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- PDB-5agc: Crystallographic forms of the Vps75 tetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5agc
タイトルCrystallographic forms of the Vps75 tetramer
要素VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75
キーワードTRANSPORT PROTEIN / VPS75 / VACUOLAR PROTEIN SORTING 75 / HISTONE CHAPERONE / NAP1 / CHROMATIN
機能・相同性
機能・相同性情報


H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / protein transport / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / chromatin / identical protein binding ...H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / protein transport / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / chromatin / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP)
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 75
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Hammond, C.M. / Sundaramoorthy, R. / Owen-Hughes, T.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: The Histone Chaperone Vps75 Forms Multiple Oligomeric Assemblies Capable of Mediating Exchange between Histone H3-H4 Tetramers and Asf1-H3-H4 Complexes.
著者: Hammond, C.M. / Sundaramoorthy, R. / Larance, M. / Lamond, A. / Stevens, M.A. / El-Mkami, H. / Norman, D.G. / Owen-Hughes, T.
#1: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: The Histone Chaperones Vps75 and Nap1 Form Ring-Like, Tetrameric Structures in Solution.
著者: Bowman, A. / Hammond, C.M. / Stirling, A. / Ward, R. / Shang, W. / El-Mkami, H. / Robinson, D.A. / Svergun, D.I. / Norman, D.G. / Owen-Hughes, T.
履歴
登録2015年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月13日Group: Database references
改定 1.22016年8月10日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75
B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75
C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75
D: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6244
ポリマ－122,6244
非ポリマー00
水00
1
C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75
D: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75

C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75
D: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6244
ポリマ－122,6244
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
2
A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75

A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75

B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75

B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6244
ポリマ－122,6244
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_445-x-1/2,y-1/2,-z1
crystal symmetry operation3_545x+1/2,y-1/2,z1
3
B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75

B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75

A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75

A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6244
ポリマ－122,6244
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
crystal symmetry operation4_455-x-1/2,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation3_455x-1/2,y+1/2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.750, 92.430, 160.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.85, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.1485, -0.9667, 0.2084), (-0.9587, 0.0891, -0.27), (0.2424, -0.2399, -0.9401)-6.174, 3.872, 84.08
2given(-0.8552, -0.05984, -0.5147), (0.05607, -0.9982, 0.02289), (-0.5152, 0.009284, -0.857)-37.11, 13.24, -10.8
3given(0.149, 0.9583, 0.2439), (0.9586, -0.07943, -0.2736), (-0.2428, 0.2745, -0.9304)-28.04, 8.78, 76.43

-
要素

#1: タンパク質
VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 75


分子量: 30656.084 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: P53853

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.1M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 25% W/V PEG 4K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→50.06 Å / Num. obs: 9771 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 4→4.22 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZD7

2zd7


解像度: 4→50.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 63.669 / SU ML: 0.829 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.93 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26463 495 4.8 %RANDOM
Rwork0.22934 ---
obs0.23104 9771 98.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 122.949 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20.02 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→50.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7250 0 0 0 7250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0197442
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.025268
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3971.9510025
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.17312792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7195865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.09924.606393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.752151363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.1451536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21013
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0218203
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4→4.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 42 -
Rwork0.389 657 -
obs--95.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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