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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5csm | ||||||
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タイトル | YEAST CHORISMATE MUTASE, T226S MUTANT, COMPLEX WITH TRP | ||||||
![]() | CHORISMATE MUTASE | ||||||
![]() | COMPLEX (ISOMERASE/PEPTIDE) / CHORISMATE PYRUVATEMUTASE / ALLOSTERIC PROTEIN / COMPLEX (ISOMERASE-PEPTIDE) / TRANSITION STATE ANALOG / COMPLEX (ISOMERASE-PEPTIDE) complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() tryptophan binding / L-tyrosine binding / tyrosine biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Straeter, N. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Mechanisms of catalysis and allosteric regulation of yeast chorismate mutase from crystal structures. 著者: Strater, N. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of the T State of Allosteric Yeast Chorismate Mutase and Comparison with the R State 著者: Strater, N. / Hakansson, K. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N. #2: ![]() タイトル: Location of the Active Site of Allosteric Chorismate Mutase from Saccharomyces Cerevisiae, and Comments on the Catalytic and Regulatory Mechanisms 著者: Xue, Y. / Lipscomb, W.N. #3: ![]() タイトル: The Crystal Structure of Allosteric Chorismate Mutase at 2.2-A Resolution 著者: Xue, Y. / Lipscomb, W.N. / Graf, R. / Schnappauf, G. / Braus, G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 64.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 47.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 379.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 380.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29944.457 Da / 分子数: 1 / 変異: T226S / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: RH1242 / プラスミド: PME605 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-TRP / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.25 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: HANGING DROP, 19 % PEG 3350, 3 MM DTT, 0.16 M SODIUM ACETATE PH 5.0, 16 MM TRYPTOPHAN, 10 MG/ML PROTEIN, vapor diffusion - hanging drop | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年6月27日 / 詳細: SUPPER DOUBLE-MIRROR, NI-COATED |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→30 Å / Num. obs: 18951 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.055 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.196 / % possible all: 88.8 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 40918 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 88.8 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1CSM 解像度: 2→7 Å / σ(F): 2 詳細: RESIDUES THR 218 - GLU 223 ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS (LOOP REGION). RESIDUES THR 218 - GLU 223 ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS (LOOP REGION).
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原子変位パラメータ | Biso mean: 26.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→7 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8 /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最低解像度: 2.1 Å / Rfactor obs: 0.255 |