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- PDB-5ci7: Structure of ULK1 bound to a selective inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ci7
タイトルStructure of ULK1 bound to a selective inhibitor
要素Serine/threonine-protein kinase ULK1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE Inhibitor / inhibitor / kinase / autophagy / TRANSFERASE-TRANSFERASE Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


omegasome membrane / neuron projection regeneration / regulation of protein lipidation / negative regulation of collateral sprouting / Atg1/ULK1 kinase complex / positive regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway ...omegasome membrane / neuron projection regeneration / regulation of protein lipidation / negative regulation of collateral sprouting / Atg1/ULK1 kinase complex / positive regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / axon extension / phagophore assembly site / TBC/RABGAPs / reticulophagy / Macroautophagy / Receptor Mediated Mitophagy / response to starvation / cellular response to nutrient levels / autophagosome membrane / autophagosome assembly / autophagosome / regulation of macroautophagy / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of autophagy / macroautophagy / Regulation of TNFR1 signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / protein localization / recycling endosome / small GTPase binding / autophagy / neuron projection development / GTPase binding / peptidyl-serine phosphorylation / mitochondrial outer membrane / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / negative regulation of cell population proliferation / axon / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, Ulk1/Ulk2 / : / ATG1-like, MIT domain 2 / Serine/threonine-protein kinase Atg1-like, tMIT domain / Atg1-like, MIT domain 1 / Serine/threonine-protein kinase Atg1-like / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...Serine/threonine-protein kinase, Ulk1/Ulk2 / : / ATG1-like, MIT domain 2 / Serine/threonine-protein kinase Atg1-like, tMIT domain / Atg1-like, MIT domain 1 / Serine/threonine-protein kinase Atg1-like / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-51W / Serine/threonine-protein kinase ULK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Lazarus, M.B. / Shokat, K.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI099245 米国
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Discovery and structure of a new inhibitor scaffold of the autophagy initiating kinase ULK1.
著者: Lazarus, M.B. / Shokat, K.M.
履歴
登録2015年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase ULK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0785
ポリマ－32,3201
非ポリマー7584
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.860, 66.860, 116.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-574-

HOH

21A-651-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase ULK1 / Autophagy-related protein 1 homolog / hATG1 / Unc-51-like kinase 1


分子量: 32320.262 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain (UNP residues 1-283) / 変異: E37A K38A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ULK1, KIAA0722 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75385, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-51W / N-[3-({4-[(3-aminopropyl)amino]-5-iodopyrimidin-2-yl}amino)phenyl]pyrrolidine-1-carboxamide / N-[3-[[4-[(3-アミノプロピル)アミノ]-5-ヨ-ド-2-ピリミジニル]アミノ]フェニル]ピロリジン-1-カ(以下略)


分子量: 481.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24IN7O
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.55 M sodium malonate pH 7.0, 0.35 M sodium malonate pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→47.28 Å / Num. obs: 26564 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 4.7 % / Net I/σ(I): 7.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WNO

4wno


解像度: 1.74→43.813 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2069 1375 5.18 %
Rwork0.1688 --
obs0.1707 26552 95.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→43.813 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2206 0 45 156 2407
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072361
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0943184
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.316904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062343
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004408
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.74-1.80220.25621170.24762392X-RAY DIFFRACTION92
1.8022-1.87430.25191340.22362516X-RAY DIFFRACTION97
1.8743-1.95970.22931560.1852507X-RAY DIFFRACTION97
1.9597-2.0630.21521340.16012550X-RAY DIFFRACTION98
2.063-2.19220.20661270.14892554X-RAY DIFFRACTION98
2.1922-2.36150.17831630.15032543X-RAY DIFFRACTION98
2.3615-2.59910.19911470.15812541X-RAY DIFFRACTION97
2.5991-2.97510.20891330.16522551X-RAY DIFFRACTION96
2.9751-3.7480.20991500.16072514X-RAY DIFFRACTION93
3.748-43.8270.19441140.17212509X-RAY DIFFRACTION87
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4331-0.829-1.02723.5659-0.63471.66120.0307-0.4328-0.22320.2814-0.1072-0.55050.08640.42020.03740.1645-0.0034-0.02020.1970.03130.1893-0.9525-49.4154-6.8656
22.22780.83180.26854.26590.81962.04750.048-0.0168-0.11810.08570.0041-0.33560.3430.3582-0.10210.13780.04510.02530.14670.01570.1146-5.375-47.124-10.0678
32.02460.21180.62711.68090.65875.4662-0.0365-0.2958-0.02330.1457-0.12060.04550.156-0.24120.06560.115100.04230.07220.01060.1205-16.1333-39.3531-6.6477
41.38691.3944-1.69151.4016-1.70322.38460.0692-0.06880.00330.0774-0.056-0.0365-0.00080.1081-0.01350.09750.01650.01840.095-0.00030.1003-10.3058-43.2292-11.7028
54.3888-1.7713-3.03632.3248-1.2715.97190.27180.48460.4513-0.0366-0.18720.1313-0.1140.7837-0.09320.07950.00350.00210.2413-0.020.1783-0.4152-26.4624-27.1174
61.4729-0.0521-1.20570.50710.20752.88820.0520.05520.0177-0.0849-0.0107-0.02750.0604-0.034-0.04590.1043-0.00170.02130.04330.0090.1065-16.9832-31.2366-22.2328
71.10360.88060.03224.06251.40790.56950.48141.32090.3174-0.9991-0.333-1.093-0.52151.09560.07210.325-0.00470.10130.56680.05560.3526-4.2383-42.6005-33.4828
81.8215-0.6355-0.96142.79162.54537.6512-0.01950.1018-0.0419-0.0796-0.08670.0530.17960.16440.13820.11690.00850.01840.04550.0090.0966-13.3607-37.3479-21.4085
91.35280.4688-1.11031.0336-0.76391.78110.1096-0.0950.08620.0556-0.1095-0.053-0.17760.06720.00460.0965-0.01630.00260.079-0.01740.0939-20.0976-22.6573-11.8413
101.5904-2.24471.78935.921-3.50282.360.3296-0.51581.011-0.21610.136-0.8958-0.7391.3409-0.3740.181-0.04770.05870.4188-0.10250.3999-7.2304-14.2955-18.3616
111.7111-1.6236-0.77144.4895-2.08783.0440.0274-0.50690.58690.877-0.37250.049-0.4848-0.0486-0.01140.331-0.10710.03620.2319-0.1220.455-12.3209-9.064-9.2282
123.10361.0699-1.25432.4485-1.12114.9462-0.022-0.06220.1319-0.0553-0.01160.09170.0051-0.24230.03530.08660.039-0.0020.08310.0340.1195-20.7265-17.8301-26.5268
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:24)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 25:49)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 50:75)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 76:103)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 104:108)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 109:147)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 148:157)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 158:166)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 167:217)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 218:223)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 224:237)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 238:279)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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