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- PDB-5cvn: WDR48 (2-580):USP46~ubiquitin ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cvn
タイトルWDR48 (2-580):USP46~ubiquitin ternary complex
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
  • WD repeat-containing protein 48
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / WDR48 / WD repeat / beta propeller / USP46 / Ubiquitin / covalent complex / DUB / deubiquitinase / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein monoubiquitination / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / deubiquitinase activator activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / protein deubiquitination / female meiosis I / skeletal system morphogenesis ...regulation of protein monoubiquitination / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / deubiquitinase activator activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / protein deubiquitination / female meiosis I / skeletal system morphogenesis / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / skin development / regulation of synaptic transmission, GABAergic / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / homeostasis of number of cells / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / single fertilization / behavioral fear response / embryonic organ development / neuron projection morphogenesis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of epithelial cell proliferation / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Pexophagy / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / EGFR downregulation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / ubiquitin binding / positive regulation of protein ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain ...WDR48/Bun107 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / G-protein beta WD-40 repeat / Ubiquitin-like domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46 / WD repeat-containing protein 48
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Harris, S.F. / Yin, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Insights into WD-Repeat 48 Activation of Ubiquitin-Specific Protease 46.
著者: Yin, J. / Schoeffler, A.J. / Wickliffe, K. / Newton, K. / Starovasnik, M.A. / Dueber, E.C. / Harris, S.F.
履歴
登録2015年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 48
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,9244
ポリマ－119,8593
非ポリマー651
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)103.437, 154.189, 182.854
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1012-

HOH

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 48 / USP1-associated factor 1 / WD repeat endosomal protein / p80


分子量: 67150.906 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-580 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR48, KIAA1449, UAF1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8TAF3
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46 / Deubiquitinating enzyme 46 / Ubiquitin thioesterase 46 / Ubiquitin-specific-processing protease 46


分子量: 41959.570 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP46 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P62068, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 10748.195 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.56 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 0.1 M sodium chloride, 5% ethanol, 15% MPD, 0.1 M Tris pH 8.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→47.36 Å / Num. obs: 21052 / Biso Wilson estimate: 87.8 Å2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.35-3.477.70.71920641.08299.9
3.47-3.617.90.48820941.148100
3.61-3.777.90.36820541.214100
3.77-3.977.90.27620791.201100
3.97-4.227.90.20120941.236100
4.22-4.557.80.1320901.38100
4.55-57.80.10521151.344100
5-5.737.70.10921111.358100
5.73-7.217.60.09521361.31100
7.21-507.30.04522281.048100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 5CVL, 1NBF

5cvl

1nbf


解像度: 3.36→47.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9366 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.43
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2219 1060 5.04 %RANDOM
Rwork0.1749 ---
obs0.1772 21052 99.19 %-
原子変位パラメータBiso mean: 103.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.7952 Å20 Å20 Å2
2---0.2457 Å20 Å2
3----17.5495 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.707 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.36→47.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7288 0 1 34 7323
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0097432HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1710054HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2642SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes199HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1053HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7432HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.59
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.89
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion978SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8357SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.36→3.52 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2598 132 5.03 %
Rwork0.208 2491 -
all0.2107 2623 -
obs--99.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.63220.2111-0.93232.5797-0.78171.9090.17760.81350.4668-0.2210.11760.0225-0.0263-0.6009-0.2953-0.36580.0089-0.0111-0.05410.3038-0.2507105.808191.86929.4597
22.1411-0.1114-0.3011.8879-1.03094.33180.001-0.11940.24070.18480.29530.10050.1317-0.544-0.2963-0.2216-0.0319-0.107-0.10850.0325-0.137391.1598176.7172.6142
33.73-1.5661-0.46492.827-2.64047.0079-0.01710.01160.0202-0.19740.0161-0.31640.31050.06190.0009-0.0433-0.0138-0.0555-0.05240.05150.0251103.537175.22758.4376
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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