[日本語] English
万見
- PDB-5aul: PI3K p85 C-terminal SH2 domain/CD28-derived peptide complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aul
タイトルPI3K p85 C-terminal SH2 domain/CD28-derived peptide complex
要素
  • Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
  • T-cell-specific surface glycoprotein CD28
キーワードSIGNALING PROTEIN / Antigens / Phosphopeptides
機能・相同性
機能・相同性情報


Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulatory T cell differentiation / protein complex involved in cell adhesion / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / positive regulation of focal adhesion disassembly ...Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulatory T cell differentiation / protein complex involved in cell adhesion / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / positive regulation of focal adhesion disassembly / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / negative thymic T cell selection / T follicular helper cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / myeloid leukocyte migration / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / ErbB-3 class receptor binding / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / Co-stimulation by CD28 / kinase activator activity / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / positive regulation of leukocyte migration / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / PI3K/AKT activation / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / GP1b-IX-V activation signalling / natural killer cell mediated cytotoxicity / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / positive regulation of interleukin-4 production / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of osteoclast differentiation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / RHOU GTPase cycle / humoral immune response / CDC42 GTPase cycle / positive regulation of interleukin-10 production / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / T cell differentiation / immunological synapse / RHOG GTPase cycle / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of cell-matrix adhesion / RHOA GTPase cycle / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / Role of phospholipids in phagocytosis / GAB1 signalosome / enzyme-substrate adaptor activity / positive regulation of viral genome replication / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Signaling by FGFR4 in disease / phosphatidylinositol 3-kinase binding / coreceptor activity / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants
類似検索 - 分子機能
T cell antigen CD28 / ICOS V-set domain / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain ...T cell antigen CD28 / ICOS V-set domain / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Immunoglobulin V-Type / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell-specific surface glycoprotein CD28 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Inaba, S. / Numoto, N. / Morii, H. / Ikura, T. / Oda, M. / Ito, N.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Crystal Structures and Thermodynamic Analysis Reveal Distinct Mechanisms of CD28 Phosphopeptide Binding to the Src Homology 2 (SH2) Domains of Three Adaptor Proteins
著者: Inaba, S. / Numoto, N. / Ogawa, S. / Morii, H. / Ikura, T. / Abe, R. / Ito, N. / Oda, M.
履歴
登録2015年4月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
B: T-cell-specific surface glycoprotein CD28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3353
ポリマ－13,2432
非ポリマー921
水3,261181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area6110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.600, 41.440, 64.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit ...PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-alpha


分子量: 12204.536 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 614-720 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R1, GRB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27986
#2: タンパク質・ペプチド T-cell-specific surface glycoprotein CD28 / TP44


分子量: 1038.047 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 189-196 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10747
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Sodium Acetate trihydrate, 200 mM Ammonium Acetate, 30% PEG4000
PH範囲: 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50 Å / Num. obs: 45133 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.1→1.13 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
REFMAC精密化
PHASER位相決定
XDSdata processing
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H9O

1h9o


解像度: 1.1→34.919 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 13.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1603 2248 4.98 %
Rwork0.1376 --
obs0.1387 45133 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→34.919 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数914 0 6 181 1101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0171139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9031552
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.14435
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.117163
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011204
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1001-1.1240.16581510.15122614X-RAY DIFFRACTION100
1.124-1.15010.15871320.14142627X-RAY DIFFRACTION100
1.1501-1.17890.14421250.13452674X-RAY DIFFRACTION100
1.1789-1.21080.18571300.13272662X-RAY DIFFRACTION100
1.2108-1.24640.16461390.13762634X-RAY DIFFRACTION100
1.2464-1.28660.18381490.12982645X-RAY DIFFRACTION100
1.2866-1.33260.14891560.12522636X-RAY DIFFRACTION100
1.3326-1.3860.14511540.11472635X-RAY DIFFRACTION100
1.386-1.4490.15751390.11682699X-RAY DIFFRACTION100
1.449-1.52540.15011150.11122670X-RAY DIFFRACTION100
1.5254-1.6210.1571500.11372673X-RAY DIFFRACTION100
1.621-1.74620.14661390.12142677X-RAY DIFFRACTION100
1.7462-1.92190.14841560.12782693X-RAY DIFFRACTION100
1.9219-2.19990.17191260.13362715X-RAY DIFFRACTION100
2.1999-2.77150.16971360.15752756X-RAY DIFFRACTION100
2.7715-34.9370.16021510.15532875X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る