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- PDB-5cmm: Crystal structure of the GluK2EM LBD dimer assembly complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cmm
タイトルCrystal structure of the GluK2EM LBD dimer assembly complex with 2S,4R-4-methylglutamate
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of Na-permeable kainate receptors / mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity ...Activation of Na-permeable kainate receptors / mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding / glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / regulation of JNK cascade / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / behavioral fear response / neuronal action potential / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / dendrite cytoplasm / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of membrane potential / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2 / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.271 Å
データ登録者Chittori, S. / Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structural basis of kainate subtype glutamate receptor desensitization.
著者: Joel R Meyerson / Sagar Chittori / Alan Merk / Prashant Rao / Tae Hee Han / Mihaela Serpe / Mark L Mayer / Sriram Subramaniam /
要旨: Glutamate receptors are ligand-gated tetrameric ion channels that mediate synaptic transmission in the central nervous system. They are instrumental in vertebrate cognition and their dysfunction ...Glutamate receptors are ligand-gated tetrameric ion channels that mediate synaptic transmission in the central nervous system. They are instrumental in vertebrate cognition and their dysfunction underlies diverse diseases. In both the resting and desensitized states of AMPA and kainate receptor subtypes, the ion channels are closed, whereas the ligand-binding domains, which are physically coupled to the channels, adopt markedly different conformations. Without an atomic model for the desensitized state, it is not possible to address a central problem in receptor gating: how the resting and desensitized receptor states both display closed ion channels, although they have major differences in the quaternary structure of the ligand-binding domain. Here, by determining the structure of the kainate receptor GluK2 subtype in its desensitized state by cryo-electron microscopy (cryo-EM) at 3.8 Å resolution, we show that desensitization is characterized by the establishment of a ring-like structure in the ligand-binding domain layer of the receptor. Formation of this 'desensitization ring' is mediated by staggered helix contacts between adjacent subunits, which leads to a pseudo-four-fold symmetric arrangement of the ligand-binding domains, illustrating subtle changes in symmetry that are important for the gating mechanism. Disruption of the desensitization ring is probably the key switch that enables restoration of the receptor to its resting state, thereby completing the gating cycle.
履歴
登録2015年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32016年10月5日Group: Database references
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5172
ポリマ－29,3571
非ポリマー1601
水7,386410
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.308, 52.308, 170.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 2 / GluK2 / Glutamate receptor 6 / GluR6 / Excitatory amino acid receptor 4 / EAA4


分子量: 29356.621 Da / 分子数: 1
断片: UNP P42260 residues 429-544, UNP Q13002 residues 667-806
変異: A487T A658S N690S F704L,A487T A658S N690S F704L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Grik2, Glur6, GRIK2, GLUR6 / プラスミド: PET22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B(DE3) / 参照: UniProt: P42260, UniProt: Q13002
#2: 化合物 ChemComp-SYM / 2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE


分子量: 160.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.25 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Reservoir: 18% PEG 4K Protein buffer: 20 mM NaCl, 5 mM 2S,4R-4-methylglutamate, 1 mM EDTA, 2 mM TRIS pH 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→40 Å / Num. obs: 68757 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 45.64
反射 シェル解像度: 1.27→1.29 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.335 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S50

1s50


解像度: 1.271→27.287 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.17 / 位相誤差: 16.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1632 3385 4.99 %Random selection
Rwork0.1431 ---
obs0.1441 68757 98.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.271→27.287 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2047 0 11 410 2468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092184
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2362952
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.288831
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075325
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005378
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2711-1.28550.23481440.20412686X-RAY DIFFRACTION62
1.2855-1.30060.19912000.1933974X-RAY DIFFRACTION91
1.3006-1.31650.21952200.18284302X-RAY DIFFRACTION98
1.3165-1.33320.20731700.17744410X-RAY DIFFRACTION99
1.3332-1.35070.21132180.18174292X-RAY DIFFRACTION99
1.3507-1.36920.22522340.17024352X-RAY DIFFRACTION99
1.3692-1.38880.17711980.17244352X-RAY DIFFRACTION100
1.3888-1.40950.21832540.16934348X-RAY DIFFRACTION100
1.4095-1.43150.21411890.15764340X-RAY DIFFRACTION100
1.4315-1.4550.21122380.15144413X-RAY DIFFRACTION100
1.455-1.48010.18552060.14814325X-RAY DIFFRACTION100
1.4801-1.5070.17442200.14534388X-RAY DIFFRACTION100
1.507-1.5360.1892560.14584353X-RAY DIFFRACTION100
1.536-1.56730.16862660.14044238X-RAY DIFFRACTION100
1.5673-1.60140.16872320.14364324X-RAY DIFFRACTION100
1.6014-1.63860.17442730.1454383X-RAY DIFFRACTION100
1.6386-1.67960.19512160.13584393X-RAY DIFFRACTION100
1.6796-1.7250.18472040.13724288X-RAY DIFFRACTION100
1.725-1.77580.16482680.1354390X-RAY DIFFRACTION100
1.7758-1.83310.18742620.14324293X-RAY DIFFRACTION100
1.8331-1.89860.16132320.13944362X-RAY DIFFRACTION100
1.8986-1.97460.18951960.14224383X-RAY DIFFRACTION100
1.9746-2.06440.15792600.13884328X-RAY DIFFRACTION100
2.0644-2.17320.14781920.13694431X-RAY DIFFRACTION100
2.1732-2.30930.13072490.13124327X-RAY DIFFRACTION100
2.3093-2.48750.14552240.13864384X-RAY DIFFRACTION100
2.4875-2.73760.14832340.14314355X-RAY DIFFRACTION100
2.7376-3.13320.18522320.14784357X-RAY DIFFRACTION100
3.1332-3.94560.15072540.13744309X-RAY DIFFRACTION100
3.9456-27.29320.13662080.13594361X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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