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- PDB-5cqu: Monoclinic Complex Structure of Protein Kinase CK2 Catalytic Subu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cqu
タイトルMonoclinic Complex Structure of Protein Kinase CK2 Catalytic Subunit with a Benzotriazole-Based Inhibitor Generated by click-chemistry
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / ATP-COMPETITIVE INHIBITOR / Protein kinase CK2 / casein kinase 2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of protein catabolic process / rhythmic process / kinase activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JRJ / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Niefind, K. / Schnitzler, A. / Swider, R. / Maslyk, M. / Ramos, A.
資金援助 ドイツ, スペイン, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationNI 643/4-1 ドイツ
Spanish Ministry of Science and InnovationCTQ2011-24741 スペイン
引用
ジャーナル: Rsc Adv / 年: 2015
タイトル: Synthesis, Biological Activity and Structural Study of New Benzotriazole-Based Protein Kinase CK2 Inhibitors
著者: Swider, R. / Maslyk, M. / Zapico, J.M. / Coderch, C. / Panchuk, R. / Skorokhyd, N. / Schnitzler, A. / Niefind, K. / de Pascual-Teresa, B. / Ramos, A.
#1: ジャーナル: Mol. Cell. Biochem. / 年: 2011
タイトル: MULTISITE-DIRECTED INHIBITORS OF PROTEIN KINASE CK2: NEW CHALLENGES
著者: Swider, R. / Maslyk, M. / Martin-Santamaria, S. / Ramos, A. / de Pascual-Teresa, B.
履歴
登録2015年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
置き換え2015年9月9日ID: 4BXB
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1367
ポリマ－40,0671
非ポリマー1,0696
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area15780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.481, 46.894, 63.464
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 40066.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-JRJ / 4-[4-[2-[4,5,6,7-tetrakis(bromanyl)benzotriazol-2-yl]ethyl]-1,2,3-triazol-1-yl]butan-1-amine


分子量: 600.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15Br4N7
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein solution: 6 mg/ml CK2alpha, 0.44 mM AMPPNP, 0.89 mM magnesium chloride, 250 mM NaCl, 12.5 mM Tris/HCl, pH 8.5; Reservoir: 30%(w/v) PEG4000, 0.2 M Lithiumsulfate, 0.1 M Tris/HCL, pH 8. ...詳細: Protein solution: 6 mg/ml CK2alpha, 0.44 mM AMPPNP, 0.89 mM magnesium chloride, 250 mM NaCl, 12.5 mM Tris/HCl, pH 8.5; Reservoir: 30%(w/v) PEG4000, 0.2 M Lithiumsulfate, 0.1 M Tris/HCL, pH 8.5; the inhibitor JRJ was introduced by extensive soaking for one week

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→35.52 Å / Num. obs: 13511 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1936 / Rsym value: 0.372 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2pvr

2pvr


解像度: 2.35→35.516 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2514 668 4.94 %random
Rwork0.196 ---
obs0.1988 13511 99.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→35.516 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2771 0 53 118 2942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022905
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5123928
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7261096
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002500
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.53150.32331280.2492520X-RAY DIFFRACTION99
2.5315-2.78610.32391510.25712543X-RAY DIFFRACTION100
2.7861-3.1890.30881270.23152549X-RAY DIFFRACTION100
3.189-4.0170.25211280.17512584X-RAY DIFFRACTION100
4.017-35.52030.19491340.17022647X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8030.01540.07121.005-0.56781.00050.04570.097-0.27580.1544-0.0146-0.14510.29370.35560.00010.5127-0.00540.05840.5732-0.15380.52377.1194-16.1978-16.7454
21.55391.14240.14721.2034-0.66391.9635-0.17350.10960.25690.35630.1426-0.3687-0.10340.110700.46360.048-0.05390.4411-0.10420.47945.5749-9.5891-17.5143
32.22690.0161-1.23351.2123-0.24381.99130.00460.0616-0.13260.15080.068-0.16060.07030.1027-00.3590.0206-0.05110.3094-0.01510.3106-13.4669-12.1675-10.1708
41.81310.24650.0351.0557-0.55611.46980.05520.4870.1936-0.23260.22540.1144-0.1345-0.53290.00590.39470.0450.01640.49610.0380.3979-22.2468-6.3497-19.2228
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 74 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 75 through 129 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 130 through 281 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 282 through 329 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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