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- PDB-5cj5: Structure of Mycobacterium thermoresistibile GlgE APO form at 3.1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cj5
タイトルStructure of Mycobacterium thermoresistibile GlgE APO form at 3.13A resolution
要素Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / GlgE / Maltose / GH13 / maltosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


starch synthase (maltosyl-transferring) / alpha-glucan biosynthetic process / hexosyltransferase activity / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds
類似検索 - 分子機能
: / GLGE, C-terminal / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase, domain N/S / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase, domain N/S / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta ...: / GLGE, C-terminal / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase, domain N/S / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase, domain N/S / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium thermoresistibile ATCC 19527 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Mendes, V. / Blaszczyk, M. / Maranha, A. / Empadinhas, N. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structure of Mycobacterium thermoresistibile GlgE defines novel conformational states that contribute to the catalytic mechanism.
著者: Mendes, V. / Blaszczyk, M. / Maranha, A. / Empadinhas, N. / Blundell, T.L.
履歴
登録2015年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase
B: Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,2362
ポリマ－155,2362
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area55780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)197.639, 197.639, 105.623
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Auth seq-ID: 0 - 696 / Label seq-ID: 2 - 698

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase / GMPMT / (1->4)-alpha-D-glucan:maltose-1-phosphate alpha-D-maltosyltransferase


分子量: 77618.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium thermoresistibile ATCC 19527 (バクテリア)
遺伝子: glgE, KEK_12948 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: G7CL00, starch synthase (maltosyl-transferring)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Bicine pH9.5, Sodium malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.5
反射解像度: 3.13→171.16 Å / Num. all: 41628 / Num. obs: 41628 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.5 % / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.234 / Rsym value: 0.218 / Net I/av σ(I): 3.268 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 563635
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs
3.13-3.313.61.5410.58293460760.4471.5412.3
3.3-3.513.20.9690.87506956920.2880.9693.7
3.5-3.7413.70.5931.27378153760.1720.5936.3
3.74-4.0413.60.3821.96814950170.1110.3829.2
4.04-4.4313.70.233.26307945960.0670.2314.2
4.43-4.9513.60.1594.75702641930.0460.15918.8
4.95-5.7113.70.1395.35068436980.040.13920.6
5.71-713.50.1186.24255231510.0340.11822.7
7-9.913.40.0729.33277124490.0210.07232.5
9.9-171.1612.70.06101759013800.0170.0638.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.13 Å171.16 Å
Translation3.13 Å171.16 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CGM

5cgm


解像度: 3.13→171.16 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.63 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3083 2093 5.03 %Random selection
Rwork0.2587 39519 --
obs0.2649 41621 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 211.41 Å2 / Biso mean: 73.8803 Å2 / Biso min: 22.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.13→171.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10448 0 0 0 10448
残基数----1327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01310822
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.83214795
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081561
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111968
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2073930
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5471X-RAY DIFFRACTION17.62TORSIONAL
12B5471X-RAY DIFFRACTION17.62TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1298-3.20260.34541520.30712653280595
3.2026-3.28270.38251300.29762589271995
3.2827-3.37140.35051640.2952566273094
3.3714-3.47060.32981350.28912627276295
3.4706-3.58260.35831170.27712639275696
3.5826-3.71070.29951390.26532641278095
3.7107-3.85920.31361490.26872623277295
3.8592-4.03480.32521430.26412608275195
4.0348-4.24740.26871340.24512636277095
4.2474-4.51350.29411380.25352617275595
4.5135-4.86180.29461310.2482645277695
4.8618-5.35070.27721370.24282652278995
5.3507-6.12420.29431400.24762636277695
6.1242-7.71280.29451550.26542655281094
7.7128-57.06290.33231290.25692732286195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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