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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ax8
タイトルRecombinant expression, purification and preliminary crystallographic studies of the mature form of human mitochondrial aspartate aminotransferase
要素Aspartate aminotransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / aspartate aminotransferase / plasma membrane fatty acid binding protein / kynurenine aminotransferase-IV / three-dimensional structure
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxyproline catabolic process / Malate-aspartate shuttle / glutamate catabolic process to aspartate / : / aspartate biosynthetic process / Degradation of cysteine and homocysteine / aspartate catabolic process / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process ...4-hydroxyproline catabolic process / Malate-aspartate shuttle / glutamate catabolic process to aspartate / : / aspartate biosynthetic process / Degradation of cysteine and homocysteine / aspartate catabolic process / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glutamate metabolic process / Aspartate and asparagine metabolism / Glutamate and glutamine metabolism / 2-oxoglutarate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / oxaloacetate metabolic process / fatty acid transport / pyridoxal phosphate binding / response to ethanol / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.989 Å
データ登録者Jiang, X. / Wang, J. / Chang, H. / Zhou, Y.
引用ジャーナル: Biosci Trends / 年: 2016
タイトル: Recombinant expression, purification and crystallographic studies of the mature form of human mitochondrial aspartate aminotransferase
著者: Jiang, X. / Wang, J. / Chang, H. / Zhou, Y.
履歴
登録2015年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
B: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
C: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
D: Aspartate aminotransferase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,3324
ポリマ－182,3324
非ポリマー00
水00
1
A: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
C: Aspartate aminotransferase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1662
ポリマ－91,1662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6300 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area30720 Å2
手法PISA
2
B: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
D: Aspartate aminotransferase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1662
ポリマ－91,1662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6560 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area30750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.706, 76.140, 94.247
Angle α, β, γ (deg.)78.00, 85.65, 78.41
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Aspartate aminotransferase, mitochondrial / mAspAT / Fatty acid-binding protein / FABP-1 / Glutamate oxaloacetate transaminase 2 / Kynurenine ...mAspAT / Fatty acid-binding protein / FABP-1 / Glutamate oxaloacetate transaminase 2 / Kynurenine aminotransferase 4 / Kynurenine aminotransferase IV / Kynurenine--oxoglutarate transaminase 4 / Kynurenine--oxoglutarate transaminase IV / Plasma membrane-associated fatty acid-binding protein / FABPpm / Transaminase A


分子量: 45583.086 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 40-430 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOT2 / プラスミド: pET22b-hmAspAT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00505, aspartate transaminase, kynurenine-oxoglutarate transaminase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1 M HEPES pH 6.8, 25% (v/v) Jeffamine ED-2001 pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.989→50 Å / Num. obs: 30161 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 1.9 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.989→3.05 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PDB

3pdb


解像度: 2.989→48.315 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 33.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2913 2000 7.42 %
Rwork0.2726 --
obs0.274 26959 88.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.989→48.315 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12580 0 0 0 12580
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01812872
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.71517392
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9634768
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.111868
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012256
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9894-3.06420.3087770.3639957X-RAY DIFFRACTION47
3.0642-3.1470.32771080.36541351X-RAY DIFFRACTION66
3.147-3.23960.35391220.33751527X-RAY DIFFRACTION77
3.2396-3.34410.31621440.32461789X-RAY DIFFRACTION88
3.3441-3.46360.32071500.31841888X-RAY DIFFRACTION94
3.4636-3.60220.30071550.30111930X-RAY DIFFRACTION95
3.6022-3.76610.29071550.28321922X-RAY DIFFRACTION96
3.7661-3.96460.31111520.27961904X-RAY DIFFRACTION95
3.9646-4.21280.2971580.26871958X-RAY DIFFRACTION97
4.2128-4.53790.27661550.26081955X-RAY DIFFRACTION97
4.5379-4.99420.27931560.24181940X-RAY DIFFRACTION96
4.9942-5.71580.32531550.26051927X-RAY DIFFRACTION95
5.7158-7.19750.28081590.25491983X-RAY DIFFRACTION98
7.1975-48.32140.23311540.22141928X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.5849 Å / Origin y: -16.4266 Å / Origin z: -62.0946 Å
111213212223313233
T0.3833 Å2-0.0519 Å2-0.0308 Å2-0.3439 Å2-0.0362 Å2--0.4023 Å2
L0.1321 °2-0.1973 °20.1178 °2-0.7339 °2-0.6796 °2--0.5422 °2
S0.0858 Å °0.0881 Å °-0.0867 Å °-0.2171 Å °-0.0288 Å °0.1135 Å °0.2062 Å °0.0245 Å °-0.0625 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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