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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5apr | ||||||
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タイトル | STRUCTURES OF COMPLEXES OF RHIZOPUSPEPSIN WITH PEPSTATIN AND OTHER STATINE-CONTAINING INHIBITORS | ||||||
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACID PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Suguna, K. / Davies, D.R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structures of complexes of rhizopuspepsin with pepstatin and other statine-containing inhibitors. 著者: Suguna, K. / Padlan, E.A. / Bott, R. / Boger, J. / Parris, K.D. / Davies, D.R. #1: ![]() タイトル: Structure and Refinement at 1.8 Angstroms Resolution of the Aspartic Proteinase from Rhizopus Chinensis 著者: Suguna, K. / Bott, R.R. / Padlan, E.A. / Subramanian, E. / Sheriff, S. / Cohen, G.H. / Davies, D.R. #2: ![]() タイトル: Three-Dimensional Structure of the Complex of the Rhizopus Chinensis Carboxyl Proteinase and Pepstatin at 2.5-Angstroms Resolution 著者: Bott, R.R. / Subramanian, E. / Davies, D.R. #3: ![]() タイトル: The Crystal Structure of an Acid Protease from Rhizopus Chinensis at 2.5 Angstroms Resolution 著者: Subramanian, E. / Liu, M. / Swan, I.D.A. / Davies, D.R. #4: ![]() タイトル: Homology Among Acid Proteases. Comparison of Crystal Structures at 3 Angstroms Resolution of Acid Proteases from Rhizopus Chinensis and Endothia Parasitica 著者: Subramanian, E. / Swan, I.D.A. / Liu, M. / Davies, D.R. / Jenkins, J.A. / Tickle, I.J. / Blundell, T.L. #5: ![]() タイトル: Structures of Complexes of Pepstatin and Pepstatin-Like Inhibitors with Aspartic Proteinase from Rhizopus Chinensis 著者: Suguna, K. / Padlan, E.A. / Bott, R. / Davies, D.R. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS ...SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH HAVE ONE OR MORE IDENTICAL STRANDS. SHEETS *S2A* AND *S2B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET. SHEETS *S3A* AND *S3B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET. SHEETS *S4A* AND *S4B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 79.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 62.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 292.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 294.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO E 26 AND PRO E 316 ARE CIS PROLINES. / 2: THE INHIBITOR IS ONLY PARTIALLY OCCUPIED. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34068.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 980.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 |
#3: 化合物 | ChemComp-CA / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.86 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 6 / 手法: other / 詳細: grown in the cold from a filtered | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 23039 / Num. measured all: 65065 / Rmerge(I) obs: 0.041 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 0 詳細: THERE IS DISORDER AT SER E 116, ARG E 151, ARG E 192 AND SER E 211.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS σ(F): 1 / 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 20207 / Rfactor obs: 0.144 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |