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Yorodumi- PDB-5c3e: Crystal structure of a transcribing RNA Polymerase II complex rev... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5c3e | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of a transcribing RNA Polymerase II complex reveals a complete transcription bubble | ||||||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/DNA/RNA / protein-DNA complex / RNA Polyermase II / transcribing complex / TRANSFERASE-DNA-RNA complex | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information RPB4-RPB7 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes ...RPB4-RPB7 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / termination of RNA polymerase II transcription / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA-templated transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / termination of RNA polymerase III transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II activity / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / positive regulation of translational initiation / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase II, core complex / translesion synthesis / translation initiation factor binding / DNA-templated transcription initiation / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / cytoplasmic stress granule / mRNA processing / ribosome biogenesis / peroxisome / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / mRNA binding / nucleotide binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) synthetic construct (others) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.7 Å | ||||||||||||
Authors | Barnes, C.O. / Calero, M. / Malik, I. / Spahr, H. / Zhang, Q. / Pullara, F. / Kaplan, C.D. / Calero, G. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2015 Title: Crystal Structure of a Transcribing RNA Polymerase II Complex Reveals a Complete Transcription Bubble. Authors: Barnes, C.O. / Calero, M. / Malik, I. / Graham, B.W. / Spahr, H. / Lin, G. / Cohen, A.E. / Brown, I.S. / Zhang, Q. / Pullara, F. / Trakselis, M.A. / Kaplan, C.D. / Calero, G. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5c3e.cif.gz | 1.6 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5c3e.ent.gz | 1.3 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5c3e.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5c3e_validation.pdf.gz | 582.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5c3e_full_validation.pdf.gz | 647.4 KB | Display | |
Data in XML | 5c3e_validation.xml.gz | 133.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5c3e_validation.cif.gz | 184.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c3/5c3e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c3/5c3e | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5c44C 5c4aC 5c4jC 5c4xC 3fkiS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 7 types, 7 molecules ABCDGIK
#1: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P04050, DNA-directed RNA polymerase |
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#2: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P08518, DNA-directed RNA polymerase |
#3: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P16370 |
#4: Protein | Mass: 25451.191 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: RPB4, YJL140W, J0654 / Plasmid: pET-Duet / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: P20433 |
#7: Protein | Mass: 20152.207 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: RPB7, YDR404C, D9509.22 / Plasmid: pET-Duet / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: P34087 |
#9: Protein | Mass: 14308.161 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P27999 |
#11: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P38902 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#5: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20434 |
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#6: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20435 |
#8: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20436 |
#10: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P22139 |
#12: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P40422 |
-RNA chain , 1 types, 1 molecules R
#13: RNA chain | Mass: 2934.831 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-DNA chain , 2 types, 2 molecules SU
#14: DNA chain | Mass: 13819.854 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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#15: DNA chain | Mass: 13766.848 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
-Non-polymers , 2 types, 11 molecules
#16: Chemical | ChemComp-ZN / #17: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.53 Å3/Da / Density % sol: 77.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: PEG 6000, Ammonium Acetate, Sodium Acetate, DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.0332 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 24, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.4→195.47 Å / Num. all: 145314 / Num. obs: 145314 / % possible obs: 89.3 % / Redundancy: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 59.19 Å2 / Rpim(I) all: 0.189 / Rrim(I) all: 0.373 / Rsym value: 0.319 / Net I/av σ(I): 1.896 / Net I/σ(I): 3.2 / Num. measured all: 515843 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3FKI Resolution: 3.7→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8855 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8633 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.412
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Solvent computation | Bsol: 100.971 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 300 Å2 / Biso mean: 134.22 Å2 / Biso min: 44.9 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.53 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.7→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.7→3.8 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Xplor file |
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