PDB-5cve: Crystal Structure of human NRMT1 in complex with dimethylated fly...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5cve

タイトル

Crystal Structure of human NRMT1 in complex with dimethylated fly H2B peptide and SAH

要素

N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
N-terminal peptide from Histone H2B

キーワード

TRANSFERASE/PEPTIDE / N-terminal methyltransferase / TRANSFERASE-PEPTIDE complex

機能・相同性

機能・相同性情報

N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal protein N-methyltransferase activity / Condensation of Prophase Chromosomes / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SIRT1 negatively regulates rRNA expression ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å

データ登録者

Wu, R. / Li, H.

引用

ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: Molecular basis for histone N-terminal methylation by NRMT1
著者: Wu, R. / Yue, Y. / Zheng, X. / Li, H.

履歴

登録	2015年7月26日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2015年11月25日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2015年12月2日	Group: Database references
改定 1.2	2017年9月27日	Group: Data collection / Database references / Derived calculations カテゴリ: citation / diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	5cve.cif.gz	123.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb5cve.ent.gz	98 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5cve.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	5cve_validation.pdf.gz	1004 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	5cve_full_validation.pdf.gz	1005 KB	表示
XML形式データ	5cve_validation.xml.gz	26.9 KB	表示
CIF形式データ	5cve_validation.cif.gz	41.7 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cv/5cve ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cv/5cve	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	5cvdC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5fmr-1 5ev6-3 2zmk-4 2zmn-3 5cvd-1 3gj5-2 2zml-5 3n3h-d 6zyr-3 3o0x-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#87 - 2007年3月ジンクフィンガー (Zinc Fingers) 類似性 (1) #7 - 2000年7月ヌクレオソーム (Nucleosome) 類似性 (3) #241 - 2020年1月 20年の分子を振り返って (Twenty Years of Molecules) 類似性 (3)

登録構造単位

A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1

B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1

D: N-terminal peptide from Histone H2B

E: N-terminal peptide from Histone H2B

ヘテロ分子

57.7 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1

D: N-terminal peptide from Histone H2B

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
28.9 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1

E: N-terminal peptide from Histone H2B

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
28.9 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	114.836, 66.302, 68.730
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 106.440, 90.000
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-641- HOH

#1: タンパク質	N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1 / Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal ...Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal RCC1 methyltransferase / X-Pro-Lys N-terminal protein methyltransferase 1A / NTM1A 分子量: 27589.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTMT1,NRMT1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q9BV86, protein N-terminal methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド	N-terminal peptide from Histone H2B 分子量: 887.055 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 2-10 / 由来タイプ: 合成由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: P02283
#3: 化合物	ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステインタイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₄H₂₀N₆O₅S
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 754 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.19 Å³/Da / 溶媒含有率: 43.78 %
結晶化	温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7 詳細: 0.2 M (NH4)Ac, 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 24%(w/v) PEG 4000

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

SSRF

/ ビームライン: BL17U / 波長: 0.97914 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月10日 / 詳細: ADSC Quantum 315r

放射

モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.97914 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 78798 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.3 % / B_iso Wilson estimate: 14.17 Å² / R_merge(I) obs: 0.097 / R_pim(I) all: 0.039 / R_rim(I) all: 0.105 / Χ²: 1.634 / Net I/av σ(I): 30.647 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 577246

反射シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Num. unique all	CC_1/2	R_pim(I) all	R_rim(I) all	Χ²	% possible all
1.5-1.53	7.3	0.817	3896	0.846	0.323	0.879	0.965	98
1.53-1.55	7.4	0.734	3868	0.88	0.289	0.789	0.989	98.3
1.55-1.58	7.3	0.647	3869	0.895	0.255	0.696	1.004	98.3
1.58-1.62	7.3	0.55	3942	0.919	0.217	0.592	1.035	98.5
1.62-1.65	7.4	0.488	3868	0.943	0.192	0.525	1.066	98.6
1.65-1.69	7.4	0.44	3916	0.946	0.173	0.473	1.079	98.7
1.69-1.73	7.4	0.393	3892	0.955	0.154	0.423	1.107	98.8
1.73-1.78	7.4	0.334	3917	0.97	0.132	0.359	1.168	98.9
1.78-1.83	7.4	0.278	3915	0.978	0.109	0.298	1.217	99
1.83-1.89	7.4	0.235	3950	0.983	0.093	0.253	1.387	99.2
1.89-1.96	7.4	0.191	3922	0.986	0.075	0.205	1.535	99.3
1.96-2.04	7.4	0.152	3922	0.99	0.06	0.163	1.685	99.4
2.04-2.13	7.4	0.133	3992	0.99	0.053	0.143	1.891	99.6
2.13-2.24	7.4	0.113	3926	0.994	0.045	0.122	1.96	99.6
2.24-2.38	7.3	0.108	3994	0.994	0.043	0.116	2.094	99.8
2.38-2.56	7.3	0.096	3948	0.995	0.038	0.103	2.144	99.8
2.56-2.82	7	0.085	3975	0.995	0.035	0.092	2.439	99.9
2.82-3.23	7.1	0.069	3990	0.997	0.028	0.075	2.713	100
3.23-4.07	7.3	0.054	4017	0.998	0.021	0.058	2.675	100
4.07-50	7.3	0.05	4079	0.998	0.02	0.054	2.497	99.5

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
HKL-2000		データ収集
HKL-2000		データスケーリング
PHENIX	1.9_1692	精密化
PDB_EXTRACT	3.15	データ抽出
SCALA		データ削減

精密化

解像度: 1.5→32.118 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.43 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.1795	2371	3.01 %	Ramdom selection
R_work	0.1526	76416	-	-
obs	0.1534	78787	99.12 %	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso max: 63.39 Å² / B_iso mean: 17.9526 Å² / B_iso min: 6.87 Å²

精密化ステップ

サイクル: final / 解像度: 1.5→32.118 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	3741	0	52	754	4547
B_iso mean	-	-	10.32	28.64	-
残基数	-	-	-	-	471

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.005	3906
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.05	5291
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.075	581
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.005	682
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	12.952	1486

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.4982-1.5288	0.2453	139	0.2105	4407	X-RAY DIFFRACTION	97
1.5288-1.562	0.2301	126	0.2021	4431	X-RAY DIFFRACTION	98
1.562-1.5983	0.2568	130	0.1892	4441	X-RAY DIFFRACTION	98
1.5983-1.6383	0.2082	152	0.1779	4424	X-RAY DIFFRACTION	99
1.6383-1.6826	0.2518	141	0.1755	4468	X-RAY DIFFRACTION	99
1.6826-1.7321	0.172	138	0.1679	4483	X-RAY DIFFRACTION	99
1.7321-1.788	0.1999	150	0.1686	4440	X-RAY DIFFRACTION	99
1.788-1.8519	0.2236	149	0.1683	4467	X-RAY DIFFRACTION	99
1.8519-1.9261	0.2103	146	0.1643	4481	X-RAY DIFFRACTION	99
1.9261-2.0137	0.1916	134	0.1541	4519	X-RAY DIFFRACTION	99
2.0137-2.1199	0.1511	123	0.1453	4503	X-RAY DIFFRACTION	99
2.1199-2.2526	0.1836	162	0.1439	4492	X-RAY DIFFRACTION	100
2.2526-2.4265	0.1718	123	0.1542	4530	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4265-2.6706	0.188	152	0.1574	4569	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6706-3.0568	0.1861	151	0.153	4509	X-RAY DIFFRACTION	100
3.0568-3.8502	0.1383	127	0.1347	4590	X-RAY DIFFRACTION	100
3.8502-32.1255	0.1536	128	0.1353	4662	X-RAY DIFFRACTION	100

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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関連情報:EMDBヘッダ

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