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- PDB-5af6: Structure of Lys33-linked diUb bound to Trabid NZF1 -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 5af6
タイトルStructure of Lys33-linked diUb bound to Trabid NZF1
要素
  • TRABID
  • UBIQUITIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / UBIQUITIN / UBIQUITIN TRABID
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / deubiquitinase activity / regulation of cell morphogenesis / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein deubiquitination / positive regulation of Wnt signaling pathway ...protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / deubiquitinase activity / regulation of cell morphogenesis / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein deubiquitination / positive regulation of Wnt signaling pathway / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / cytoskeleton organization / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Regulation of TNFR1 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity
類似検索 - 分子機能
Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. ...Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / UBC protein / Ubiquitin thioesterase ZRANB1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Michel, M.A. / Elliott, P.R. / Swatek, K.N. / Simicek, M. / Pruneda, J.N. / Wagstaff, J.L. / Freund, S.M.V. / Komander, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Assembly and Specific Recognition of K29- and K33-Linked Polyubiquitin.
著者: Michel, M.A. / Elliott, P.R. / Swatek, K.N. / Simicek, M. / Pruneda, J.N. / Wagstaff, J.L. / Freund, S.M.V. / Komander, D.
履歴
登録2015年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Database references
改定 1.22019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN
B: UBIQUITIN
C: UBIQUITIN
D: UBIQUITIN
E: UBIQUITIN
F: TRABID
G: TRABID
H: TRABID
I: TRABID
J: TRABID
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,65015
ポリマ－63,32310
非ポリマー3275
水00
1
A: UBIQUITIN
H: TRABID
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7303
ポリマ－12,6652
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-8.7 kcal/mol
Surface area7730 Å2
手法PQS
2
B: UBIQUITIN
I: TRABID
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7303
ポリマ－12,6652
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-7.9 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PQS
3
C: UBIQUITIN
G: TRABID
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7303
ポリマ－12,6652
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-7.2 kcal/mol
Surface area7860 Å2
手法PQS
4
D: UBIQUITIN
F: TRABID
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7303
ポリマ－12,6652
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-7.5 kcal/mol
Surface area7820 Å2
手法PQS
5
E: UBIQUITIN
J: TRABID
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7303
ポリマ－12,6652
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7750 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)98.384, 126.512, 78.092
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
UBIQUITIN


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 5 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ISOPEPTIDE BONDS ACROSS BETWEEN CHAINS, A76 C AND D33 NZ, B76 C AND A33 NZ, C76C AND B33 NZ, E76 C AND C33 NZ. ISOPEPTIDE BOND ACROSS THE ASU FOR, D76 C AND E33 NZ SYMM
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTAII / 参照: UniProt: Q96C32, UniProt: P0CG48*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
TRABID


分子量: 4059.696 Da / 分子数: 5 / Fragment: NZF1, RESIDUES 1-33 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPINK / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTAII / 参照: UniProt: Q9UGI0
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細Q96C32 REFERS TO POLYUB, WHICH IS SUBSEQUENTLY PROTEOLYSED TO THE MATURE FORM. CONTAINS ADDITIONAL ...Q96C32 REFERS TO POLYUB, WHICH IS SUBSEQUENTLY PROTEOLYSED TO THE MATURE FORM. CONTAINS ADDITIONAL GLYPRO AT N-TERMINUS FROM EXPRESSION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.15 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 20% PEG 550 MME, 10% PEG 20K, 0.12 M NA OXAMATE, 0.12 M NAF, 0.12 M NA CITRATE, 0.12 M NA/K TARTRATE 0.1 M MES/IMIDAZOLE PH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→38.59 Å / Num. obs: 12855 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 83.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.4→3.67 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1UBQ AND 2WWZ

1ubq

2wwz


解像度: 3.4→38.591 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2216 643 5 %
Rwork0.1803 --
obs0.1824 12783 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 106.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→38.591 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4076 0 5 0 4081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024145
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6035602
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.9761572
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023638
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002711
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4002-3.66260.32711380.27642387X-RAY DIFFRACTION99
3.6626-4.03080.2771160.24312399X-RAY DIFFRACTION99
4.0308-4.61320.19971210.16512449X-RAY DIFFRACTION100
4.6132-5.8090.22871330.16342429X-RAY DIFFRACTION100
5.809-38.59340.17841350.14862476X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.7662-2.56674.70718.23682.78945.0487-0.5139-0.5379-0.35260.3290.22690.2709-0.25410.40340.17430.74880.01040.21790.76730.08740.369511.4171-5.31910.9213
27.5570.51593.44977.1858-0.42936.7458-0.08480.10190.286-0.2115-0.13090.0748-0.3071-0.05990.15821.00960.04630.14530.58270.00920.2872-8.81170.354425.4469
38.84351.1306-2.35337.74161.5048.6625-0.32520.07090.499-0.1902-0.13030.2318-0.094-0.27650.51370.53650.1896-0.07440.6297-0.02280.3942-17.439914.36686.0526
48.4522-2.6911.71864.87660.08168.61310.1799-0.388-0.52860.66550.14750.95690.5546-0.5493-0.31211.218-0.00850.42010.65780.08921.16636.6201-29.906516.1865
59.7921-2.1323-1.70137.99820.11858.79390.1336-1.19780.07321.65750.5774-0.0562-0.13790.5621-0.5861.57060.0856-0.18670.7367-0.04240.6502-18.192932.829423.5951
67.5763-1.28472.85685.9309-4.41788.2665-1.1109-1.9304-1.98972.37950.83251.28460.4370.00170.26381.6531-0.02820.28731.15130.50751.448215.5686-39.009730.7251
79.3203-1.82275.85549.7386-4.49264.87130.18770.1291-0.87380.60250.26530.79511.6849-0.6047-0.27781.1253-0.1190.14160.792-0.10950.4735-20.1583-4.289511.3889
89.1637-1.97165.1216.8022-4.82295.95380.24450.8731-0.73940.4127-0.05280.94790.59830.4691-0.21671.163-0.11680.33040.9775-0.26390.761512.676-21.5950.623
94.1381-2.1518-3.29846.55324.86424.4584-0.417-1.3666-0.01490.26510.0938-0.45150.68831.21290.21350.9395-0.0685-0.01881.23370.13110.46619.9964-0.950228.8507
104.3596-2.0973-5.89462.61133.50058.2366-0.01890.76810.74510.04270.2594-0.7691-1.0858-0.2587-0.22811.0954-0.0018-0.20730.92810.11260.9771-5.116327.586410.4902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN G
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN H
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN I
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN J

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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