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万見
- PDB-5cky: Crystal Structure of the MTERF1 R162A substitution bound to the t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cky
タイトルCrystal Structure of the MTERF1 R162A substitution bound to the termination sequence.
要素
  • 5' -D (*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3'
  • 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3'
  • Transcription termination factor 1, mitochondrial
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / Protein-DNA / Transcription Factor / Mitochondria / Termination / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


termination of mitochondrial transcription / Mitochondrial transcription termination / DNA geometric change / mitochondrial nucleoid / DNA-templated transcription termination / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / mitochondrial matrix / regulation of DNA-templated transcription ...termination of mitochondrial transcription / Mitochondrial transcription termination / DNA geometric change / mitochondrial nucleoid / DNA-templated transcription termination / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / mitochondrial matrix / regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial termination factor repeats / Transcription termination factor, mitochondrial/chloroplastic / MTERF superfamily, mitochondrial/chloroplastic / mTERF
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Mitochondrial transcription termination factor 1 / Transcription termination factor 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
Model detailsR162A
データ登録者Byrnes, J. / Hauser, K. / Norona, L. / Mejia, E. / Simmerling, C. / Garcia-Diaz, M.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)R00-ES015421 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM100021 米国
United Mitochondrial Disease FoundationUMDF to M.G.D 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM092714 米国
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Base Flipping by MTERF1 Can Accommodate Multiple Conformations and Occurs in a Stepwise Fashion.
著者: Byrnes, J. / Hauser, K. / Norona, L. / Mejia, E. / Simmerling, C. / Garcia-Diaz, M.
#1: ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: Helix unwinding and base flipping enable human MTERF1 to terminate mitochondrial transcription.
著者: Yakubovskaya, E. / Mejia, E. / Byrnes, J. / Hambardjieva, E. / Garcia-Diaz, M.
履歴
登録2015年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Source and taxonomy
改定 1.22016年6月15日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Transcription termination factor 1, mitochondrial
D: 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3'
E: 5' -D (*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6293
ポリマ－50,6293
非ポリマー00
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6410 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area20500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.217, 91.161, 159.103
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Transcription termination factor 1, mitochondrial / cDNA FLJ51270 / highly similar to Transcription termination factor / mitochondrial


分子量: 37125.066 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 57-396 / 変異: R162A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTERF1 / プラスミド: PTEV-HMBP3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Arctic Express DE3 / 参照: UniProt: B4DPR9, UniProt: Q99551*PLUS
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*TP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*TP*A)-3'


分子量: 6678.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 5' -D (*TP*AP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*AP*AP*T)-3'


分子量: 6825.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M Sodium Acetate, 0.1M Tris HCl, 15.5% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.615→79.55 Å / Num. obs: 19776 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 2.615→2.624 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.807 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MVA

3mva


解像度: 2.62→79.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 11.867 / SU ML: 0.238 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.49 / ESU R Free: 0.298 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2586 1011 5.1 %RANDOM
Rwork0.2142 ---
obs0.2164 18744 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 124.44 Å2 / Biso mean: 53.18 Å2 / Biso min: 27.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.62→79.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2597 896 0 8 3501
Biso mean---35.54 -
残基数----368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0173640
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023143
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6891.7375097
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01637264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6945323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.23624.224116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.42415520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6191520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2547
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02807
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8995.1161295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.8965.1151294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.8487.6751617
LS精密化 シェル解像度: 2.615→2.683 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 68 -
Rwork0.35 1376 -
all-1444 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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