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万見
- PDB-5a6d: Proliferating Cell Nuclear Antigen, PCNA, from Thermococcus gamma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a6d
タイトルProliferating Cell Nuclear Antigen, PCNA, from Thermococcus gammatolerans
要素DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP
キーワードDNA BINDING PROTEIN / NUCLEAR PROTEIN / PCNA / THERMOCOCCUS / GAMMATOLERANS / PROLIFERATING / NUCLEAR ANTIGEN.
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / regulation of DNA replication / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase sliding clamp
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOCOCCUS GAMMATOLERANS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Venancio-Landeros, A. / Cardona-Felix, C.S. / Rudino-Pinera, E.
引用ジャーナル: Biochem Biophys Rep / 年: 2016
タイトル: Cloning, recombinant production and crystallographic structure of Proliferating Cell Nuclear Antigen from radioresistant archaeon Thermococcus gammatolerans.
著者: Venancio-Landeros, A.A. / Rudino-Pinera, E. / Cardona-Felix, C.S.
履歴
登録2015年6月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP
B: DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3122
ポリマ－56,3122
非ポリマー00
水00
1
B: DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP

B: DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP

B: DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4693
ポリマ－84,4693
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-19.5 kcal/mol
Surface area33580 Å2
手法PISA
2
A: DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP

A: DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP

A: DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4693
ポリマ－84,4693
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
Buried area4250 Å2
ΔGint-12.1 kcal/mol
Surface area33280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.669, 92.669, 63.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

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要素

#1: タンパク質 DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP / PROLIFERATING CELL NUCLEAR ANTIGEN HOMOLOG / PCNA / PROLIFERA TING CELL NUCLEAR ANTIGEN


分子量: 28156.229 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOCOCCUS GAMMATOLERANS (古細菌)
株: EJ3 / プラスミド: PCOLD I / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: C5A5N6
配列の詳細THE FIRTS M AND THE LAST TWO E PROTEIN RESIDUES PRESENT IN THE UNIPROT SEQUENCE ARE NOT VISIBLE IN ...THE FIRTS M AND THE LAST TWO E PROTEIN RESIDUES PRESENT IN THE UNIPROT SEQUENCE ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP OF THIS DEPOSIT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.01 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.2
詳細: 100 MM CITRATE BUFFER PH 5.2 2.8 M AMMONIUM SULPHATE 7.5% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.18076
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月30日
詳細: FLAT COLLIMATING RH COATED MIRROR, TOROIDAL FOCUSSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.18076 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 15022 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 68.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LX1

3lx1


解像度: 2.8→49.861 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 25.48 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: REFINEMENT WAS PERFORMED USING RESTRAINED NCS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2379 755 5 %
Rwork0.1883 --
obs0.1908 15012 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.861 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3898 0 0 0 3898
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113950
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5085318
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0271522
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054622
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008684
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8001-3.01630.34531700.24452859X-RAY DIFFRACTION100
3.0163-3.31980.33051500.22562858X-RAY DIFFRACTION100
3.3198-3.80.26261600.19692806X-RAY DIFFRACTION100
3.8-4.7870.21761300.16562866X-RAY DIFFRACTION99
4.787-49.86870.19141450.18042868X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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