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- PDB-5aun: Crystal structure of the HypAB-Ni complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aun
タイトルCrystal structure of the HypAB-Ni complex
要素
  • ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog
  • Probable hydrogenase nickel incorporation protein HypA
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/HYDROLASE / protein complex / metallochaperone / METAL BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent FeS chaperone activity / iron-sulfur cluster assembly / nickel cation binding / protein maturation / protein modification process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
hypothetical protein PF0899 fold - #50 / Hydrogenase maturation factor HypA/HybF / Hydrogenase nickel incorporation protein HypA/HybF, conserved site / Iron-sulfur protein NUBPL-like / Hydrogenase/urease nickel incorporation, metallochaperone, hypA / Hydrogenases expression/synthesis hypA family signature. / Mrp/NBP35 ATP-binding protein / Flagellum site-determining protein YlxH/ Fe-S cluster assembling factor NBP35 / NUBPL iron-transfer P-loop NTPase / hypothetical protein PF0899 fold ...hypothetical protein PF0899 fold - #50 / Hydrogenase maturation factor HypA/HybF / Hydrogenase nickel incorporation protein HypA/HybF, conserved site / Iron-sulfur protein NUBPL-like / Hydrogenase/urease nickel incorporation, metallochaperone, hypA / Hydrogenases expression/synthesis hypA family signature. / Mrp/NBP35 ATP-binding protein / Flagellum site-determining protein YlxH/ Fe-S cluster assembling factor NBP35 / NUBPL iron-transfer P-loop NTPase / hypothetical protein PF0899 fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NICKEL (II) ION / UREA / Hydrogenase maturation factor HypA / Iron-sulfur cluster carrier protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakaraensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Watanabe, S. / Kawashima, T. / Nishitani, Y. / Miki, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structural basis of a Ni acquisition cycle for [NiFe] hydrogenase by Ni-metallochaperone HypA and its enhancer
著者: Watanabe, S. / Kawashima, T. / Nishitani, Y. / Kanai, T. / Wada, T. / Inaba, K. / Atomi, H. / Imanaka, T. / Miki, K.
履歴
登録2015年5月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Database references
改定 1.22020年2月19日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable hydrogenase nickel incorporation protein HypA
B: ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,33413
ポリマ－43,3342
非ポリマー1,00011
水6,287349
1
A: Probable hydrogenase nickel incorporation protein HypA
B: ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog
ヘテロ分子

A: Probable hydrogenase nickel incorporation protein HypA
B: ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,66726
ポリマ－86,6684
非ポリマー1,99922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area14500 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area27770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.720, 82.744, 65.128
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-537-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Probable hydrogenase nickel incorporation protein HypA


分子量: 15711.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakaraensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌)
株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: hypA, TK2008 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JIH3
#2: タンパク質 ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog / HypB


分子量: 27622.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakaraensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌)
株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: TK2007 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JIH4

-
非ポリマー , 8種, 360分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-URE / UREA / 尿素


分子量: 60.055 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: CH4N2O
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.2 / 詳細: Magnesium chloride, PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→50 Å / Num. obs: 101768 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 21.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.09 / Χ2: 0.978 / Net I/av σ(I): 19.243 / Net I/σ(I): 6.1 / Num. measured all: 316919
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
1.63-1.664.524230.5040.5310.74997.5
1.66-1.694.824850.6270.4920.75899.2
1.69-1.725.525230.6920.4380.7621000.957
1.72-1.766.425090.8240.3460.7361000.8160.888
1.76-1.796.625120.8570.2960.7781000.7120.772
1.79-1.846.725320.8810.2470.7861000.5930.644
1.84-1.886.725020.9190.2080.8211000.4990.541
1.88-1.936.625280.9440.1630.8281000.390.424
1.93-1.996.525260.9650.1260.8751000.2990.325
1.99-2.056.425180.9730.1070.9161000.2510.273
2.05-2.136.125260.9790.0890.9741000.2020.221
2.13-2.215.925470.9850.0711.0541000.1580.173
2.21-2.316.325560.9870.0621.1391000.1440.157
2.31-2.436.225380.9890.0531.1911000.1220.133
2.43-2.596.825610.9930.0431.2441000.1040.113
2.59-2.796.825470.9930.0381.2811000.0910.099
2.79-3.076.725760.9940.0331.2831000.0780.085
3.07-3.516.425850.9960.0271.191000.0630.069
3.51-4.42626260.9970.0221.0311000.0510.055
4.42-506.527640.9970.0210.93999.90.050.054

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A43 and 3VX3

3a43

3vx3


解像度: 1.63→37.36 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.07 / 位相誤差: 23.51 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE STRUCTURAL FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2131 4910 5.07 %
Rwork0.1804 91978 -
obs0.1821 96888 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.99 Å2 / Biso mean: 29.8632 Å2 / Biso min: 13.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.63→37.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2918 0 56 349 3323
Biso mean--36.68 39.46 -
残基数----376
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073105
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9074184
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004539
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3121147
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6298-1.64840.34261540.30562682283688
1.6484-1.66780.32011770.31482994317198
1.6678-1.68810.34671720.29763045321799
1.6881-1.70950.32181550.287831183273100
1.7095-1.7320.30491720.264930623234100
1.732-1.75570.29591570.265630923249100
1.7557-1.78080.32861580.262930473205100
1.7808-1.80730.27281810.255230953276100
1.8073-1.83560.33861640.24230963260100
1.8356-1.86570.27731460.238831183264100
1.8657-1.89790.2211770.219630363213100
1.8979-1.93240.28091730.209530593232100
1.9324-1.96950.23281730.198930883261100
1.9695-2.00970.23391560.193931063262100
2.0097-2.05340.22591550.189330683223100
2.0534-2.10120.24031740.194830963270100
2.1012-2.15370.24271610.188530763237100
2.1537-2.2120.25551590.182130673226100
2.212-2.2770.2211720.183330883260100
2.277-2.35050.20631740.173730773251100
2.3505-2.43450.18291510.174231043255100
2.4345-2.5320.19781480.174130903238100
2.532-2.64720.19331940.176830513245100
2.6472-2.78670.24191720.177630683240100
2.7867-2.96120.19651500.181531033253100
2.9612-3.18970.21561530.175730943247100
3.1897-3.51050.17261490.161131003249100
3.5105-4.0180.16671720.143330663238100
4.018-5.06030.1391640.134430863250100
5.0603-37.36980.23451470.175431063253100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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