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- PDB-5c7g: Crystal Structure of the b1 Domain of Human Neuropilin-1 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c7g
タイトルCrystal Structure of the b1 Domain of Human Neuropilin-1 in complex with a bicine molecule
要素Neuropilin-1
キーワードPROTEIN BINDING / Neuropilin-1 / Human / Blood Coagulation Factors / Cell Adhesion / Binding sites
機能・相同性
機能・相同性情報


endothelial tip cell fate specification / basal dendrite development / otic placode development / protein localization to early endosome / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration ...endothelial tip cell fate specification / basal dendrite development / otic placode development / protein localization to early endosome / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration / sympathetic neuron projection guidance / facioacoustic ganglion development / trigeminal ganglion development / trigeminal nerve structural organization / sensory neuron axon guidance / postsynapse organization / facial nerve structural organization / gonadotrophin-releasing hormone neuronal migration to the hypothalamus / branchiomotor neuron axon guidance / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / axon extension involved in axon guidance / renal artery morphogenesis / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / neurofilament / sympathetic neuron projection extension / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / motor neuron migration / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / sympathetic ganglion development / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / endothelial cell chemotaxis / axonogenesis involved in innervation / vascular endothelial growth factor receptor activity / CHL1 interactions / semaphorin receptor complex / regulation of vesicle-mediated transport / Signaling by ROBO receptors / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / neuropilin signaling pathway / substrate-dependent cell migration, cell extension / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / coronary artery morphogenesis / CRMPs in Sema3A signaling / semaphorin receptor activity / commissural neuron axon guidance / outflow tract septum morphogenesis / motor neuron axon guidance / axonal fasciculation / retinal ganglion cell axon guidance / sprouting angiogenesis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of Cdc42 protein signal transduction / neural crest cell migration / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of smooth muscle cell migration / artery morphogenesis / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / growth factor binding / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive chemotaxis / cytokine binding / sorting endosome / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / semaphorin-plexin signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / positive regulation of phosphorylation / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of focal adhesion assembly / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vasculogenesis / coreceptor activity / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / GTPase activator activity / axon guidance / animal organ morphogenesis / Signal transduction by L1 / integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / mitochondrial membrane / response to wounding / neuron migration / positive regulation of angiogenesis / cell-cell signaling / heparin binding / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / Attachment and Entry / early endosome / neuron projection / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex
類似検索 - 分子機能
Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. ...Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Didierjean, C. / Jelsch, C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Design, synthesis and biological evaluation of new peptidomimetic compounds targeting NRP-1 receptor TO BE PUBLISHED
著者: Richard, M. / Pelligrini Moise, N. / Jelsch, C. / Maigret, B. / Didierjean, C. / Manival, X. / Charron, C.
履歴
登録2015年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年1月10日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 2.12024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuropilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6063
ポリマ－18,4201
非ポリマー1862
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area490 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.280, 62.280, 85.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-530-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Neuropilin-1 / Vascular endothelial cell growth factor 165 receptor


分子量: 18419.779 Da / 分子数: 1 / 断片: B1 DOMAIN, UNP residues 273-427 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRP1, NRP, VEGF165R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14786
#2: 化合物 ChemComp-BCN / BICINE / N,N-ビス(2-ヒドロキシエチル)グリシン


分子量: 163.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25% PEG550 mme 5%, PEG 20 000, 60mM MgCl2, Na-Bicine 100 mM, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97967 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月28日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97967 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→39.2 Å / Num. obs: 30515 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KEX

1kex


解像度: 1.45→29.278 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1725 1999 6.55 %
Rwork0.1414 --
obs0.1435 30507 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→29.278 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1226 0 12 286 1524
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081270
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2671720
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.662471
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077187
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007218
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.48630.19351400.18771996X-RAY DIFFRACTION100
1.4863-1.52640.23081400.19281995X-RAY DIFFRACTION100
1.5264-1.57140.21591400.18711998X-RAY DIFFRACTION100
1.5714-1.62210.21021410.17532010X-RAY DIFFRACTION100
1.6221-1.680.19621430.16012028X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.74730.19031400.16631995X-RAY DIFFRACTION100
1.7473-1.82680.1751420.15012024X-RAY DIFFRACTION99
1.8268-1.92310.17421410.15892019X-RAY DIFFRACTION99
1.9231-2.04360.18511410.14952003X-RAY DIFFRACTION99
2.0436-2.20130.16451410.14042017X-RAY DIFFRACTION99
2.2013-2.42270.16571420.13522022X-RAY DIFFRACTION99
2.4227-2.77310.15981450.13972067X-RAY DIFFRACTION100
2.7731-3.49290.18671480.13412106X-RAY DIFFRACTION100
3.4929-29.2840.15351550.12672228X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.1908 Å / Origin y: 15.474 Å / Origin z: 20.3132 Å
111213212223313233
T0.1026 Å20.0019 Å2-0.0179 Å2-0.1125 Å20.0004 Å2--0.1138 Å2
L1.0458 °20.0941 °20.1454 °2-2.5691 °20.7228 °2--1.2908 °2
S0.0179 Å °-0.1036 Å °0.0285 Å °0.175 Å °-0.0239 Å °0.0064 Å °0.0551 Å °0.0258 Å °0.0105 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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