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万見
- PDB-5aed: A bacterial protein structure in glycoside hydrolase family 31 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aed
タイトルA bacterial protein structure in glycoside hydrolase family 31
要素ALPHA-GLUCOSIDASE YIHQ
キーワードHYDROLASE / GH31 / ALPHA-SULFOQUINOVOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfoquinovosidase / sulfoquinovosidase activity / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process to glycerone phosphate and 3-sulfolactaldehyde / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Sulfoquinovosidase YihQ-like / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II ...: / Sulfoquinovosidase YihQ-like / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sulfoquinovosidase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Jin, Y. / Speciale, G. / Davies, G.J. / Williams, S.J. / Goddard-Borger, E.D.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Yihq is a Sulfoquinovosidase that Cleaves Sulfoquinovosyl Diacylglyceride Sulfolipids.
著者: Speciale, G. / Jin, Y. / Davies, G.J. / Williams, S.J. / Goddard-Borger, E.D.
履歴
登録2015年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22016年3月30日Group: Database references
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-GLUCOSIDASE YIHQ
B: ALPHA-GLUCOSIDASE YIHQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,3238
ポリマ－156,8482
非ポリマー4756
水11,800655
1
A: ALPHA-GLUCOSIDASE YIHQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5823
ポリマ－78,4241
非ポリマー1582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ALPHA-GLUCOSIDASE YIHQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,7405
ポリマ－78,4241
非ポリマー3174
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.710, 113.177, 111.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-GLUCOSIDASE YIHQ / ALPHA-SULFOQUINOVOSIDASE


分子量: 78423.898 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P32138, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 655 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / pH: 6.5
詳細: 25 MG/ML PROTEIN IN THE BUFFER OF 50 MM NAPO4 BUFFER PH 7.5 AND 250 MM NACL WAS MIXED 1:1 WITH THE PRECIPITANT COMPOSED OF 50-60% MPD, 0.1-0.15M CACL2 AND BIS-TRIS PH 6.5. TEMP: 20 C

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91741
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→48.06 Å / Num. obs: 138269 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 1.91→1.94 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0124精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.91→105.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 3.776 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20134 6763 4.9 %RANDOM
Rwork0.16806 ---
obs0.1697 131468 96.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.663 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.53 Å20 Å2-0.29 Å2
2---1.11 Å20 Å2
3---3.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→105.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10827 0 27 655 11509
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.01911199
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210127
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8131.92715228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.058323283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.42351349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.30724.286567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.638151773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0621551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.21569
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212876
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022795
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7453.1485387
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7423.1485386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7734.7056733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5973.4955812
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.96 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 554 -
Rwork0.305 9900 -
obs--98.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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