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- PDB-5ayf: Crystal structure of SET7/9 in complex with cyproheptadine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ayf
タイトルCrystal structure of SET7/9 in complex with cyproheptadine
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Set domain / methyltransferase / inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding ...peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / chromatin organization / chromosome / response to ethanol / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Beta-clip-like ...Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Single Sheet / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C7H / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.005 Å
データ登録者Niwa, H. / Handa, N. / Takemoto, Y. / Ito, A. / Tomabechi, Y. / Umehara, T. / Shirouzu, M. / Yoshida, M. / Yokoyama, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
日本
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Identification of Cyproheptadine as an Inhibitor of SET Domain Containing Lysine Methyltransferase 7/9 (Set7/9) That Regulates Estrogen-Dependent Transcription
著者: Takemoto, Y. / Ito, A. / Niwa, H. / Okamura, M. / Fujiwara, T. / Hirano, T. / Handa, N. / Umehara, T. / Sonoda, T. / Ogawa, K. / Tariq, M. / Nishino, N. / Dan, S. / Kagechika, H. / Yamori, T. ...著者: Takemoto, Y. / Ito, A. / Niwa, H. / Okamura, M. / Fujiwara, T. / Hirano, T. / Handa, N. / Umehara, T. / Sonoda, T. / Ogawa, K. / Tariq, M. / Nishino, N. / Dan, S. / Kagechika, H. / Yamori, T. / Yokoyama, S. / Yoshida, M.
履歴
登録2015年8月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6724
ポリマ－28,8641
非ポリマー8083
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12610 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)102.463, 39.366, 67.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD7 / Histone H3-K4 methyltransferase SETD7 / H3-K4-HMTase SETD7 / Lysine N-methyltransferase 7 / SET ...Histone H3-K4 methyltransferase SETD7 / H3-K4-HMTase SETD7 / Lysine N-methyltransferase 7 / SET domain-containing protein 7 / SET7/9


分子量: 28864.209 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 111-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD7, KIAA1717, KMT7, SET7, SET9 / プラスミド: PX100709-08 / 詳細 (発現宿主): Cell free synthesis / 発現宿主: Cell-free synthesis (未定義) / 参照: UniProt: Q8WTS6, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-C7H / 4-(dibenzo[1,2-a:2',1'-d][7]annulen-11-ylidene)-1-methyl-piperidine / Cyproheptadine / シプロヘプタジン


分子量: 287.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H21N / コメント: 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN
配列の詳細THE ELECTRON DENSITY OF RESIDUES A337-A349 IS WEAK. SIX RESIDUES WERE PLACED BUT THEIR RESIDUE ...THE ELECTRON DENSITY OF RESIDUES A337-A349 IS WEAK. SIX RESIDUES WERE PLACED BUT THEIR RESIDUE NUMBERS A339-A344 ARE NOT CONCLUSIVE AND LABELED UNK. REAL SEQUENCE FOR RESIDUES A337-A349 SHOULD BE YDHSPPGKSGPEA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.27 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 31% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月16日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 18892 / Num. obs: 18892 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.487 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000data processing
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N6A

1n6a


解像度: 2.005→25.616 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2581 1119 5.93 %
Rwork0.1936 --
obs0.1973 18856 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.285 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4594 Å20 Å2-0 Å2
2--2.4772 Å2-0 Å2
3----2.0178 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.005→25.616 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1899 0 57 179 2135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0852728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.555727
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0054-2.09660.25511450.20372101X-RAY DIFFRACTION97
2.0966-2.20710.27451510.20272169X-RAY DIFFRACTION100
2.2071-2.34530.27061350.20562204X-RAY DIFFRACTION100
2.3453-2.52620.32131340.2032192X-RAY DIFFRACTION100
2.5262-2.78020.28151500.21572193X-RAY DIFFRACTION100
2.7802-3.18180.29391300.20332223X-RAY DIFFRACTION100
3.1818-4.00630.24661370.17552273X-RAY DIFFRACTION100
4.0063-25.61780.21751370.18742382X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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