+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5cmn | ||||||
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Title | FLRT3 LRR domain in complex with LPHN3 Olfactomedin domain | ||||||
Components |
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Keywords | Cell Adhesion/Carbohydrate Binding / LRR repeats / Cell Adhesion-Carbohydrate Binding complex / ADGRL3 | ||||||
Function / homology | Function and homology information proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / head development / growth cone membrane / synaptic membrane adhesion / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / embryonic morphogenesis / Signaling by ROBO receptors / fibroblast growth factor receptor binding / Downstream signaling of activated FGFR1 / chemorepellent activity ...proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / head development / growth cone membrane / synaptic membrane adhesion / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / embryonic morphogenesis / Signaling by ROBO receptors / fibroblast growth factor receptor binding / Downstream signaling of activated FGFR1 / chemorepellent activity / positive regulation of synapse assembly / neuron projection extension / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / response to axon injury / axonal growth cone / axon terminus / synapse assembly / extracellular matrix / axon guidance / synaptic membrane / G protein-coupled receptor activity / neuron migration / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neuron projection development / cell-cell junction / cell junction / heart development / protein-macromolecule adaptor activity / carbohydrate binding / postsynaptic membrane / postsynaptic density / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / axon / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / extracellular space / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.605 Å | ||||||
Authors | Lu, Y. / Salzman, G. / Arac, D. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2015 Title: Structural Basis of Latrophilin-FLRT-UNC5 Interaction in Cell Adhesion. Authors: Lu, Y.C. / Nazarko, O.V. / Sando, R. / Salzman, G.S. / Sudhof, T.C. / Arac, D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5cmn.cif.gz | 931.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5cmn.ent.gz | 789.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5cmn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5cmn_validation.pdf.gz | 528.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5cmn_full_validation.pdf.gz | 575.5 KB | Display | |
Data in XML | 5cmn_validation.xml.gz | 81.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5cmn_validation.cif.gz | 107.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cm/5cmn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cm/5cmn | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5cmpC 4wxqS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37962.219 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 29-357 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FLRT3, KIAA1469, UNQ856/PRO1865 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q9NZU0 #2: Protein | Mass: 30009.295 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 132-392 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: LPHN3, KIAA0768, LEC3 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q9HAR2 #3: Sugar | ChemComp-NAG / #4: Chemical | ChemComp-CA / Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.03 Å3/Da / Density % sol: 69.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: evaporation / pH: 6 Details: 10% (w/v) PEG 3000, 100mM MES pH6.0, 200mM Lithium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 295 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 1.00883 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Dec 12, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00883 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.6→75 Å / Num. obs: 45263 / % possible obs: 92 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.229 / Net I/σ(I): 6.031 |
Reflection shell | Resolution: 3.6→3.66 Å / Redundancy: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 1.347 / % possible all: 60.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4WXQ Resolution: 3.605→73.196 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 42.79 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.605→73.196 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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