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- PDB-5afb: Crystal structure of the Latrophilin3 Lectin and Olfactomedin Domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5afb
タイトルCrystal structure of the Latrophilin3 Lectin and Olfactomedin Domains
要素LATROPHILIN-3
キーワードSIGNALING PROTEIN / ADHESION / REPULSION / GUIDANCE / BETA PROPELLER / OLFACTOMEDIN / LECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


locomotion involved in locomotory behavior / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / maintenance of postsynaptic specialization structure / positive regulation of synapse assembly / synapse assembly / response to cocaine / G protein-coupled receptor activity / synapse organization / neuron migration / Schaffer collateral - CA1 synapse ...locomotion involved in locomotory behavior / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / maintenance of postsynaptic specialization structure / positive regulation of synapse assembly / synapse assembly / response to cocaine / G protein-coupled receptor activity / synapse organization / neuron migration / Schaffer collateral - CA1 synapse / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cell-cell junction / carbohydrate binding / postsynaptic membrane / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / axon / glutamatergic synapse / calcium ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rhamnose-binding lectin domain (RBL) / GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / Galactose binding lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. ...Rhamnose-binding lectin domain (RBL) / GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / Galactose binding lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain profile. / Olfactomedin-like domains / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G protein-coupled receptor L3 / Adhesion G protein-coupled receptor L3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Jackson, V.A. / del Toro, D. / Carrasquero, M. / Roversi, P. / Harlos, K. / Klein, R. / Seiradake, E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Basis of Latrophilin-Flrt Interaction.
著者: Jackson, V.A. / Del Toro, D. / Carrasquero, M. / Roversi, P. / Harlos, K. / Klein, R. / Seiradake, E.
履歴
登録2015年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22016年3月9日Group: Database references / Other / Structure summary
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LATROPHILIN-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5066
ポリマ－44,0371
非ポリマー4685
水1,58588
1
A: LATROPHILIN-3
ヘテロ分子

A: LATROPHILIN-3
ヘテロ分子

A: LATROPHILIN-3
ヘテロ分子

A: LATROPHILIN-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,02224
ポリマ－176,1494
非ポリマー1,87420
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area15480 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area52970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.430, 96.650, 101.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2006-

HOH

21A-2077-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 LATROPHILIN-3


分子量: 44037.125 Da / 分子数: 1 / 断片: LECTIN AND OLFACTOMEDIN DOMAINS, RESIDUES 97-459 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HUMAN EMBRYONIC KIDNEY 293T / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q80TS3, UniProt: Q9HAR2*PLUS
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 92分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.84 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 0.1 M MES BUFFER, 4M NACL, 0.6 M NON- DETERGENT SULFO-BETAINE NDSB195, PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.07114, 1.0716
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.071141
21.07161
反射解像度: 2.16→62.09 Å / Num. obs: 39860 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.49 % / Biso Wilson estimate: 37.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.16→2.27 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.16→22.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9238 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9066 / SU R Cruickshank DPI: 0.248 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.248 / SU Rfree Blow DPI: 0.196 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.197
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2452 1053 5.01 %RANDOM
Rwork0.2044 ---
obs0.2064 21008 99.67 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--18.2401 Å20 Å20 Å2
2--4.1845 Å20 Å2
3---14.0557 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.326 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→22.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2814 0 28 88 2930
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082916HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.993970HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d973SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes77HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes430HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2917HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.87
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.42
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion375SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3259SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.16→2.27 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2693 136 4.96 %
Rwork0.2354 2605 -
all0.2372 2741 -
obs--99.67 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.5692 Å / Origin y: 9.0853 Å / Origin z: 20.5878 Å
111213212223313233
T0.0785 Å20.0539 Å2-0.0255 Å2--0.1689 Å2-0.0055 Å2---0.1684 Å2
L0.5107 °20.1588 °2-0.2157 °2-0.7014 °2-0.0963 °2--1.0748 °2
S-0.0204 Å °-0.045 Å °-0.0407 Å °0.0715 Å °0.0115 Å °0.0818 Å °-0.0985 Å °-0.116 Å °0.009 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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