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- PDB-5br4: E. coli lactaldehyde reductase (FucO) M185C mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5br4
タイトルE. coli lactaldehyde reductase (FucO) M185C mutant
要素Lactaldehyde reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADH / FucO / Mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


lactaldehyde reductase activity / glycol catabolic process / : / lactaldehyde reductase / R-lactaldehyde reductase activity / S-lactaldehyde reductase activity / fucose catabolic process / rhamnose catabolic process / L-fucose catabolic process / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity ...lactaldehyde reductase activity / glycol catabolic process / : / lactaldehyde reductase / R-lactaldehyde reductase activity / S-lactaldehyde reductase activity / fucose catabolic process / rhamnose catabolic process / L-fucose catabolic process / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / ferrous iron binding / nucleotide binding / protein homodimerization activity / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lactaldehyde reductase / Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 2. / : / Fe-containing alcohol dehydrogenase family, C-terminal / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 1. / Alcohol dehydrogenase, iron-type, conserved site / Dehydroquinate synthase-like, alpha domain / Dehydroquinate synthase-like - alpha domain / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA ...Lactaldehyde reductase / Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 2. / : / Fe-containing alcohol dehydrogenase family, C-terminal / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 1. / Alcohol dehydrogenase, iron-type, conserved site / Dehydroquinate synthase-like, alpha domain / Dehydroquinate synthase-like - alpha domain / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Rossmann fold - #1970 / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Lactaldehyde reductase / Lactaldehyde reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.91 Å
データ登録者Cahn, J.K.B. / Brinkmann-Chen, S. / Arnold, F.H.
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2016
タイトル: Mutations in adenine-binding pockets enhance catalytic properties of NAD(P)H-dependent enzymes.
著者: Cahn, J.K. / Baumschlager, A. / Brinkmann-Chen, S. / Arnold, F.H.
履歴
登録2015年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactaldehyde reductase
B: Lactaldehyde reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,33513
ポリマ－83,4592
非ポリマー1,87611
水21,0241167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5420 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area27320 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)69.697, 63.769, 91.674
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lactaldehyde reductase / Propanediol oxidoreductase


分子量: 41729.516 Da / 分子数: 2 / 変異: M185C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fucO, Z4116, ECs3659 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0A9S2, UniProt: P0A9S1*PLUS, lactaldehyde reductase

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非ポリマー , 5種, 1178分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.12 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 12% PEG3350, 200 mM ammonium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.7749 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月4日 / 詳細: K-B focusing mirrors
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7749 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.909→85.5 Å / Num. all: 491073 / Num. obs: 491073 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 2.7 % / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.077 / Rsym value: 0.062 / Net I/av σ(I): 10.1 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 1333897
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
0.91-0.962.52.250.3145409580381.6692.250.474.6
0.96-1.022.71.370.6181887671590.9771.370.891.1
1.02-1.092.70.6911.1174497642930.4920.6911.692.8
1.09-1.172.70.3692.1167689613920.2620.3692.995.2
1.17-1.292.70.2373.3155446566100.1680.2374.495.2
1.29-1.442.80.1525.1145023522560.1080.1526.697.2
1.44-1.662.80.07610.2126768457910.0540.07611.996.4
1.66-2.032.80.04117.6108750391240.0290.04120.997.4
2.03-2.872.80.0223083236299940.0160.02237.496.2
2.87-36.5342.80.01538.645192164160.0110.0155494.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.87
最高解像度最低解像度
Rotation36.53 Å1.3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1RRM

1rrm


解像度: 0.91→85.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.988 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.984 / SU B: 0.835 / SU ML: 0.018 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.016 / ESU R Free: 0.017 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.14747 24378 5 %RANDOM
Rwork0.12908 ---
obs0.12999 466646 91.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.369 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å20 Å20.4 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.91→85.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5711 0 112 1167 6990
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0196057
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025845
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0371.9828286
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.344313448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2964
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0216929
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021305
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6851.0823114
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6681.0813113
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0171.6273899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.0211.6283900
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.2811.3772943
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.2811.3772943
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.5811.9384368
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.88314.7456539
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.88214.7466539
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.66311902
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free41.855225
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded17.426512717
LS精密化 シェル解像度: 0.909→0.932 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 1197 -
Rwork0.359 22931 -
obs--61.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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