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万見
- PDB-5cya: Crystal structure of Arl2 GTPase-activating protein tubulin cofac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cya
タイトルCrystal structure of Arl2 GTPase-activating protein tubulin cofactor C (TBCC)
要素Tubulin-specific chaperone C
キーワードCHAPERONE / Tubulin cofactors / mirotubule dynamics / tubulin chaperones / Arl2 GTPase-activating protein TBCC / GAP activity / beta helix / beta-sheets
機能・相同性
機能・相同性情報


post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / GTPase activator activity / cell morphogenesis / protein folding / microtubule / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-specific chaperone C / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin-specific chaperone C
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Nithianantham, S. / Le, S. / Seto, E. / Jia, W. / Leary, J. / Corbett, K.D. / Moore, J.K. / Al-Bassam, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110283, GM08429 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Tubulin cofactors and Arl2 are cage-like chaperones that regulate the soluble αβ-tubulin pool for microtubule dynamics.
著者: Stanley Nithianantham / Sinh Le / Elbert Seto / Weitao Jia / Julie Leary / Kevin D Corbett / Jeffrey K Moore / Jawdat Al-Bassam /
要旨: Microtubule dynamics and polarity stem from the polymerization of αβ-tubulin heterodimers. Five conserved tubulin cofactors/chaperones and the Arl2 GTPase regulate α- and β-tubulin assembly into ...Microtubule dynamics and polarity stem from the polymerization of αβ-tubulin heterodimers. Five conserved tubulin cofactors/chaperones and the Arl2 GTPase regulate α- and β-tubulin assembly into heterodimers and maintain the soluble tubulin pool in the cytoplasm, but their physical mechanisms are unknown. Here, we reconstitute a core tubulin chaperone consisting of tubulin cofactors TBCD, TBCE, and Arl2, and reveal a cage-like structure for regulating αβ-tubulin. Biochemical assays and electron microscopy structures of multiple intermediates show the sequential binding of αβ-tubulin dimer followed by tubulin cofactor TBCC onto this chaperone, forming a ternary complex in which Arl2 GTP hydrolysis is activated to alter αβ-tubulin conformation. A GTP-state locked Arl2 mutant inhibits ternary complex dissociation in vitro and causes severe defects in microtubule dynamics in vivo. Our studies suggest a revised paradigm for tubulin cofactors and Arl2 functions as a catalytic chaperone that regulates soluble αβ-tubulin assembly and maintenance to support microtubule dynamics.
履歴
登録2015年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin-specific chaperone C
B: Tubulin-specific chaperone C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6944
ポリマ－61,5022
非ポリマー1922
水1,67593
1
A: Tubulin-specific chaperone C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9433
ポリマ－30,7511
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tubulin-specific chaperone C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7511
ポリマ－30,7511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.790, 69.790, 78.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid A
21chain B and segid B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segid AA0
211chain B and segid BB0

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要素

#1: タンパク質 Tubulin-specific chaperone C / Chromosome instability protein 2 / Tubulin-folding cofactor C


分子量: 30750.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Missing residues are disordered
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CIN2, YPL241C, P1043 / プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SoluBL21 / 参照: UniProt: P46670
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 20.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 0.1 M Sodium Citrate, 0.4 M Ammonium Sulfate, 0.7 M Lithium Sulfate pH 5.2
PH範囲: 5.2-5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月18日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→34.9 Å / Num. all: 25409 / Num. obs: 25341 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 33.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.088 / Rsym value: 0.082 / Net I/av σ(I): 6.107 / Net I/σ(I): 13.4 / Num. measured all: 193620
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.117.60.7162.72793536880.2790.7162.7100
2.11-2.247.60.51.52656935020.1950.53.7100
2.24-2.397.60.342.22490832730.1320.345.4100
2.39-2.587.60.2393.12330830550.0930.2397.6100
2.58-2.837.60.1514.82147828150.0590.15111.2100
2.83-3.167.70.0828.41980425780.0320.08218100
3.16-3.657.70.0688.51729922510.0260.06825.5100
3.65-4.477.70.05211.31477819240.020.05232.6100
4.47-6.327.60.04610.91135114850.0170.04633.8100
6.32-34.1057.40.03714.661908380.0150.03734.299.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→34.105 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2383 1300 5.13 %Random selection
Rwork0.2011 24041 --
obs0.203 25341 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 4 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 190.72 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 142.85 Å2 / Biso mean: 50.4154 Å2 / Biso min: 27.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.58 Å20 Å20 Å2
2--3.58 Å20 Å2
3----2.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.259 Å
Luzzati d res low-3.7 Å
Luzzati sigma a-0.31 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→34.105 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2641 0 10 93 2744
Biso mean--63.14 49.44 -
残基数----329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint function
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062694SINUSOIDAL
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0013632SINUSOIDAL
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043420SINUSOIDAL
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005463SINUSOIDAL
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.996986SINUSOIDAL
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1558X-RAY DIFFRACTION10.302TORSIONAL
12B1558X-RAY DIFFRACTION10.302TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree error% reflection obs (%)
2.0001-2.08020.29071605.10.252826110.02399
2.0802-2.17480.32361234.50.233826810.027100
2.1748-2.28950.23981294.780.21926680.021100
2.2895-2.43290.2361385.10.208326750.02100
2.4329-2.62060.25731505.60.214526560.021100
2.6206-2.88420.28541615.70.218826440.023100
2.8842-3.30130.22931365.020.215927070.019100
3.3013-4.15810.20811425.80.179626800.017100
4.1581-34.10960.22581615.70.187627190.017100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.1242 Å / Origin y: 28.3029 Å / Origin z: 33.2249 Å
111213212223313233
T0.3155 Å20.0053 Å20.0173 Å2-0.3585 Å20.0067 Å2--0.3903 Å2
L0.6657 °2-0.945 °21.6899 °2-1.389 °2-2.4075 °2--4.479 °2
S-0.1594 Å °-0.0204 Å °0.0687 Å °0.1294 Å °0.0548 Å °-0.0964 Å °-0.1355 Å °-0.0231 Å °-0.0021 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA101 - 268
2X-RAY DIFFRACTION1allB101 - 268
3X-RAY DIFFRACTION1allB269 - 365

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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