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- PDB-5aej: Crystal structure of human Gremlin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aej
タイトルCrystal structure of human Gremlin-1
要素GREMLIN-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SIGNALING / GREMLIN / GROWTH FACTORS / INHIBITOR / CYSTINE KNOT / EXTRACELLULAR SIGNALLING / DAN FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of bone remodeling / : / mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / negative regulation of monocyte chemotaxis / determination of dorsal identity / ureteric bud formation / negative regulation of osteoclast proliferation / morphogen activity / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / BMP binding ...negative regulation of bone remodeling / : / mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / negative regulation of monocyte chemotaxis / determination of dorsal identity / ureteric bud formation / negative regulation of osteoclast proliferation / morphogen activity / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / BMP binding / negative regulation of bone trabecula formation / Formation of the ureteric bud / negative regulation of osteoblast proliferation / proximal/distal pattern formation / cardiac muscle cell myoblast differentiation / negative regulation of bone mineralization / regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / cell migration involved in sprouting angiogenesis / cardiac muscle cell differentiation / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / embryonic limb morphogenesis / regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / limb development / negative regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of osteoblast differentiation / cytokine activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cell morphogenesis / positive regulation of angiogenesis / cell-cell signaling / extracellular matrix / receptor ligand activity / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / :
類似検索 - 分子機能
Gremlin-1/2 / DAN / DAN domain / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.904 Å
データ登録者Kisonaite, M. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Structure of Gremlin-1 and Analysis of its Interaction with Bmp-2.
著者: Kisonaite, M. / Wang, X. / Hyvonen, M.
履歴
登録2015年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GREMLIN-1
B: GREMLIN-1
C: GREMLIN-1
D: GREMLIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3336
ポリマ－70,1414
非ポリマー1922
水5,098283
1
C: GREMLIN-1
D: GREMLIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1663
ポリマ－35,0702
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-36.7 kcal/mol
Surface area14080 Å2
手法PISA
2
A: GREMLIN-1
B: GREMLIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1663
ポリマ－35,0702
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-36.1 kcal/mol
Surface area13940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.816, 106.135, 78.521
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.4105, -0.5128, -0.754), (-0.5341, -0.5349, 0.6546), (-0.739, 0.6715, -0.05429)31.33, -43.47, 55.11
2given(-0.4079, 0.4903, 0.7702), (-0.5938, 0.4983, -0.6317), (-0.6935, -0.715, 0.08792)-95.87, 16.1, 81.36
3given(0.9976, 0.06277, -0.02763), (0.06261, -0.998, -0.006704), (-0.02799, 0.004958, -0.9996)0.2155, 51.33, 133.6

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要素

#1: タンパク質
GREMLIN-1 / CELL PROLIFERATION-INDUCING GENE 2 PROTEIN / CYSTEINE KNOT SUPERFAMILY 1 / BMP ANTAGONIST 1 / DAN ...CELL PROLIFERATION-INDUCING GENE 2 PROTEIN / CYSTEINE KNOT SUPERFAMILY 1 / BMP ANTAGONIST 1 / DAN DOMAIN FAMILY MEMBER 2 / DOWN-REGULATED IN MOS-TRANSFORMED CELLS PROTEIN / INCREASED IN HIGH GLUCOSE PROTEIN 2 / IHG-2


分子量: 17535.152 Da / 分子数: 4 / 断片: CYSTINE-KNOT DOMAIN, RESIDUES 72-184 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHAT4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PUBS520 / 参照: UniProt: O60565
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CONTAINS N-TERMINAL HIS-TAG WITH TEV CLEAVAGE SITE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.5
詳細: 2.1 M NACL, 0.1 M NA ACETATE, 0.3 M LI SULFATE, PH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97942
検出器タイプ: DECTRIS PIXEL / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→41.63 Å / Num. obs: 47349 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4JPH

4jph


解像度: 1.904→41.631 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 2306 4.9 %
Rwork0.1792 --
obs0.1806 47342 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.904→41.631 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3723 0 10 283 4016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073818
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0385132
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.8842442
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066554
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007649
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.904-1.94540.34221420.32812779X-RAY DIFFRACTION100
1.9454-1.99070.30311410.28542804X-RAY DIFFRACTION100
1.9907-2.04050.28691300.24742838X-RAY DIFFRACTION100
2.0405-2.09560.22441440.21382802X-RAY DIFFRACTION100
2.0956-2.15730.21831450.20622812X-RAY DIFFRACTION100
2.1573-2.22690.25241510.19912808X-RAY DIFFRACTION100
2.2269-2.30650.24051550.20062821X-RAY DIFFRACTION100
2.3065-2.39880.25441310.1922835X-RAY DIFFRACTION100
2.3988-2.5080.23431590.19262781X-RAY DIFFRACTION100
2.508-2.64020.25241460.19422833X-RAY DIFFRACTION100
2.6402-2.80560.26751360.18992842X-RAY DIFFRACTION100
2.8056-3.02220.19051320.17292817X-RAY DIFFRACTION100
3.0222-3.32620.20581290.17162836X-RAY DIFFRACTION100
3.3262-3.80720.17491640.15862803X-RAY DIFFRACTION99
3.8072-4.79550.1541470.13892808X-RAY DIFFRACTION99
4.7955-41.64050.19741540.16532817X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02580.03170.00760.675-0.89770.9985-0.0113-0.02340.03170.01710.14660.1016-0.07770.00230.02540.2019-0.00570.03420.20370.03040.2139-29.377823.832576.1584
20.1733-0.11610.06490.8483-0.38581.42480.0649-0.0366-0.13170.1576-0.0974-0.31630.01840.1786-0.00140.17460.03520.01380.23150.03670.2533-26.53039.08288.7014
30.3349-0.41270.24631.0781-0.92191.6468-0.01610.07260.208-0.1769-0.0731-0.2951-0.0140.25480.01270.1545-0.0327-0.02410.24780.05630.2672-28.13140.558345.7802
40.3528-0.16110.25580.5879-0.77080.6613-0.05060.0318-0.0650.03270.15390.14060.07060.01730.01730.23530.0127-0.01120.19710.02330.1814-29.617625.30258.4194
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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