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- PDB-5cjp: The Structural Basis for Cdc42-Induced Dimerization of IQGAPs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cjp
タイトルThe Structural Basis for Cdc42-Induced Dimerization of IQGAPs
要素
  • Cell division cycle 42 (GTP binding protein, 25kDa), isoform CRA_a
  • Ras GTPase-activating-like protein IQGAP2
キーワードPROTEIN BINDING / IQGAP2 GAP related domain X-ray GTPase interactions Complex Cdc42
機能・相同性
機能・相同性情報


: / intracellular protein localization => GO:0008104 / modification of synaptic structure / : / mitotic actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / Cdc42 protein signal transduction / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / regulation of protein binding / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation ...: / intracellular protein localization => GO:0008104 / modification of synaptic structure / : / mitotic actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / Cdc42 protein signal transduction / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / regulation of protein binding / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Arp2/3 complex binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / GTPase inhibitor activity / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / modulation by host of viral process / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / thrombin-activated receptor signaling pathway / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / microvillus / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / GTPase activator activity / secretory granule membrane / secretory granule / small monomeric GTPase / actin filament organization / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
RasGAP protein, C-terminal / RasGAP C-terminus / GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Cdc42 / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases ...RasGAP protein, C-terminal / RasGAP C-terminus / GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Cdc42 / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / IQ calmodulin-binding motif / Small GTPase Rho / Calponin homology domain / small GTPase Rho family profile. / Calponin homology (CH) domain / Rho GTPase activation protein / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW/rsp5/WWP domain profile. / WW domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell division cycle 42 (GTP binding protein, 25kDa), isoform CRA_a / Cell division control protein 42 homolog / Ras GTPase-activating-like protein IQGAP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Worthylake, D.K. / Boyapati, V.K. / LeCour Jr, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01BM084072 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: The Structural Basis for Cdc42-Induced Dimerization of IQGAPs.
著者: LeCour, L. / Boyapati, V.K. / Liu, J. / Li, Z. / Sacks, D.B. / Worthylake, D.K.
履歴
登録2015年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle 42 (GTP binding protein, 25kDa), isoform CRA_a
B: Cell division cycle 42 (GTP binding protein, 25kDa), isoform CRA_a
C: Cell division cycle 42 (GTP binding protein, 25kDa), isoform CRA_a
D: Cell division cycle 42 (GTP binding protein, 25kDa), isoform CRA_a
E: Ras GTPase-activating-like protein IQGAP2
F: Ras GTPase-activating-like protein IQGAP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,34114
ポリマ－167,1516
非ポリマー2,1908
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22830 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area61860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.633, 120.169, 157.079
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Cell division cycle 42 (GTP binding protein, 25kDa), isoform CRA_a


分子量: 19758.748 Da / 分子数: 4 / 変異: Q61L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42, hCG_1981007 / プラスミド: pPRO EX HTb
詳細 (発現宿主): plasmid encodes a TEV protease cleavable 6xHis tag which leaves a Gly-Ala cloning artifact preceding the initiator methionine
細胞株 (発現宿主): RIL / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: A0A024RAE4, UniProt: P60953*PLUS
#2: タンパク質 Ras GTPase-activating-like protein IQGAP2


分子量: 44058.094 Da / 分子数: 2 / Fragment: unp reesidues 875-1258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IQGAP2 / プラスミド: pET Trx
詳細 (発現宿主): kanamycin, encodes E. coli thioredoxin and a TEV protease-cleavable 6xHis tag N-terminal to the IQGAP2 GAP-related domain
細胞株 (発現宿主): RIL / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q13576
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.01 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 28.5% (v/v) polyethylene glycol (PEG) MW 400, 100mM 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES) pH 6.5 and 40mM MgCl2.
PH範囲: 6.5-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月12日
放射モノクロメーター: Kohzu HLD-4 Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→20 Å / Num. obs: 61742 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.3 % / Net I/av σ(I): 2.9 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.57→2.71 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
MOLREP位相決定
Oモデル構築
SCALAデータスケーリング
精密化解像度: 2.6→20 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2873 2993 5 %
Rwork0.2474 56575 -
obs-59568 99.8 %
溶媒の処理Bsol: 33.9884 Å2
原子変位パラメータBiso max: 198.96 Å2 / Biso mean: 72.6528 Å2 / Biso min: 19.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.939 Å20 Å20 Å2
2---2.859 Å20 Å2
3---12.797 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11514 0 251 0 11765
Biso mean--47.49 --
残基数----1452
拘束条件タイプ: c_angle_d / Dev ideal: 1.314

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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