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万見
- PDB-5c74: Structure of a novel protein arginine methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c74
タイトルStructure of a novel protein arginine methyltransferase
要素Protein arginine N-methyltransferase SFM1
キーワードTRANSFERASE / Protein arginine methyltransferase / Binging seites / S-Adenosylhomocysteine
機能・相同性Protein arginine N-methyltransferase SFM1-like / Protein arginine N-methyltransferase SFM1-like / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / cytoplasm / NICKEL (II) ION / Protein arginine N-methyltransferase SFM1
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lv, F. / Ding, J.
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2015
タイトル: Structural basis for Sfm1 functioning as a protein arginine methyltransferase.
著者: Lv, F. / Zhang, T. / Zhou, Z. / Gao, S. / Wong, C.C. / Zhou, J.Q. / Ding, J.
履歴
登録2015年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase SFM1
B: Protein arginine N-methyltransferase SFM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1488
ポリマ－49,7212
非ポリマー4276
水7,981443
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area19470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.570, 107.570, 87.522
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase SFM1 / SPOUT family methyltransferase 1


分子量: 24860.529 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-204 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SFM1, YOR021C, OR26.11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q12314, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 443 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M Bis-Tris (pH 5.5), 25% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 41006 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 21.4 % / Net I/σ(I): 38.3
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→42.158 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2321 2056 5.02 %
Rwork0.1929 --
obs0.1949 40953 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→42.158 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2936 0 14 443 3393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9984043
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0231153
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042447
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005511
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.899-1.94320.22721320.1872516X-RAY DIFFRACTION99
1.9432-1.99180.2141350.17892547X-RAY DIFFRACTION100
1.9918-2.04560.25471330.18712546X-RAY DIFFRACTION100
2.0456-2.10580.24651240.18832573X-RAY DIFFRACTION100
2.1058-2.17380.23521320.17912568X-RAY DIFFRACTION100
2.1738-2.25150.2381400.17812579X-RAY DIFFRACTION100
2.2515-2.34160.23121440.18992570X-RAY DIFFRACTION100
2.3416-2.44820.24071300.19792561X-RAY DIFFRACTION100
2.4482-2.57720.22631390.19042595X-RAY DIFFRACTION100
2.5772-2.73870.24451320.19532592X-RAY DIFFRACTION100
2.7387-2.95010.24621600.20022564X-RAY DIFFRACTION100
2.9501-3.24690.2331370.19612623X-RAY DIFFRACTION100
3.2469-3.71650.22631570.19092609X-RAY DIFFRACTION100
3.7165-4.68140.2161320.17672672X-RAY DIFFRACTION100
4.6814-42.16850.23541290.2192782X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.1769 Å / Origin y: 1.8963 Å / Origin z: -21.0808 Å
111213212223313233
T0.1562 Å2-0.004 Å2-0.0127 Å2-0.1231 Å20.0017 Å2--0.1562 Å2
L0.269 °2-0.0484 °20.0285 °2-1.3804 °2-0.3205 °2--0.472 °2
S0.0076 Å °-0.0055 Å °0.0399 Å °0.0733 Å °0.0288 Å °0.2453 Å °-0.1166 Å °-0.0582 Å °-0.028 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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