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- PDB-5cju: Isobutyryl-CoA mutase fused with bound adenosylcobalamin, GDP, Mg... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cju
タイトルIsobutyryl-CoA mutase fused with bound adenosylcobalamin, GDP, Mg (holo-IcmF/GDP), and substrate n-butyryl-coenzyme A
要素Isobutyryl-CoA mutase fused
キーワードISOMERASE / Radical enzyme / complex / G-protein chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


isobutyryl-CoA mutase / pivalyl-CoA mutase activity / isobutyryl-CoA mutase activity / methylmalonyl-CoA mutase activity / acyl-CoA metabolic process / cobalamin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Fused isobutyryl-CoA mutase / : / : / Methylmalonyl Co-A mutase-associated GTPase MeaB / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / B12 binding domain ...Fused isobutyryl-CoA mutase / : / : / Methylmalonyl Co-A mutase-associated GTPase MeaB / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-DEOXYADENOSINE / COBALAMIN / Butyryl Coenzyme A / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Fused isobutyryl-CoA mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Ralstonia metallidurans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Jost, M. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM069857 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Substrate Specificity in Adenosylcobalamin-dependent Isobutyryl-CoA Mutase and Related Acyl-CoA Mutases.
著者: Jost, M. / Born, D.A. / Cracan, V. / Banerjee, R. / Drennan, C.L.
履歴
登録2015年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22015年11月18日Group: Database references
改定 1.32016年1月27日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isobutyryl-CoA mutase fused
B: Isobutyryl-CoA mutase fused
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)251,42613
ポリマ－245,8552
非ポリマー5,57111
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14450 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area72960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)316.760, 316.760, 342.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 23:37 or resseq 41:47 or resseq 49:145 or resseq 147:207)
211chain B and (resseq 23:37 or resseq 41:47 or resseq 49:145 or resseq 147:207)
112(chain A and (resseq 209:230 or resseq 232:250 or resseq...
212(chain B and (resseq 209:230 or resseq 232:250 or resseq...
113chain A and (resseq 442:447 or resseq 449:477 or resseq...
213chain B and (resseq 442:447 or resseq 449:477 or resseq...
114chain A and (resseq 602:608 or resseq 621:639 or resseq...
214chain B and (resseq 602:608 or resseq 621:639 or resseq...
115chain A and (resseq 781:782 or resseq 784:808 or resseq...
215chain B and (resseq 781:782 or resseq 784:808 or resseq...

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Isobutyryl-CoA mutase fused


分子量: 122927.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: IcmF is misannoated as sbm in the C. metallidurans genome
由来: (組換発現) Ralstonia metallidurans (strain CH34 / ATCC 43123 / DSM 2839) (バクテリア)
株: CH34 / ATCC 43123 / DSM 2839 / 遺伝子: IcmF, Rmet_0210 / プラスミド: pET28a
詳細 (発現宿主): gene inserted at NdeI and BamHI sites, N-terminal hexahistidine tag
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q1LRY0, methylmalonyl-CoA mutase

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非ポリマー , 5種, 11分子

#2: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#3: 化合物 ChemComp-5AD / 5'-DEOXYADENOSINE / 5′-デオキシアデノシン


分子量: 251.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O3
#4: 化合物 ChemComp-BCO / Butyryl Coenzyme A / S-{(3S,5S,9R)-1-[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]-3,5,9-trihydroxy-8,8-dimethyl-3,5-dioxido-10,14-dioxo-2,4,6-trioxa-11,15-diaza-3lambda~5~,5lambda~5~-diphosphaheptadecan-17-yl} butanethioate (non-preferred name) / S-ブチリル補酵素A


分子量: 837.624 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H42N7O17P3S
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: precipitant: 700 mM potassium sodium tartrate, 200 mM ammonium acetate, 100 mM imidazole pH 7.0. 3% (v/v) ethylene glycol additive in drop solution only. protein in 100 mM NaCl, 50 mM HEPES ...詳細: precipitant: 700 mM potassium sodium tartrate, 200 mM ammonium acetate, 100 mM imidazole pH 7.0. 3% (v/v) ethylene glycol additive in drop solution only. protein in 100 mM NaCl, 50 mM HEPES pH 7.5, 1 mM GDP, 3 mM MgCl2, 0.3 mM adenosylcobalamin, mixed with precipitant 1 uL + 1 uL set up under red light, grown in the dark, soaked with 5 mM n-butyryl-coenzyme A for 30 s

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→35 Å / Num. obs: 81568 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.148 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 3.5→3.59 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XC6

4xc6


解像度: 3.5→34.819 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 21.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2088 4119 5.05 %copied from entry 4XC6
Rwork0.1853 ---
obs0.1864 81538 98.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→34.819 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16169 0 340 0 16509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00316838
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59222875
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.886227
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0232555
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033108
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1327X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1327X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.009
21A1378X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B1378X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
31A1007X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B1007X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
41A1429X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42B1429X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.015
51A1512X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52B1512X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.54110.34531260.3312683X-RAY DIFFRACTION99
3.5411-3.58420.34691440.31242673X-RAY DIFFRACTION99
3.5842-3.62960.32041330.29422654X-RAY DIFFRACTION99
3.6296-3.67730.39531470.33282673X-RAY DIFFRACTION99
3.6773-3.72760.30971530.28842657X-RAY DIFFRACTION99
3.7276-3.78080.28921310.26262673X-RAY DIFFRACTION99
3.7808-3.83720.28591380.26252662X-RAY DIFFRACTION99
3.8372-3.8970.30681470.27372669X-RAY DIFFRACTION99
3.897-3.96080.31791390.24722664X-RAY DIFFRACTION99
3.9608-4.0290.24991330.21372662X-RAY DIFFRACTION99
4.029-4.10220.21411410.20322674X-RAY DIFFRACTION99
4.1022-4.1810.20591410.19472676X-RAY DIFFRACTION99
4.181-4.26620.2021650.17912620X-RAY DIFFRACTION99
4.2662-4.35880.17331470.16532677X-RAY DIFFRACTION99
4.3588-4.460.18811460.15222668X-RAY DIFFRACTION99
4.46-4.57120.15751340.15282674X-RAY DIFFRACTION99
4.5712-4.69460.16391600.15152646X-RAY DIFFRACTION99
4.6946-4.83240.18491390.15392661X-RAY DIFFRACTION99
4.8324-4.98790.20371320.1632679X-RAY DIFFRACTION99
4.9879-5.16560.19221340.17012672X-RAY DIFFRACTION99
5.1656-5.37170.17931300.17642698X-RAY DIFFRACTION98
5.3717-5.61530.22791510.1842645X-RAY DIFFRACTION98
5.6153-5.910.24631480.18632662X-RAY DIFFRACTION98
5.91-6.27820.21181500.19172653X-RAY DIFFRACTION98
6.2782-6.75970.20351450.17722689X-RAY DIFFRACTION98
6.7597-7.4340.18121490.15972662X-RAY DIFFRACTION98
7.434-8.4960.15251430.13322668X-RAY DIFFRACTION98
8.496-10.6530.10851380.11712691X-RAY DIFFRACTION97
10.653-34.82060.20981350.16992734X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5576-0.02910.54390.4882-0.05770.9129-0.0323-0.18830.0001-0.04090.0392-0.241-0.0087-0.006-0.00130.6096-0.03290.05530.68650.04160.9409-202.4513-90.5586-10.4733
21.0740.41260.15550.79720.03850.82780.0212-0.08820.04480.0108-0.0861-0.02220.0747-0.24490.06520.942-0.042-0.02360.88570.07380.6419-263.3371-92.5454-33.6082
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 21:1093 OR RESID 1101:1103 OR RESID 1104:1104 ) )A21 - 1093
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 21:1093 OR RESID 1101:1103 OR RESID 1104:1104 ) )A1101 - 1103
3X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 21:1093 OR RESID 1101:1103 OR RESID 1104:1104 ) )A1104
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 22:1093 OR RESID 1101:1102 OR RESID 1103:1103 ) )B22 - 1093
5X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 22:1093 OR RESID 1101:1102 OR RESID 1103:1103 ) )B1101 - 1102
6X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 22:1093 OR RESID 1101:1102 OR RESID 1103:1103 ) )B1103

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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