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万見
- PDB-5ck7: Mouse ADP-dependent Glucokinase; AMP bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ck7
タイトルMouse ADP-dependent Glucokinase; AMP bound
要素ADP-dependent glucokinase
キーワードTRANSFERASE / ADPGK / ribokinase / kinase / AMP
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-specific glucose/glucosamine kinase / ADP-specific glucokinase activity / Glycolysis / glycolytic process / glucose metabolic process / endoplasmic reticulum / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase / ADP-specific Phosphofructokinase/Glucokinase conserved region / ADP-dependent kinase (ADPK) domain profile. / Ribokinase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / ADP-dependent glucokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Richter, J.P. / Ronimus, R.S. / Sutherland-Smith, A.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: The Structural and Functional Characterization of Mammalian ADP-dependent Glucokinase.
著者: Richter, J.P. / Goroncy, A.K. / Ronimus, R.S. / Sutherland-Smith, A.J.
履歴
登録2015年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-dependent glucokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4152
ポリマ－53,0681
非ポリマー3471
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.681, 58.492, 161.708
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-dependent glucokinase / ADPGK


分子量: 53067.738 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 51-495 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adpgk / プラスミド: pBAD-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8VDL4, ADP-specific glucose/glucosamine kinase
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.59 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Seeding of preequilibrated drops of 0.2 M NH4Cl, 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→39.64 Å / Num. all: 9031 / Num. obs: 9031 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.99→3.1 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 80.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0124精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Cootモデル構築
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5CCF

5ccf


解像度: 2.99→39.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 44.368 / SU ML: 0.383 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.479 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24315 449 5 %RANDOM
Rwork0.22737 ---
obs0.22817 8542 96.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.723 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2 Å20 Å20 Å2
2---2.78 Å20 Å2
3---4.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→39.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3447 0 23 27 3497
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0193555
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023354
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6961.9574839
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.04337708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2695447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.01823.836159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.55915562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2831522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2545
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02827
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0453.6381791
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0453.6361790
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4155.4572237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.4145.4592238
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0483.8461764
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0473.8471765
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.3865.7022603
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.15335.37215509
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.15335.37515509
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.99→3.067 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 25 -
Rwork0.328 484 -
obs--75.07 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.2534 Å / Origin y: -1.0758 Å / Origin z: 20.7389 Å
111213212223313233
T0.2952 Å2-0.0842 Å20.0391 Å2-0.1672 Å2-0.0084 Å2--0.0276 Å2
L0.8859 °20.123 °20.3332 °2-2.9887 °2-0.658 °2--1.6974 °2
S0.1611 Å °-0.3603 Å °0.0445 Å °0.7162 Å °-0.0308 Å °0.2444 Å °0.2209 Å °-0.2897 Å °-0.1303 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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