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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5bxq | |||||||||
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タイトル | Structure of the NTF2:RanGDP complex | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN / Nuclear transport / RanGDP / NTF2 | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of vascular endothelial growth factor production / RISC complex binding / pre-miRNA binding / protein localization to nuclear pore / nuclear pore central transport channel / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / structural constituent of nuclear pore / RISC complex ...negative regulation of vascular endothelial growth factor production / RISC complex binding / pre-miRNA binding / protein localization to nuclear pore / nuclear pore central transport channel / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / structural constituent of nuclear pore / RISC complex / nuclear outer membrane / GTP metabolic process / nuclear inner membrane / nuclear import signal receptor activity / mitotic sister chromatid segregation / mRNA transport / ribosomal subunit export from nucleus / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / melanosome / nuclear envelope / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nuclear membrane / cell division / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) Canis familiaris (イヌ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Stewart, M. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998 タイトル: Structural basis for molecular recognition between nuclear transport factor 2 (NTF2) and the GDP-bound form of the Ras-family GTPase Ran. 著者: Stewart, M. / Kent, H.M. / McCoy, A.J. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5bxq.cif.gz | 354 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5bxq.ent.gz | 290.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5bxq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5bxq_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5bxq_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5bxq_validation.xml.gz | 34.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5bxq_validation.cif.gz | 47.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bx/5bxq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bx/5bxq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 5分子 ABCDE
#1: タンパク質 | 分子量: 14491.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nutf2, Ntf2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61972 #2: タンパク質 | 分子量: 24456.105 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis familiaris (イヌ) / 遺伝子: RAN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62825 |
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-非ポリマー , 4種, 350分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.47 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Li2SO4, 50 mM Na Citrate pH5.6, 15% PEG4000 / PH範囲: 5.6 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.88 Å |
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.88 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→100 Å / Num. obs: 35633 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 33.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→24.946 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.97 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.946 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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