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- PDB-5bpn: Crystal structure of nucleotide-free human Hsp70 NBD double mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bpn
タイトルCrystal structure of nucleotide-free human Hsp70 NBD double mutant E268Q+R272K.
要素Heat shock 70 kDa protein 1A
キーワードHYDROLASE / ATP hydrolysis activity
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway ...: / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / cellular response to unfolded protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Attenuation phase / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / chaperone-mediated protein complex assembly / ATP metabolic process / transcription regulator inhibitor activity / endoplasmic reticulum unfolded protein response / heat shock protein binding / inclusion body / protein folding chaperone / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of erythrocyte differentiation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of RNA splicing / : / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / centriole / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / G protein-coupled receptor binding / histone deacetylase binding / disordered domain specific binding / : / transcription corepressor activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / protein refolding / virus receptor activity / cellular response to oxidative stress / blood microparticle / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear speck / protein stabilization / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / receptor ligand activity / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / focal adhesion / Neutrophil degranulation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / centrosome / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / : / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Narayanan, D. / Engh, R.A.
資金援助 ノルウェー, 1件
組織認可番号国
FRINAT191303 ノルウェー
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Nucleotide binding to variants of the HSP70-NBD.
著者: Narayanan, D. / Pflug, A. / Christopeit, T. / Kyomuhendo, P. / Engh, R.A.
履歴
登録2015年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0775
ポリマ－42,7291
非ポリマー3484
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area16210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.850, 83.348, 98.889
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70.1


分子量: 42729.355 Da / 分子数: 1 / 変異: E268Q, R272K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSPA1, HSX70 / プラスミド: pET28b+ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P0DMV8
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25 % PEG-3350 W/V, 0.1 M HEPES / PH範囲: 7.0 - 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→42.52 Å / Num. obs: 22618 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.189 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.753 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Coot0.7.1モデル構築
MOLREP11位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ATV

3atv


解像度: 2.1→42.52 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 1999 8.86 %Random selection
Rwork0.216 ---
obs0.22 22564 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→42.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2878 0 19 53 2950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052938
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7893968
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9661082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028453
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003514
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1041-2.15670.32961330.2651358X-RAY DIFFRACTION94
2.1567-2.2150.2661400.26131452X-RAY DIFFRACTION100
2.215-2.28020.32641410.25321444X-RAY DIFFRACTION100
2.2802-2.35380.2911410.24381446X-RAY DIFFRACTION100
2.3538-2.43790.29681430.2461475X-RAY DIFFRACTION100
2.4379-2.53550.31441410.25111455X-RAY DIFFRACTION100
2.5355-2.65090.3261420.23931458X-RAY DIFFRACTION100
2.6509-2.79060.29911410.24051451X-RAY DIFFRACTION100
2.7906-2.96540.25321420.23921461X-RAY DIFFRACTION100
2.9654-3.19430.28231430.24381484X-RAY DIFFRACTION100
3.1943-3.51560.3111450.2141489X-RAY DIFFRACTION100
3.5156-4.0240.16581440.16361481X-RAY DIFFRACTION100
4.024-5.06850.16361480.16581515X-RAY DIFFRACTION100
5.0685-42.53350.22951550.17571596X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6047-0.33230.78280.9889-0.84421.339-0.0685-0.0846-0.05590.03910.09380.0437-0.07-0.1340.00840.08830.0236-0.00520.08410.01190.11049.04440.6049-2.9519
20.4049-0.29010.00530.75840.26780.6704-0.0668-0.11450.01940.17930.0893-0.0660.07290.0460.00270.10780.0096-0.02380.12860.01940.087715.56535.936516.7546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 6 THROUGH 229 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 230 THROUGH 381 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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