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- PDB-5b5t: Crystal Structure of Escherichia coli Gamma-Glutamyltranspeptidas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b5t
タイトルCrystal Structure of Escherichia coli Gamma-Glutamyltranspeptidase in Complex with peptidyl phosphonate inhibitor 1b
要素
  • Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
  • Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / glutathione / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid salvage / gamma-glutamyl-peptidase activity / gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / glutathione biosynthetic process / self proteolysis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6FY / Glutathione hydrolase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Wada, K. / Fukuyama, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
MEXT 日本
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Phosphonate-based irreversible inhibitors of human gamma-glutamyl transpeptidase (GGT). GGsTop is a non-toxic and highly selective inhibitor with critical electrostatic interaction with ...タイトル: Phosphonate-based irreversible inhibitors of human gamma-glutamyl transpeptidase (GGT). GGsTop is a non-toxic and highly selective inhibitor with critical electrostatic interaction with an active-site residue Lys562 for enhanced inhibitory activity
著者: Kamiyama, A. / Nakajima, M. / Han, L. / Wada, K. / Mizutani, M. / Tabuchi, Y. / Kojima-Yuasa, A. / Matsui-Yuasa, I. / Suzuki, H. / Fukuyama, K. / Watanabe, B. / Hiratake, J.
履歴
登録2016年5月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32021年8月11日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
B: Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
C: Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
D: Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,3808
ポリマ－118,6794
非ポリマー7014
水22,9511274
1
A: Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
B: Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6904
ポリマ－59,3402
非ポリマー3502
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12470 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area18810 Å2
手法PISA
2
C: Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
D: Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6904
ポリマ－59,3402
非ポリマー3502
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12290 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area19030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.990, 126.388, 129.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase large chain / Glutathione hydrolase / Gamma-glutamyltranspeptidase Large-subunit


分子量: 39311.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ggt, b3447, JW3412 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)
参照: UniProt: P18956, gamma-glutamyltransferase, glutathione gamma-glutamate hydrolase
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase small chain / Glutathione hydrolase / Gamma-glutamyltranspeptidase Small-subunit


分子量: 20028.475 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ggt, b3447, JW3412 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P18956, gamma-glutamyltransferase, glutathione gamma-glutamate hydrolase
#3: 化合物 ChemComp-6FY / (2~{S})-2-azanyl-4-[(2~{R})-1-(2-hydroxy-2-oxoethylamino)-1-oxidanylidene-butan-2-yl]oxyphosphonoyl-butanoic acid


分子量: 310.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H19N2O7P
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.11 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 12.5-17.5% PEG 4000, 0.2M CaCl2, 0.1M Tris-HCl, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 135141 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.56

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DBU

2dbu


解像度: 1.7→37.329 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1936 6679 4.94 %
Rwork0.1781 --
obs0.1789 135104 95.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→37.329 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8102 0 42 1274 9418
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078300
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9511256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4445024
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551254
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051486
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6975-1.71680.33271770.28543157X-RAY DIFFRACTION72
1.7168-1.7370.2941920.28783398X-RAY DIFFRACTION77
1.737-1.75820.30981920.26153553X-RAY DIFFRACTION81
1.7582-1.78040.25871820.2523819X-RAY DIFFRACTION86
1.7804-1.80390.29872160.25843975X-RAY DIFFRACTION90
1.8039-1.82860.30211820.24144238X-RAY DIFFRACTION95
1.8286-1.85470.26542180.22894472X-RAY DIFFRACTION100
1.8547-1.88240.23992000.2244420X-RAY DIFFRACTION100
1.8824-1.91180.24212020.21774442X-RAY DIFFRACTION99
1.9118-1.94310.2282180.20224425X-RAY DIFFRACTION99
1.9431-1.97660.20732600.20394362X-RAY DIFFRACTION100
1.9766-2.01260.23262210.20444450X-RAY DIFFRACTION99
2.0126-2.05130.20652320.20194406X-RAY DIFFRACTION99
2.0513-2.09320.21342320.19084389X-RAY DIFFRACTION99
2.0932-2.13870.21982070.18064396X-RAY DIFFRACTION99
2.1387-2.18840.20332310.17734383X-RAY DIFFRACTION98
2.1884-2.24310.19432240.17564371X-RAY DIFFRACTION98
2.2431-2.30380.19862470.17884383X-RAY DIFFRACTION98
2.3038-2.37160.22092790.17954345X-RAY DIFFRACTION99
2.3716-2.44810.17472390.18154333X-RAY DIFFRACTION98
2.4481-2.53560.22212600.18594355X-RAY DIFFRACTION98
2.5356-2.63710.19261980.18394395X-RAY DIFFRACTION98
2.6371-2.7570.1892350.17734386X-RAY DIFFRACTION98
2.757-2.90230.18762250.17124383X-RAY DIFFRACTION98
2.9023-3.08410.17272220.17294427X-RAY DIFFRACTION98
3.0841-3.32210.17692410.16514433X-RAY DIFFRACTION99
3.3221-3.65620.15892080.15934499X-RAY DIFFRACTION99
3.6562-4.18460.16092690.1444505X-RAY DIFFRACTION99
4.1846-5.26980.15532410.1364578X-RAY DIFFRACTION100
5.2698-37.33770.17552290.17624747X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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