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- PDB-5ckx: Non-covalent complex of DAHP synthase and chorismate mutase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ckx
タイトルNon-covalent complex of DAHP synthase and chorismate mutase from Mycobacterium tuberculosis with bound transition state analog and feedback effectors tyrosine and phenylalanine
要素
  • Intracellular chorismate mutase
  • Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG
キーワードtransferase/isomerase / Protein complex / shikimate pathway / DAHP-synthase / chorismate mutase / transferase-isomerase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aromatic amino acid family biosynthetic process, prephenate pathway / salicylic acid biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase / 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase activity / Chorismate via Shikimate Pathway / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process ...aromatic amino acid family biosynthetic process, prephenate pathway / salicylic acid biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase / 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase activity / Chorismate via Shikimate Pathway / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization / manganese ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chorismate mutase, high GC Gram-positive bacteria/archaeal / : / DAHP synthetase, class II / Class-II DAHP synthetase family / Chorismate mutase / Chorismate Mutase Domain, subunit A / Chorismate mutase domain superfamily / Chorismate mutase domain profile. / Chorismate mutase type II / Chorismate mutase type II superfamily ...Chorismate mutase, high GC Gram-positive bacteria/archaeal / : / DAHP synthetase, class II / Class-II DAHP synthetase family / Chorismate mutase / Chorismate Mutase Domain, subunit A / Chorismate mutase domain superfamily / Chorismate mutase domain profile. / Chorismate mutase type II / Chorismate mutase type II superfamily / Chorismate mutase II, prokaryotic-type / Chorismate mutase type II / Aldolase-type TIM barrel / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHENYLALANINE / Chem-TSA / TYROSINE / Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG / Intracellular chorismate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Munack, S. / Okvist, M. / Krengel, U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Remote Control by Inter-Enzyme Allostery: A Novel Paradigm for Regulation of the Shikimate Pathway.
著者: Munack, S. / Roderer, K. / Okvist, M. / Kamarauskaite, J. / Sasso, S. / van Eerde, A. / Kast, P. / Krengel, U.
履歴
登録2015年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG
B: Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG
C: Intracellular chorismate mutase
D: Intracellular chorismate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,41227
ポリマ－123,9994
非ポリマー2,41323
水70339
1
A: Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG
B: Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG
C: Intracellular chorismate mutase
D: Intracellular chorismate mutase
ヘテロ分子

A: Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG
B: Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG
C: Intracellular chorismate mutase
D: Intracellular chorismate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,82454
ポリマ－247,9978
非ポリマー4,82646
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area35690 Å2
ΔGint-508 kcal/mol
Surface area69760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)203.397, 203.397, 67.049
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase AroG / 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate synthase / DAHP synthase / Phospho-2-keto-3- ...3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate synthase / DAHP synthase / Phospho-2-keto-3-deoxyheptonate aldolase


分子量: 51891.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: aroG, Rv2178c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O53512, 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase
#2: タンパク質 Intracellular chorismate mutase / CM


分子量: 10107.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: Rv0948c, MTCY10D7.26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WIC1, chorismate mutase

-
非ポリマー , 8種, 62分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2
#8: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3
#9: 化合物 ChemComp-TSA / 8-HYDROXY-2-OXA-BICYCLO[3.3.1]NON-6-ENE-3,5-DICARBOXYLIC ACID / (1R,5S)-2-オキサ-8β-ヒドロキシビシクロ[3.3.1]ノナ-6-エン-3α,5-ジカルボン酸


分子量: 228.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12O6
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 7.9, 0.9 M ammonium sulfate and 10% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→58.72 Å / Num. obs: 43154 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
REFMAC位相決定
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2W1A

2w1a


解像度: 2.7→58.716 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2485 2173 5.04 %
Rwork0.1995 --
obs0.202 43148 98.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→58.716 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8141 0 144 39 8324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078424
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67511410
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8685099
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.75880.3371440.27832565X-RAY DIFFRACTION100
2.7588-2.82290.31541410.27282546X-RAY DIFFRACTION99
2.8229-2.89350.32951380.27622546X-RAY DIFFRACTION99
2.8935-2.97180.33331320.26462586X-RAY DIFFRACTION100
2.9718-3.05920.27961380.25382583X-RAY DIFFRACTION100
3.0592-3.15790.30581440.25222551X-RAY DIFFRACTION99
3.1579-3.27080.33161530.23592510X-RAY DIFFRACTION98
3.2708-3.40170.29691050.23262589X-RAY DIFFRACTION98
3.4017-3.55650.26641250.22652589X-RAY DIFFRACTION99
3.5565-3.7440.24851290.19832601X-RAY DIFFRACTION99
3.744-3.97850.25421200.18232567X-RAY DIFFRACTION98
3.9785-4.28560.22691350.17092523X-RAY DIFFRACTION97
4.2856-4.71680.18421480.16272564X-RAY DIFFRACTION99
4.7168-5.39890.22281350.16672529X-RAY DIFFRACTION97
5.3989-6.80040.23851310.1962508X-RAY DIFFRACTION95
6.8004-58.72950.20151550.15942618X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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