[日本語] English
- PDB-5cl1: Complex structure of Norrin with human Frizzled 4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cl1
タイトルComplex structure of Norrin with human Frizzled 4
要素
  • Frizzled-4
  • Maltose-binding periplasmic protein,Norrin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt / Norrin / Frizzled
機能・相同性
機能・相同性情報


retina blood vessel maintenance / cone retinal bipolar cell differentiation / cerebellum vasculature morphogenesis / Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway / Norrin signaling pathway / extracellular matrix-cell signaling / re-entry into mitotic cell cycle / progesterone secretion / retinal blood vessel morphogenesis / retinal rod cell differentiation ...retina blood vessel maintenance / cone retinal bipolar cell differentiation / cerebellum vasculature morphogenesis / Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway / Norrin signaling pathway / extracellular matrix-cell signaling / re-entry into mitotic cell cycle / progesterone secretion / retinal blood vessel morphogenesis / retinal rod cell differentiation / locomotion involved in locomotory behavior / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / Signaling by RNF43 mutants / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / retina layer formation / retinal pigment epithelium development / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / establishment of blood-retinal barrier / Wnt receptor activity / glycine metabolic process / microglial cell proliferation / endothelial cell differentiation / dendritic spine development / Wnt-protein binding / establishment of blood-brain barrier / vacuole organization / protein targeting to lysosome / microglia differentiation / frizzled binding / Class B/2 (Secretin family receptors) / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of dendrite morphogenesis / lens development in camera-type eye / exploration behavior / cytokine receptor activity / action potential / optic nerve development / smoothened signaling pathway / retinal ganglion cell axon guidance / cytokine binding / decidualization / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / response to axon injury / blood vessel remodeling / canonical Wnt signaling pathway / vasculogenesis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / cellular response to retinoic acid / tricarboxylic acid cycle / Regulation of FZD by ubiquitination / visual perception / glutathione metabolic process / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Asymmetric localization of PCP proteins / cellular response to leukemia inhibitory factor / cytokine activity / PDZ domain binding / G protein-coupled receptor activity / sensory perception of sound / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / neuron differentiation / Wnt signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / cell-cell junction / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / Ca2+ pathway / nervous system development / signaling receptor activity / mitotic cell cycle / amyloid-beta binding / cellular response to hypoxia / outer membrane-bounded periplasmic space / angiogenesis / neuron apoptotic process / collagen-containing extracellular matrix / cell population proliferation / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to hypoxia / protein ubiquitination / positive regulation of cell migration / inflammatory response / protein heterodimerization activity / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / dendrite / protein-containing complex binding / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Norrie disease protein / Frizzled-4 / Frizzled 4, cysteine-rich domain / Frizzled cysteine-rich domain / Frizzled cysteine-rich domain / Glycoprotein hormone subunit beta / Cystine-knot domain / Frizzled/Smoothened, transmembrane domain / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/Smoothened family membrane region ...Norrie disease protein / Frizzled-4 / Frizzled 4, cysteine-rich domain / Frizzled cysteine-rich domain / Frizzled cysteine-rich domain / Glycoprotein hormone subunit beta / Cystine-knot domain / Frizzled/Smoothened, transmembrane domain / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/secreted frizzled-related protein / Frizzled / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Cystine-knot cytokine / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Norrin / Frizzled-4
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Wang, Z. / Ke, J. / Shen, G. / Cheng, Z. / Xu, H.E. / Xu, W.
引用ジャーナル: Cell Res. / : 2015
タイトル: Structural basis of the Norrin-Frizzled 4 interaction.
著者: Shen, G. / Ke, J. / Wang, Z. / Cheng, Z. / Gu, X. / Wei, Y. / Melcher, K. / Xu, H.E. / Xu, W.
履歴
登録2015年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_oper_list / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Norrin
B: Maltose-binding periplasmic protein,Norrin
C: Frizzled-4
D: Frizzled-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,4108
ポリマ-137,5254
非ポリマー8854
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9070 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area54600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.291, 150.589, 92.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSSERSERAA1 - 113311 - 483
21LYSLYSSERSERBB1 - 113311 - 483
12ARGARGMETMETCC44 - 15915 - 130
22ARGARGMETMETDD44 - 15915 - 130

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Norrin / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Norrie disease protein / X-linked exudative ...MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Norrie disease protein / X-linked exudative vitreoretinopathy 2 protein


分子量: 53664.043 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Q00604 residues 31-133 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, NDP, EVR2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q00604
#2: タンパク質 Frizzled-4 / hFz4 / FzE4


分子量: 15098.341 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 38-160 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FZD4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9ULV1
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 200 mM ammonium sulfate, 100 mM sodium cacodylate trihydrate (pH 6.5), 15% w/v polyethylene glycol 8,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月29日
放射モノクロメーター: Single crystal, cylindrically bent, Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 18303 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.264 / Rpim(I) all: 0.117 / Rrim(I) all: 0.28 / Χ2: 1.123 / Net I/av σ(I): 4.476 / Net I/σ(I): 3.5 / Num. measured all: 107966
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
3.8-3.913.30.92310840.9230.5260.97865.2
3.91-4.043.812090.4750.5330.97773.1
4.04-4.184.10.77513110.5730.3881.03680.10.874
4.18-4.354.40.57713960.7630.2771.08485.10.645
4.35-4.554.70.4914970.7810.2341.20188.90.547
4.55-4.795.10.41315610.8630.1911.17394.20.458
4.79-5.095.80.43616330.8530.1921.133980.48
5.09-5.486.60.4816800.850.2011.11999.70.522
5.48-6.037.70.55516740.8670.2161.0681000.596
6.03-6.97.90.39817080.9270.1521.1121000.427
6.9-8.697.70.20817240.9850.081.2431000.223
8.69-507.40.0918260.9970.0351.11999.90.097

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MY2
解像度: 3.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.879 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.808 / SU B: 144.371 / SU ML: 0.843 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.905 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3105 889 4.9 %RANDOM
Rwork0.2615 ---
obs0.2639 17383 89.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 195.82 Å2 / Biso mean: 112.326 Å2 / Biso min: 71.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.93 Å20 Å2
3---1.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9171 0 56 0 9227
Biso mean--143.79 --
残基数----1177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0199464
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028936
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.771.9712827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.661320665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.15751171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.75224.729406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.859151617
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.3221541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0460.21395
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02110604
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4538.7074702
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4538.7084701
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.65213.0585867
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A27920.08
12B27920.08
21C6890.04
22D6890.04
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.892 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.417 38 -
Rwork0.399 810 -
all-848 -
obs--57.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2218-0.0078-0.23420.00140.01320.47790.0421-0.00050.04720.00270.01740.0002-0.04270.0651-0.05950.1133-0.01830.00350.6243-0.00620.025517.679147.1153120.7356
21.0331-0.02710.41010.05880.11150.45680.0639-0.1328-0.1367-0.01290.0184-0.00120.08780.0149-0.08230.20540.0362-0.04670.62080.04170.028223.823734.540267.1489
30.31480.9231-0.44224.1897-0.28541.668-0.05190.09030.1132-0.43350.01030.3786-0.2423-0.1430.04160.1180.0792-0.08750.62590.06590.12736.111355.625661.6009
40.8554-0.432-0.81133.9310.0131.09230.1036-0.20820.11390.09370.19510.0534-0.0480.1653-0.29860.07190.0606-0.00170.4830.00650.150336.679536.4811118.4161
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 1133
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 1133
3X-RAY DIFFRACTION3C44 - 160
4X-RAY DIFFRACTION4D43 - 160

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る