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- PDB-5cku: Structure of Aspergillus fumigatus ornithine hydroxylase (SidA) m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cku
タイトルStructure of Aspergillus fumigatus ornithine hydroxylase (SidA) mutant N323A bound to NADP and ornithine
要素L-ornithine N(5)-monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / SIDEROPHORE / FLAVIN
機能・相同性
機能・相同性情報


L-ornithine N5-monooxygenase [NAD(P)H] / ferrichrome biosynthetic process / ornithine N5-monooxygenase activity / siderophore-dependent iron import into cell / ergosterol biosynthetic process / cellular response to iron ion starvation / siderophore biosynthetic process / N,N-dimethylaniline monooxygenase activity / secondary metabolite biosynthetic process / NADP+ binding ...L-ornithine N5-monooxygenase [NAD(P)H] / ferrichrome biosynthetic process / ornithine N5-monooxygenase activity / siderophore-dependent iron import into cell / ergosterol biosynthetic process / cellular response to iron ion starvation / siderophore biosynthetic process / N,N-dimethylaniline monooxygenase activity / secondary metabolite biosynthetic process / NADP+ binding / monooxygenase activity / intracellular iron ion homeostasis / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
L-lysine 6-monooxygenase/L-ornithine 5-monooxygenase / L-lysine 6-monooxygenase/L-ornithine 5-monooxygenase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / L-ornithine / L-ornithine N(5)-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Neosartorya fumigata (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Qureshi, I.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1021384 米国
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2015
タイトル: Contribution to catalysis of ornithine binding residues in ornithine N5-monooxygenase.
著者: Robinson, R. / Qureshi, I.A. / Klancher, C.A. / Rodriguez, P.J. / Tanner, J.J. / Sobrado, P.
履歴
登録2015年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ornithine N(5)-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9588
ポリマ－56,9171
非ポリマー2,0417
水3,243180
1
A: L-ornithine N(5)-monooxygenase
ヘテロ分子

A: L-ornithine N(5)-monooxygenase
ヘテロ分子

A: L-ornithine N(5)-monooxygenase
ヘテロ分子

A: L-ornithine N(5)-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,83232
ポリマ－227,6674
非ポリマー8,16628
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area25490 Å2
ΔGint-300 kcal/mol
Surface area69050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.081, 84.002, 145.057
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-770-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 L-ornithine N(5)-monooxygenase / OMO / L-ornithine N(5)-oxygenase / Siderphore biosynthesis protein A


分子量: 56916.656 Da / 分子数: 1 / 変異: N323A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neosartorya fumigata (strain ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100) (カビ)
株: ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100 / 遺伝子: sidA, Afu2g07680 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: E9QYP0, L-ornithine N5-monooxygenase [NAD(P)H]

-
非ポリマー , 6種, 187分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-ORN / L-ornithine / オルニチン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N2O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.1 M HEPES, pH 6.6, 1.86 M ammonium sulfate, and 1% (v/v) dioxane. Protein stock solution contained 8 mg/mL enzyme with 1 mM NADP+ and 100 mM L-ornithine.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→72.69 Å / Num. obs: 27670 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 23.14 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 156743 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.1-2.165.60.6172.71237722280.8610.28100
8.91-72.695.50.0522.620953830.9970.02294.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.3.6データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4B63

4b63


解像度: 2.1→72.69 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2281 1420 5.13 %
Rwork0.1724 26247 -
obs0.1752 27667 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.19 Å2 / Biso mean: 28.2947 Å2 / Biso min: 11.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→72.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3472 0 114 180 3766
Biso mean--35.83 27.81 -
残基数----451
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073670
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0365003
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04556
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005635
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1671334
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.17510.2821420.221225632705100
2.1751-2.26220.24631270.196526172744100
2.2622-2.36510.27741420.193826232765100
2.3651-2.48980.28361620.193526022764100
2.4898-2.64580.27231620.188426082770100
2.6458-2.85010.2441580.196126032761100
2.8501-3.13690.21071240.191926422766100
3.1369-3.59080.24681160.1722661277799
3.5908-4.5240.18011240.13422671279599
4.524-72.73640.18991630.15032657282096
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.8614 Å / Origin y: -27.6361 Å / Origin z: 18.0043 Å
111213212223313233
T0.142 Å2-0.0197 Å20.0019 Å2-0.1376 Å2-0.0147 Å2--0.2497 Å2
L0.3579 °20.0287 °20.1961 °2-0.2317 °2-0.0216 °2--0.9749 °2
S0.0143 Å °-0.0219 Å °0.0932 Å °0.0098 Å °-0.0218 Å °-0.1034 Å °-0.1162 Å °0.1491 Å °0.0097 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and not resname FAD)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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