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- PDB-5ayh: Structure of the entire dynein stalk region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ayh
タイトルStructure of the entire dynein stalk region
要素Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
キーワードMOTOR PROTEIN / Microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / RHO GTPases Activate Formins ...COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of intracellular transport / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / MHC class II antigen presentation / dynein complex / P-body assembly / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / Neutrophil degranulation / stress granule assembly / regulation of mitotic spindle organization / filopodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / microtubule / cell division / centrosome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 ...Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.011 Å
データ登録者Kurisu, G. / Nishikawa, Y. / Inatomi, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPS26291014 日本
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural Change in the Dynein Stalk Region Associated with Two Different Affinities for the Microtubule
著者: Nishikawa, Y. / Inatomi, M. / Iwasaki, H. / Kurisu, G.
履歴
登録2015年8月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年3月12日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_entry_details / Item: _pdbx_database_related.content_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7161
ポリマ－31,7161
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15670 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)103.325, 103.325, 69.709
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 31716.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dync1h1, Dhc1, Dnch1, Dnchc1, Dyhc / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JHU4
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.82 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, ammonium phosphate monobasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→25 Å / Num. all: 14221 / Num. obs: 14221 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 36.3
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.704 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WUQ

3wuq


解像度: 3.011→23.38 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.5 / 位相誤差: 32.52 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2951 1412 9.93 %
Rwork0.2549 --
obs0.259 14221 86.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.011→23.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1924 0 0 0 1924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021944
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5922625
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.186735
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023306
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002345
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0113-3.11870.3678970.3466939X-RAY DIFFRACTION62
3.1187-3.24330.3781330.34961110X-RAY DIFFRACTION76
3.2433-3.39040.38191260.32041229X-RAY DIFFRACTION84
3.3904-3.56860.33861330.33511348X-RAY DIFFRACTION88
3.5686-3.79130.26971440.28341340X-RAY DIFFRACTION91
3.7913-4.08260.291650.26631322X-RAY DIFFRACTION91
4.0826-4.49090.3071560.23151420X-RAY DIFFRACTION96
4.4909-5.13470.29771680.23511407X-RAY DIFFRACTION95
5.1347-6.44660.3811540.2811414X-RAY DIFFRACTION95
6.4466-23.3810.20931360.18781280X-RAY DIFFRACTION86
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0811-0.89771.24541.9932-0.69921.52240.08241.5120.7479-0.66660.449-1.12740.46591.51930.33560.10640.1180.15452.5618-0.63151.93182.396363.612572.382
28.6913-5.2166-3.08063.44141.74966.39330.2628-2.07430.56410.23430.64380.1443-1.14320.5218-0.68770.7173-0.06530.13210.6993-0.05840.5903141.745377.758782.7482
39.91741.5418-0.01912.55510.733.496-0.30811.0371-0.6124-0.55690.0878-0.31310.41460.07170.30240.5853-0.01330.15450.7283-0.05780.790289.559187.313773.1052
43.1065-0.2454-2.57870.76420.9672.6253-0.7061-0.94731.47540.19150.53490.21340.26410.01450.11320.67780.19640.07781.01070.00920.85499.08491.152380.8969
54.1709-2.50521.71467.01550.06756.18361.00770.6634-0.4557-0.457-0.0123-0.0292-0.21360.9364-0.45340.31-0.10440.0260.5924-0.12930.346150.668669.474875.0761
61.16691.7508-0.71812.654-1.07540.4424-0.8798-1.4486-1.2741-0.0581-0.9174-0.69671.47581.58290.0231.47381.220.13073.5986-0.09681.1885187.631951.502479.9325
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3219 through 3237 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 3238 through 3277 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 3278 through 3357 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 3358 through 3417 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 3418 through 3453 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 3454 through 3472 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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