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万見
- PDB-5a9x: Structure of GDP bound BipA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a9x
タイトルStructure of GDP bound BipA
要素GTP-BINDING PROTEIN
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / BIPA / RIBOSOME / TRANSLATIONAL GTPASE FACTORS
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / protein folding chaperone / response to cold / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribosome biogenesis / ribosome binding / response to heat / tRNA binding / rRNA binding / ribonucleoprotein complex ...guanosine tetraphosphate binding / protein folding chaperone / response to cold / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribosome biogenesis / ribosome binding / response to heat / tRNA binding / rRNA binding / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / TypA/BipA C-terminal domain / GTP-binding protein TypA / BipA, domain V / GTP-binding protein TypA/BipA, C-terminal / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus ...: / : / : / : / TypA/BipA C-terminal domain / GTP-binding protein TypA / BipA, domain V / GTP-binding protein TypA/BipA, C-terminal / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Large ribosomal subunit assembly factor BipA / Large ribosomal subunit assembly factor BipA
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kumar, V. / Chen, Y. / Ero, R. / Li, Z. / Gao, Y.-G.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Structure of BipA in GTP form bound to the ratcheted ribosome.
著者: Veerendra Kumar / Yun Chen / Rya Ero / Tofayel Ahmed / Jackie Tan / Zhe Li / Andrew See Weng Wong / Shashi Bhushan / Yong-Gui Gao /
要旨: BPI-inducible protein A (BipA) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase (trGTPase) factors along with elongation factors G and 4 (EF-G and EF4). Despite being highly ...BPI-inducible protein A (BipA) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase (trGTPase) factors along with elongation factors G and 4 (EF-G and EF4). Despite being highly conserved in bacteria and playing a critical role in coordinating cellular responses to environmental changes, its structures (isolated and ribosome bound) remain elusive. Here, we present the crystal structures of apo form and GTP analog, GDP, and guanosine-3',5'-bisdiphosphate (ppGpp)-bound BipA. In addition to having a distinctive domain arrangement, the C-terminal domain of BipA has a unique fold. Furthermore, we report the cryo-electron microscopy structure of BipA bound to the ribosome in its active GTP form and elucidate the unique structural attributes of BipA interactions with the ribosome and A-site tRNA in the light of its possible function in regulating translation.
履歴
登録2015年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月2日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8832
ポリマ－67,4391
非ポリマー4431
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)241.946, 241.946, 241.946
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132

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要素

#1: タンパク質 GTP-BINDING PROTEIN / BIPA


分子量: 67439.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRANSLATIONAL GTPASE / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA T1R / 参照: UniProt: B7MHF0, UniProt: P0DTT0*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.5 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% (W/V) PEG3350, 0.2 M SODIUM FLUORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月8日
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→47.45 Å / Num. obs: 10596 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 17.8 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 14.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 3.8→47.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 89.909 / SU ML: 1.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.783 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31268 1176 10 %RANDOM
Rwork0.24779 ---
obs0.25426 10584 96.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 240.067 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→47.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4138 0 28 1 4167
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0194224
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5211.9715745
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.06639291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.585550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.61125.027187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.57715672
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5411527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2681
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214867
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02904
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it12.88423.8772218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other12.88423.8762217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it21.15135.7842762
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other21.14735.7852763
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.56124.5182002
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other10.55624.5151994
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other18.31236.5282970
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined28.5734616
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other28.5784614
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.801→3.899 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.703 60 -
Rwork0.695 539 -
obs--67.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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