[日本語] English
万見
- PDB-5bwa: Crystal structure of ODC-PLP-AZ1 ternary complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bwa
タイトルCrystal structure of ODC-PLP-AZ1 ternary complex
要素
  • Ornithine decarboxylase
  • Ornithine decarboxylase antizyme 1
キーワードLyase/Lyase Inhibitor / Ornithine decarboxylase / Antizyme1 / Ornithine decarboxylase-Antizyme1 complex / polyamine biosynthesis / polyamine homeostasis / Lyase-Lyase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of polyamine transmembrane transport / ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from ornithine / ornithine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / polyamine biosynthetic process / positive regulation of intracellular protein transport / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / regulation of protein catabolic process ...negative regulation of polyamine transmembrane transport / ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from ornithine / ornithine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / polyamine biosynthetic process / positive regulation of intracellular protein transport / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / regulation of protein catabolic process / ornithine decarboxylase inhibitor activity / kidney development / response to virus / positive regulation of protein catabolic process / cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / protein homodimerization activity / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase - #60 / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme superfamily / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme signature. / Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. ...Aminopeptidase - #60 / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme superfamily / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme signature. / Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Ornithine decarboxylase / Ornithine decarboxylase antizyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wu, D.H.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structural basis of Ornithine Decarboxylase inactivation and accelerated degradation by polyamine sensor Antizyme1
著者: Wu, D.H. / Kaan, H.Y. / Zheng, X. / Tang, X. / He, Y. / Vanessa Tan, Q. / Zhang, N. / Song, H.
履歴
登録2015年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ornithine decarboxylase
B: Ornithine decarboxylase antizyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5473
ポリマ－69,3002
非ポリマー2471
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area21580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.154, 74.084, 157.083
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Ornithine decarboxylase / ODC


分子量: 51203.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ODC1 / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11926, ornithine decarboxylase
#2: タンパク質 Ornithine decarboxylase antizyme 1 / ODC-Az


分子量: 18097.234 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 69-228 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OAZ1, OAZ / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P54368
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.88 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.2 M di-Ammonium tartrate, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月13日
放射モノクロメーター: X06SA / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→78.54 Å / Num. obs: 10195 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 3.2→3.27 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.667 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 94.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1D7K, 1ZO0

1d7k

1zo0


解像度: 3.2→42.759 Å / FOM work R set: 0.7417 / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2895 470 5.03 %
Rwork0.2288 17713 -
obs0.232 9326 94.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 184.48 Å2 / Biso mean: 65.32 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.2→42.759 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3710 0 16 0 3726
Biso mean--48.6 --
残基数----471
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063817
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2545167
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088580
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006660
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8531388
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2001-3.36870.36431380.28852533267194
3.3687-3.57970.34971270.26372508263594
3.5797-3.85590.2611420.22622514265694
3.8559-4.24360.28871360.23112488262493
4.2436-4.85690.22651270.18862486261393
4.8569-6.11640.29991360.23982526266294
6.1164-42.76290.30361330.22592658279199
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.6436 Å / Origin y: 3.7551 Å / Origin z: -17.5205 Å
111213212223313233
T0.348 Å2-0.037 Å20.083 Å2-0.2942 Å2-0.0654 Å2--0.2168 Å2
L1.4347 °2-0.4113 °2-0.8886 °2-1.56 °20.4924 °2--2.2173 °2
S0.0089 Å °-0.1634 Å °-0.0581 Å °0.1414 Å °-0.1145 Å °-0.0855 Å °0.1383 Å °-0.2437 Å °0.1448 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA19 - 600
2X-RAY DIFFRACTION1allB93 - 219

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る