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- PDB-5cx9: Crystal structure of CK2alpha with (methyl 4-((3-(3-chloro-4-(phe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cx9
タイトルCrystal structure of CK2alpha with (methyl 4-((3-(3-chloro-4-(phenyl)benzylamino)propyl)amino)-4-oxobutanoate bound
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / CK2alpha / CK2a / fragment based drug discovery / high concentration screening / selective ATP competitive inhibitors / surface entrophy reduction
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / kinase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-551 / ACETATE ION / PHOSPHATE ION / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.732 Å
データ登録者Brear, P. / De Fusco, C. / Georgiou, K.H. / Spring, D. / Hyvonen, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust090340/Z/09/Z 英国
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: A fragment-based approach leading to the discovery of a novel binding site and the selective CK2 inhibitor CAM4066.
著者: De Fusco, C. / Brear, P. / Iegre, J. / Georgiou, K.H. / Sore, H.F. / Hyvonen, M. / Spring, D.R.
履歴
登録2015年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Database references
改定 1.22017年6月7日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年10月1日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,25914
ポリマ－82,9362
非ポリマー2,32412
水5,639313
1
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9249
ポリマ－41,4681
非ポリマー1,4568
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3365
ポリマ－41,4681
非ポリマー8684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.684, 68.134, 334.512
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-627-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 41467.793 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-329 / 変異: R21S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / プラスミド: pHAT4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物
ChemComp-551 / methyl 3-[(3-{[(2-chlorobiphenyl-4-yl)methyl]amino}propyl)amino]-3-oxopropanoate


分子量: 374.861 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23ClN2O3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 107mM Mes pH 6.5, 29% glycerol ethoxylate, 1 M ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9174 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9174 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.732→46.456 Å / Num. obs: 77304 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 28.8 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.023 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 18.8 / Num. measured all: 512458
反射 シェル解像度: 1.732→1.738 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.926 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. measured all: 75038 / Num. unique all: 11123 / CC1/2: 0.874 / Rpim(I) all: 0.321 / Rsym value: 0.926 / Rejects: 0 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT精密化
Aimless0.2.14データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WAR

3war


解像度: 1.732→46.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9481 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9464 / SU R Cruickshank DPI: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.11 / SU Rfree Blow DPI: 0.096 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.096
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1982 3904 5.06 %RANDOM
Rwork0.1888 ---
obs0.1893 77209 99.36 %-
原子変位パラメータBiso max: 149.37 Å2 / Biso mean: 44.54 Å2 / Biso min: 13.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.0318 Å20 Å20 Å2
2---8.2759 Å20 Å2
3---6.2441 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.245 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.732→46.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5510 0 126 313 5949
Biso mean--57.47 43.11 -
残基数----653
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2083SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes148HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes926HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5879HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion696SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6898SEMIHARMONIC0
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5879HARMONIC20.012
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7958HARMONIC21.04
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.38
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.07
LS精密化 シェル解像度: 1.73→1.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2363 268 5.02 %
Rwork0.2232 5070 -
all0.2239 5338 -
obs--99.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.36990.02080.03380.5525-0.19350.89910.0481-0.0678-0.00090.0373-0.04960.0252-0.03980.02420.0016-0.0914-0.03290.008-0.0511-0.0151-0.041315.7303143.078356.181
22.26150.09321.22170.8675-0.40682.0688-0.05-0.52680.0237-0.22630.0971-0.09280.1654-0.6621-0.0471-0.0772-0.03370.03690.10320.0125-0.1822-6.1755154.148396.67
300.0124-0.528101.41971.0570.0207-0.37460.06940.3402-0.0713-0.0537-0.0363-0.06620.0506-0.0008-0.09240.0412-0.01170.02150.046110.3028144.205370.901
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A2 - 329
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B3 - 327
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|* }D1 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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