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- PDB-5arg: SMYD2 in complex with SGC probe BAY-598 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5arg
タイトルSMYD2 in complex with SGC probe BAY-598
要素N-LYSINE METHYLTRANSFERASE SMYD2
キーワードTRANSFERASE / OXIDOREDUCTASE / METHYLTRANSFERASE / SET DOMAIN / SMALL MOLECULE INHIBITOR / SGC PROBE / DRUG TARGET
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / heart development / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-H41 / S-ADENOSYLMETHIONINE / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Badock, V. / Barak, N. / Stellfeld, T. / Eggert, E. / ter Laak, A. / Weiske, J. / Christ, C.D. / Koehr, S. / Stoeckigt, D. ...Hillig, R.C. / Badock, V. / Barak, N. / Stellfeld, T. / Eggert, E. / ter Laak, A. / Weiske, J. / Christ, C.D. / Koehr, S. / Stoeckigt, D. / Mowat, J. / Mueller, T. / Fernandez-Montalvan, A.E. / Hartung, I.V. / Stresemann, C. / Brumby, T. / Weinmann, H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Discovery and Characterization of a Highly Potent and Selective Aminopyrazoline-Based in Vivo Probe (Bay-598) for the Protein Lysine Methyltransferase Smyd2.
著者: Eggert, E. / Hillig, R.C. / Kohr, S. / Stockigt, D. / Weiske, J. / Barak, N. / Mowat, J. / Brumby, T. / Christ, C.D. / Ter Laak, A. / Lang, T. / Fernandez-Montalvan, A.E. / Badock, V. / ...著者: Eggert, E. / Hillig, R.C. / Kohr, S. / Stockigt, D. / Weiske, J. / Barak, N. / Mowat, J. / Brumby, T. / Christ, C.D. / Ter Laak, A. / Lang, T. / Fernandez-Montalvan, A.E. / Badock, V. / Weinmann, H. / Hartung, I.V. / Barsyte-Lovejoy, D. / Szewczyk, M. / Kennedy, S. / Li, F. / Vedadi, M. / Brown, P.J. / Santhakumar, V. / Arrowsmith, C.H. / Stellfeld, T. / Stresemann, C.
履歴
登録2015年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-LYSINE METHYLTRANSFERASE SMYD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8987
ポリマ－49,6861
非ポリマー1,2126
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.343, 69.600, 131.115
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 N-LYSINE METHYLTRANSFERASE SMYD2 / HSKM-B / HISTONE METHYLTRANSFERASE SMYD2 / LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 3C / SET AND MYND DOMAIN- ...HSKM-B / HISTONE METHYLTRANSFERASE SMYD2 / LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 3C / SET AND MYND DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2


分子量: 49685.957 Da / 分子数: 1 / 断片: SET DOMAIN, UNP RESIDUES 2-433 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NRG4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 5種, 143分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-H41 / N-[1-(N'-CYANO-N-[3-(DIFLUOROMETHOXY)PHENYL]CARBAMIMIDOYL)-3-(3,4-DICHLOROPHENYL)-4,5-DIHYDRO-1H-PYRAZOL-4-YL]-N-ETHYL-2-HYDROXYACETAMIDE / BAY-598


分子量: 525.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H20Cl2F2N6O3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: 22% PEG 3350, 100 MMOL HEPES PH 7.0. CRYO BUFFER CONTAINS AN ADDTIONAL 20% GLYCEROL AND 1 MMOL LIGAND. OTHER CRYSTALISATION REMARKS:4 MILLIMOLAR COFACTOR SAM ADDED AND MIXTURE INCUBATED FOR 2 ...詳細: 22% PEG 3350, 100 MMOL HEPES PH 7.0. CRYO BUFFER CONTAINS AN ADDTIONAL 20% GLYCEROL AND 1 MMOL LIGAND. OTHER CRYSTALISATION REMARKS:4 MILLIMOLAR COFACTOR SAM ADDED AND MIXTURE INCUBATED FOR 2 HOURS AT 4 DEGREE CELSIUS PRIOR TO CRYSTALLIZATION. CO- COMPLEX WITH BAY-598 FORMED BY SOAKING SMYD2-SAM CRYSTALS WITH 5 MILLIMOLAR LIGAND FOR 4 DAYS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918409
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918409 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→48.61 Å / Num. obs: 33656 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.58 % / Biso Wilson estimate: 35.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14.39
反射 シェル解像度: 1.99→2.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 2.41 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3TG5

3tg5


解像度: 1.99→47.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 13.313 / SU ML: 0.198 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.215 / ESU R Free: 0.188 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. B FACTORS WITH TLS ADDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27318 1683 5 %RANDOM
Rwork0.23001 ---
obs0.2322 31972 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.525 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.24 Å20 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3---2.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→47.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3428 0 71 137 3636
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0193641
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023445
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0331.9884919
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93.0037940
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6045441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.54124170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.92915658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4221523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02826
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5331.4061725
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.5191.4061725
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5763.142158
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0151.8441916
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.989→2.04 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 120 -
Rwork0.332 2294 -
obs--98.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9032-0.6868-0.15797.9542-4.05744.51220.40170.0466-0.03370.34780.03180.7051-0.72530.2019-0.43350.3683-0.00950.10580.0454-0.00760.0964-13.0837.735-19.721
21.1383-0.6555-0.22667.3592-3.2554.43770.0923-0.2470.15931.453-0.423-0.579-0.78080.81560.33070.48-0.1371-0.07160.19790.03240.0665-3.506-8.293-1.763
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A18 - 271
2X-RAY DIFFRACTION2A272 - 430

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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