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- PDB-5cho: Crystal Structure of BorF, the Flavin Reductase Component of a Ba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cho
タイトルCrystal Structure of BorF, the Flavin Reductase Component of a Bacterial Two-Component Tryptophan Halogenase
要素Flavin reductase
キーワードHYDROLASE / flavin reductase / two-component halogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


riboflavin reductase (NADPH) activity / FMN binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Flavin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種uncultured bacterium (環境試料)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Ma, Z. / Bellizzi, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1 R15 GM110679-01A1 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of BorF, the Flavin Reductase Component of a Bacterial Two-Component Tryptophan Halogenase
著者: Ma, Z. / Bellizzi, J.
履歴
登録2015年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flavin reductase
B: Flavin reductase
C: Flavin reductase
D: Flavin reductase
E: Flavin reductase
F: Flavin reductase
G: Flavin reductase
H: Flavin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,51416
ポリマ－169,2298
非ポリマー6,2848
水2,828157
1
A: Flavin reductase
B: Flavin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8784
ポリマ－42,3072
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6800 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area13800 Å2
手法PISA
2
C: Flavin reductase
D: Flavin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8784
ポリマ－42,3072
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6840 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area14020 Å2
手法PISA
3
E: Flavin reductase
F: Flavin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8784
ポリマ－42,3072
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6490 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area13210 Å2
手法PISA
4
G: Flavin reductase
H: Flavin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8784
ポリマ－42,3072
非ポリマー1,5712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area13000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)278.010, 62.340, 101.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.840, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Flavin reductase


分子量: 21153.658 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) uncultured bacterium (環境試料) / 遺伝子: borF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: M9QXS1
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.54 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: Drop containing 1 uL of 10 mg/mL (0.474 mM) BorF in 20 mM Tris pH 7.5, 100 mM NaCl, with 1 mM FAD mixed with 1 uL of reservoir solution containing 20% PEG 400, 0.1 M HEPES pH 7.6, 5% v/v ...詳細: Drop containing 1 uL of 10 mg/mL (0.474 mM) BorF in 20 mM Tris pH 7.5, 100 mM NaCl, with 1 mM FAD mixed with 1 uL of reservoir solution containing 20% PEG 400, 0.1 M HEPES pH 7.6, 5% v/v glycerol against 200 micro liter reservoir
PH範囲: 7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.988 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→50.937 Å / Num. obs: 64289 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.37→2.49 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HX6

4hx6


解像度: 2.37→47.607 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 27.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2468 1378 2.07 %Random selection
Rwork0.2151 65324 --
obs0.2158 66702 99.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 112.8 Å2 / Biso mean: 53.2596 Å2 / Biso min: 16.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.37→47.607 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9688 0 424 157 10269
Biso mean--52.6 39.07 -
残基数----1298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00410411
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9914298
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361560
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051804
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.543494
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.37-2.45470.35051290.296264616590100
2.4547-2.5530.30341420.282764986640100
2.553-2.66920.3121470.266664566603100
2.6692-2.80990.27231230.262465066629100
2.8099-2.98590.31161380.252565536691100
2.9859-3.21640.30411370.245264736610100
3.2164-3.540.25911450.232965206665100
3.54-4.0520.24531280.205365466674100
4.052-5.10410.18471360.171866206756100
5.1041-47.6170.21061530.18166691684499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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