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- PDB-5anw: MTH1 in complex with compound 24 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5anw
タイトルMTH1 in complex with compound 24
要素7,8-DIHYDRO-8-OXOGUANINE TRIPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / NUDT1 / NUDIX HYDROLASE / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


2-hydroxy-ATP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP hydrolase activity / N6-methyl-(d)ATP hydrolase activity / O6-methyl-dGTP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP diphosphatase / dATP diphosphatase activity / ATP diphosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / DNA protection ...2-hydroxy-ATP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP hydrolase activity / N6-methyl-(d)ATP hydrolase activity / O6-methyl-dGTP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP diphosphatase / dATP diphosphatase activity / ATP diphosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / DNA protection / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins / purine nucleoside catabolic process / snoRNA binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / response to cadmium ion / acrosomal vesicle / male gonad development / nuclear membrane / response to oxidative stress / mitochondrial matrix / DNA repair / mitochondrion / extracellular space / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Oxidized purine nucleoside triphosphate / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily ...Oxidized purine nucleoside triphosphate / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9CQ / Oxidized purine nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Read, J.A. / Breed, J.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Potent and Selective Inhibitors of Mth1 Probe its Role in Cancer Cell Survival.
著者: Kettle, J.G. / Alwan, H. / Bista, M. / Breed, J. / Davies, N.L. / Eckersley, K. / Fillery, S. / Foote, K.M. / Goodwin, L. / Jones, D.R. / Kack, H. / Lau, A. / Nissink, J.W. / Read, J. / ...著者: Kettle, J.G. / Alwan, H. / Bista, M. / Breed, J. / Davies, N.L. / Eckersley, K. / Fillery, S. / Foote, K.M. / Goodwin, L. / Jones, D.R. / Kack, H. / Lau, A. / Nissink, J.W. / Read, J. / Scott, J.S. / Taylor, B. / Walker, G. / Wissler, L. / Wylot, M.
履歴
登録2015年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Atomic model
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 7,8-DIHYDRO-8-OXOGUANINE TRIPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4062
ポリマ－18,1001
非ポリマー3061
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.130, 66.070, 35.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2029-

HOH

21A-2068-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 7,8-DIHYDRO-8-OXOGUANINE TRIPHOSPHATASE / MTH1 / 2-HYDROXY-DATP DIPHOSPHATASE / 8-OXO-DGTPASE / NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE-LINKED MOIETY X MOTIF ...MTH1 / 2-HYDROXY-DATP DIPHOSPHATASE / 8-OXO-DGTPASE / NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE-LINKED MOIETY X MOTIF 1 / NUDIX MOTIF 1


分子量: 18099.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD
参照: UniProt: P36639, 8-oxo-dGTP diphosphatase, 2-hydroxy-dATP diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-9CQ / 2-[4-(2-AMINOQUINAZOLIN-4-YL)PHENYL]-N,N-DIMETHYL-ACETAMIDE


分子量: 306.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18N4O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.72 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.5 / 詳細: pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月4日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→61.1 Å / Num. obs: 25048 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 13.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 1.37→1.41 Å / 冗長度: 1.1 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 17

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.37→15.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9419 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9352 / SU R Cruickshank DPI: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.078 / SU Rfree Blow DPI: 0.078 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.077
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2253 1218 4.88 %RANDOM
Rwork0.1989 ---
obs0.2003 24983 79.71 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2861 Å20 Å20 Å2
2--0.5173 Å20 Å2
3----0.8033 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.198 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→15.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1210 0 23 73 1306
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081320HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.971804HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d438SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes31HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes198HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1320HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.84
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion160SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1494SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.37→1.43 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3417 32 4.23 %
Rwork0.3707 724 -
all0.3693 756 -
obs--21.77 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.2828 Å / Origin y: 19.754 Å / Origin z: 9.2814 Å
111213212223313233
T-0.0126 Å20.0081 Å2-0.0089 Å2-0.0017 Å20.0027 Å2---0.0076 Å2
L0.8015 °20.464 °2-0.0704 °2-1.2662 °2-0.1466 °2--0.6698 °2
S0.041 Å °0.0228 Å °-0.037 Å °0.0549 Å °0.003 Å °0.0204 Å °0.003 Å °-0.0375 Å °-0.044 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|3 - A|156 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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