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- PDB-5btr: Crystal structure of SIRT1 in complex with resveratrol and an AMC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5btr
タイトルCrystal structure of SIRT1 in complex with resveratrol and an AMC-containing peptide
要素
  • AMC-containing peptide
  • NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
キーワードHYDROLASE/SUBSTRATE / Deacetylase / Human Sirtuin 1 / N-terminal domain / Catalytic domain / C-terminal domain / Resveratrol / Substrate / HYDROLASE-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of smooth muscle cell apoptotic process / maintenance of nucleus location / histone H3K deacetylase activity / NAD-dependent histone decrotonylase activity / negative regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cellular response to testosterone stimulus / negative regulation of peptidyl-lysine acetylation / eNoSc complex / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway ...negative regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of smooth muscle cell apoptotic process / maintenance of nucleus location / histone H3K deacetylase activity / NAD-dependent histone decrotonylase activity / negative regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cellular response to testosterone stimulus / negative regulation of peptidyl-lysine acetylation / eNoSc complex / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of transcription by glucose / protein depropionylation / NAD-dependent protein-lysine depropionylase activity / positive regulation of macrophage apoptotic process / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / regulation of endodeoxyribonuclease activity / behavioral response to starvation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / triglyceride mobilization / peptidyl-lysine acetylation / keratin filament binding / NAD-dependent protein lysine delactylase activity / leptin-mediated signaling pathway / Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / HLH domain binding / regulation of lipid storage / regulation of brown fat cell differentiation / bHLH transcription factor binding / deacetylase activity / negative regulation of protein acetylation / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / response to leptin / intracellular triglyceride homeostasis / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of phosphorylation / positive regulation of adaptive immune response / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / rDNA heterochromatin / ovulation from ovarian follicle / regulation of centrosome duplication / regulation of bile acid biosynthetic process / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / single strand break repair / rDNA heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / protein deacetylation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / chromatin silencing complex / UV-damage excision repair / negative regulation of TOR signaling / nuclear inner membrane / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / mitogen-activated protein kinase binding / protein lysine deacetylase activity / positive regulation of macrophage cytokine production / stress-induced premature senescence / muscle organ development / positive regulation of double-strand break repair / histone deacetylase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / DNA synthesis involved in DNA repair / negative regulation of fat cell differentiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / macrophage differentiation / white fat cell differentiation / positive regulation of macroautophagy / negative regulation of cell cycle / regulation of glucose metabolic process / negative regulation of cellular senescence / NAD+ binding / positive regulation of cholesterol efflux / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of hippo signaling / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / heterochromatin / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to glucose starvation / regulation of cellular response to heat / energy homeostasis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of endothelial cell proliferation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能
SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily ...SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RESVERATROL / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Cao, D. / Wang, M. / Qiu, X. / Liu, D. / Jiang, H. / Yang, N. / Xu, R.M.
資金援助 中国, 6件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2012CB910702 中国
National Natural Science Foundation of China31430018 中国
National Natural Science Foundation of China31210103914 中国
Strategic Priority Research Program of Chinese Academy of SciencesXDB08010100 中国
Key Research Program of Chinese Academy of SciencesKJZD-EW-L05 中国
National Key New Drug Creation and Manufacturing Program of China2014ZX09507002 中国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for allosteric, substrate-dependent stimulation of SIRT1 activity by resveratrol
著者: Cao, D. / Wang, M. / Qiu, X. / Liu, D. / Jiang, H. / Yang, N. / Xu, R.M.
履歴
登録2015年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Other
改定 1.22017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
C: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
D: AMC-containing peptide
E: AMC-containing peptide
F: AMC-containing peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,75918
ポリマ－137,5096
非ポリマー2,25012
水19811
1
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
D: AMC-containing peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5866
ポリマ－45,8362
非ポリマー7504
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
E: AMC-containing peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5866
ポリマ－45,8362
非ポリマー7504
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
F: AMC-containing peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5866
ポリマ－45,8362
非ポリマー7504
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)133.890, 133.890, 106.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A
211CHAIN B
311CHAIN C
112CHAIN A
212CHAIN B
312CHAIN C

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1 / hSIRT1 / Regulatory protein SIR2 homolog 1 / SIR2-like protein 1 / hSIR2


分子量: 45040.375 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 143-512 and 641-665 / 変異: C253S, C268S, C501S, C502S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT1, SIR2L1 / プラスミド: pET-28a smt3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96EB6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド AMC-containing peptide


分子量: 795.951 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-STL / RESVERATROL / レスベラト-ル


分子量: 228.243 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H12O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.69 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.9M sodium malonate, 0.5% Jeffamin M-600, 0.1M HEPES, pH 7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月19日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 31197 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 102.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.2-3.314.30.7172.331051.137100
3.31-3.454.20.45831161.16100
3.45-3.64.30.30530931.2100
3.6-3.794.20.18731151.225100
3.79-4.034.20.12330991.18100
4.03-4.344.20.08831331.089100
4.34-4.784.20.07231101.053100
4.78-5.474.10.07431330.972100
5.47-6.894.10.06731341.184100
6.89-5040.04831591.03498.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4I5I

4i5i


解像度: 3.2→44.63 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.26 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SINCE FRAGMENTS (RESIDUES 157-173) OF CHAINS A/B/C ARE DISORDERED AND THE THREE N-TERMIANL FRAGMENTS 143-156 OF THE THREE CHAINS ARE CLOSED TO EACH OTHER, AUTHOR CANNOT IDENTIFY THE CORRECT ...詳細: SINCE FRAGMENTS (RESIDUES 157-173) OF CHAINS A/B/C ARE DISORDERED AND THE THREE N-TERMIANL FRAGMENTS 143-156 OF THE THREE CHAINS ARE CLOSED TO EACH OTHER, AUTHOR CANNOT IDENTIFY THE CORRECT CHAIN IDS OF THE N-TERMINAL FRAGMENTS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 1602 5.14 %Random selection
Rwork0.207 ---
obs0.209 31154 99.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 99.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→44.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8633 0 156 11 8800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0069015
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97912232
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6593416
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051582
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプ
11A4956X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B4956X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
13C4956X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
21A165X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B165X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
23C165X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.30340.31951290.30042673X-RAY DIFFRACTION100
3.3034-3.42140.30531470.27592682X-RAY DIFFRACTION100
3.4214-3.55830.29441520.25432682X-RAY DIFFRACTION100
3.5583-3.72020.27941520.22572674X-RAY DIFFRACTION100
3.7202-3.91620.24991510.20292656X-RAY DIFFRACTION100
3.9162-4.16140.25941540.20452673X-RAY DIFFRACTION100
4.1614-4.48250.22971390.18462704X-RAY DIFFRACTION100
4.4825-4.9330.21441440.18382690X-RAY DIFFRACTION100
4.933-5.64570.27141560.20452684X-RAY DIFFRACTION100
5.6457-7.10830.28551410.24042725X-RAY DIFFRACTION100
7.1083-44.63430.21921370.18142709X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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