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万見
- PDB-5af9: Thrombin in complex with 4-Methoxy-N-(2-pyridinyl)benzamide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5af9
タイトルThrombin in complex with 4-Methoxy-N-(2-pyridinyl)benzamide
要素
  • HIRUDIN VARIANT-2
  • THROMBIN HEAVY CHAIN
  • THROMBIN LIGHT CHAIN
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / SERINE PROTEASE / BLOOD COAGULATION / BLOOD CLOTTING / CONVERTION OF FIBRINOGEN TO FIBRIN / BLOOD CLOTTING INHIBITOR / THROMBIN INHIBITOR / FRAGMENT / GLYCOSYLATION / BLOOD
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / blood microparticle / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle ...Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 4-methoxy-N-(pyridin-2-yl)benzamide / Prothrombin / Hirudin variant-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.18 Å
データ登録者Ruehmann, E. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Fragments Can Bind Either More Enthalpy or Entropy-Driven: Crystal Structures and Residual Hydration Pattern Suggest Why.
著者: Ruehmann, E. / Betz, M. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2015年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: THROMBIN HEAVY CHAIN
I: HIRUDIN VARIANT-2
L: THROMBIN LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,71814
ポリマ－34,6333
非ポリマー1,08511
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5350 Å2
ΔGint-30.3 kcal/mol
Surface area12500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.034, 71.246, 72.138
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-75-

ARG

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 IL

#2: タンパク質・ペプチド HIRUDIN VARIANT-2


分子量: 1548.580 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 61-72 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: HIRUDIN (54-65) (SULFATED) / 由来: (合成) HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル) / 参照: UniProt: P09945
#3: タンパク質・ペプチド THROMBIN LIGHT CHAIN / COAGULATION FACTOR II / ACTIVATION PEPTIDE FRAGMENT 1 / ACTIVATION PEPTIDE FRAGMENT 2 / THROMBIN ALPHA


分子量: 3432.829 Da / 分子数: 1 / 断片: THROMBIN LIGHT CHAIN, UNP RESIDUES 333-361 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM HUMAN BLOOD PLASMA / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 H

#1: タンパク質 THROMBIN HEAVY CHAIN / COAGULATION FACTOR II / ACTIVATION PEPTIDE FRAGMENT 1 / ACTIVATION PEPTIDE FRAGMENT 2 / THROMBIN ALPHA


分子量: 29651.105 Da / 分子数: 1 / 断片: THROMBIN HEAVY CHAIN, UNP RESIDUES 364-621 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM HUMAN BLOOD PLASMA / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 7種, 290分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-SJR / 4-methoxy-N-(pyridin-2-yl)benzamide / 4-メトキシ-N-(2-ピリジル)ベンズアミド


分子量: 228.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12N2O2
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#10: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細ASP 14L WAS NOT BUILD DUE TO LACK OF ELECTRON DESITY RESIDUES 148-149E AND 246 WERE NOT BUILD DUE ...ASP 14L WAS NOT BUILD DUE TO LACK OF ELECTRON DESITY RESIDUES 148-149E AND 246 WERE NOT BUILD DUE TO LACK OF ELECTRON DESITY GLY 554 WAS NOT BUILD DUE TO LACK OF ELECTRON DESITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.97 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: SEE MATERIALS AND METHODS SECTION OF PUBLICATION, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.976
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.18→70.96 Å / Num. obs: 108698 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 13.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 19.63
反射 シェル解像度: 1.18→1.22 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / % possible all: 86.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H8D

1h8d


解像度: 1.18→70.96 Å / σ(F): 2.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1372 5435 5 %
Rwork0.1214 --
obs-497434 95.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.18→70.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2315 0 68 280 2663
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1798-1.19330.25771570.25522994X-RAY DIFFRACTION82
1.1933-1.20730.24291610.2273050X-RAY DIFFRACTION85
1.2073-1.2220.24511730.20063291X-RAY DIFFRACTION91
1.222-1.23750.21431750.18523317X-RAY DIFFRACTION93
1.2375-1.25380.17321780.16073387X-RAY DIFFRACTION93
1.2538-1.27090.19191770.15683369X-RAY DIFFRACTION93
1.2709-1.28910.17681770.15113368X-RAY DIFFRACTION93
1.2891-1.30840.15011790.14183393X-RAY DIFFRACTION94
1.3084-1.32880.16481790.13373393X-RAY DIFFRACTION95
1.3288-1.35060.14621820.12713471X-RAY DIFFRACTION95
1.3506-1.37390.1431790.11323392X-RAY DIFFRACTION95
1.3739-1.39890.12751810.10813436X-RAY DIFFRACTION95
1.3989-1.42580.12341830.09993488X-RAY DIFFRACTION95
1.4258-1.45490.131780.09773386X-RAY DIFFRACTION95
1.4549-1.48650.1241800.09343411X-RAY DIFFRACTION95
1.4865-1.52110.1321830.08883483X-RAY DIFFRACTION95
1.5211-1.55910.11211830.08433481X-RAY DIFFRACTION96
1.5591-1.60130.11421830.08773472X-RAY DIFFRACTION97
1.6013-1.64840.10921850.08533506X-RAY DIFFRACTION97
1.6484-1.70160.10961830.08723480X-RAY DIFFRACTION97
1.7016-1.76240.121850.08983522X-RAY DIFFRACTION97
1.7624-1.8330.1051850.09423515X-RAY DIFFRACTION97
1.833-1.91640.1161870.09643544X-RAY DIFFRACTION97
1.9164-2.01750.10791850.09713526X-RAY DIFFRACTION98
2.0175-2.14390.11661870.1013553X-RAY DIFFRACTION98
2.1439-2.30940.12451880.10783565X-RAY DIFFRACTION98
2.3094-2.54190.13871890.11953583X-RAY DIFFRACTION98
2.5419-2.90970.13241900.13293612X-RAY DIFFRACTION99
2.9097-3.66590.15241890.13923599X-RAY DIFFRACTION99
3.6659-71.08720.1561930.14953674X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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