+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ady | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structures of the 50S ribosome subunit bound with HflX | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | RIBOSOME / RIBOSOME RESCUE | ||||||
機能・相同性 | ![]() ribosome disassembly / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ribosomal large subunit binding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation ...ribosome disassembly / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ribosomal large subunit binding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / rescue of stalled ribosome / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / ribosome assembly / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / response to heat / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | ||||||
![]() | Zhang, Y. / Mandava, C.S. / Cao, W. / Li, X. / Zhang, D. / Li, N. / Zhang, Y. / Zhang, X. / Qin, Y. / Mi, K. ...Zhang, Y. / Mandava, C.S. / Cao, W. / Li, X. / Zhang, D. / Li, N. / Zhang, Y. / Zhang, X. / Qin, Y. / Mi, K. / Lei, J. / Sanyal, S. / Gao, N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: HflX is a ribosome-splitting factor rescuing stalled ribosomes under stress conditions. 著者: Yanqing Zhang / Chandra Sekhar Mandava / Wei Cao / Xiaojing Li / Dejiu Zhang / Ningning Li / Yixiao Zhang / Xiaoxiao Zhang / Yan Qin / Kaixia Mi / Jianlin Lei / Suparna Sanyal / Ning Gao / ![]() ![]() 要旨: Adverse cellular conditions often lead to nonproductive translational stalling and arrest of ribosomes on mRNAs. Here, we used fast kinetics and cryo-EM to characterize Escherichia coli HflX, a ...Adverse cellular conditions often lead to nonproductive translational stalling and arrest of ribosomes on mRNAs. Here, we used fast kinetics and cryo-EM to characterize Escherichia coli HflX, a GTPase with unknown function. Our data reveal that HflX is a heat shock-induced ribosome-splitting factor capable of dissociating vacant as well as mRNA-associated ribosomes with deacylated tRNA in the peptidyl site. Structural data demonstrate that the N-terminal effector domain of HflX binds to the peptidyl transferase center in a strikingly similar manner as that of the class I release factors and induces dramatic conformational changes in central intersubunit bridges, thus promoting subunit dissociation. Accordingly, loss of HflX results in an increase in stalled ribosomes upon heat shock. These results suggest a primary role of HflX in rescuing translationally arrested ribosomes under stress conditions. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 2.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 270.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 420 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
+50S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 31種, 31分子 0123457CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ
-タンパク質 , 1種, 1分子 6
#7: タンパク質 | 分子量: 48392.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: A GMPPNP AND A MAGNESIUM ION ARE INCLUDED IN THIS CHAIN. 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AB
#9: RNA鎖 | 分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#10: RNA鎖 | 分子量: 941306.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 2分子 


#35: 化合物 | ChemComp-GNP / |
---|---|
#36: 化合物 | ChemComp-MG / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: 50S-HFLX COMPLEX / タイプ: RIBOSOME |
---|---|
緩衝液 | 名称: 20MM TRIS-HCL, 100MM NH4CL, 10MM MGCL2 / pH: 7.5 / 詳細: 20MM TRIS-HCL, 100MM NH4CL, 10MM MGCL2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年1月7日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) |
-
解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: SINGLE PARTICLE RECONSTRUCTION / 解像度: 4.5 Å / 粒子像の数: 384206 / ピクセルサイズ(公称値): 1.1659 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.1659 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD -3133. (DEPOSITION ID: 13705). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--MDFF REFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3FIK![]() 3fik Accession code: 3FIK / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 4.5 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 4.5 Å
|