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- PDB-5a6c: Concomitant binding of Afadin to LGN and F-actin directs planar s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a6c
タイトルConcomitant binding of Afadin to LGN and F-actin directs planar spindle orientation
要素G-PROTEIN-SIGNALING MODULATOR 2, AFADIN
キーワードCELL ADHESION / MITOTIC SPINDLE ORIENTATION / LGN / AFADIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral cell cortex / cell cortex region / establishment of protein localization to plasma membrane / maintenance of centrosome location / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / pore complex assembly / establishment of endothelial intestinal barrier / positive regulation of cell-cell adhesion / bicellular tight junction assembly / cell-cell contact zone ...lateral cell cortex / cell cortex region / establishment of protein localization to plasma membrane / maintenance of centrosome location / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / pore complex assembly / establishment of endothelial intestinal barrier / positive regulation of cell-cell adhesion / bicellular tight junction assembly / cell-cell contact zone / positive regulation of spindle assembly / cell-cell adhesion mediated by cadherin / response to light intensity / Adherens junctions interactions / tight junction / GDP-dissociation inhibitor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / mitotic spindle pole / pore complex / dynein complex binding / establishment of mitotic spindle orientation / G-protein alpha-subunit binding / lateral plasma membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / cell adhesion molecule binding / regulation of mitotic spindle organization / negative regulation of cell migration / mitotic spindle organization / adherens junction / small GTPase binding / actin filament binding / cell junction / cell-cell junction / cell-cell signaling / regulation of protein localization / cell cortex / G alpha (i) signalling events / postsynaptic density / cell adhesion / nuclear speck / cadherin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / cell division / nucleotide binding / centrosome / positive regulation of gene expression / signal transduction / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Afadin, cargo binding domain / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain ...: / Afadin, cargo binding domain / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Tetratricopeptide repeat / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Tetratricopeptide repeat / Forkhead associated domain / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Tetratricopeptide repeat domain / SMAD/FHA domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / PDZ domain / Tetratricopeptide repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Afadin / G-protein-signaling modulator 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.901 Å
データ登録者Carminati, M. / Gallini, S. / Pirovano, L. / Alfieri, A. / Bisi, S. / Mapelli, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Concomitant Binding of Afadin to Lgn and F-Actin Directs Planar Spindle Orientation.
著者: Carminati, M. / Gallini, S. / Pirovano, L. / Alfieri, A. / Bisi, S. / Mapelli, M.
履歴
登録2015年6月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Database references
改定 1.22016年1月27日Group: Structure summary
改定 1.32016年3月2日Group: Database references
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-PROTEIN-SIGNALING MODULATOR 2, AFADIN
B: G-PROTEIN-SIGNALING MODULATOR 2, AFADIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,2885
ポリマ－83,0002
非ポリマー2883
水00
1
B: G-PROTEIN-SIGNALING MODULATOR 2, AFADIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5962
ポリマ－41,5001
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: G-PROTEIN-SIGNALING MODULATOR 2, AFADIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6923
ポリマ－41,5001
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.880, 169.880, 169.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 G-PROTEIN-SIGNALING MODULATOR 2, AFADIN


分子量: 41500.105 Da / 分子数: 2
断片: LGN TPR DOMAIN RESIDUES 15-350, AFADIN RESIDUES 1719-1756
由来タイプ: 組換発現
詳細: FUSION PROTEIN SPANNING RESIDUES 15-350 OF HUMAN LGN AND RESIDUES 1709-1746 OF AFADIN
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: GPSM2, LGN, MLLT4, AF6 / プラスミド: PGEX-6PI / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P81274, UniProt: P55196
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細P81274 P55196

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.25 / 詳細: 1.5 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M TRIS-HCL PH 8.25

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00883
検出器タイプ: PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00883 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→45.4 Å / Num. obs: 34817 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 77.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3RO2

3ro2


解像度: 2.901→45.402 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2523 1750 5 %
Rwork0.2059 --
obs0.2082 34817 95.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.901→45.402 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5732 0 15 0 5747
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015848
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.147894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6372110
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046847
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041045
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9011-2.97950.36151440.33882543X-RAY DIFFRACTION96
2.9795-3.06710.3031410.29082519X-RAY DIFFRACTION97
3.0671-3.16610.33741470.27842607X-RAY DIFFRACTION99
3.1661-3.27930.31581400.26092584X-RAY DIFFRACTION99
3.2793-3.41050.29411320.25112605X-RAY DIFFRACTION99
3.4105-3.56570.24661310.2082587X-RAY DIFFRACTION98
3.5657-3.75360.26671350.20732603X-RAY DIFFRACTION98
3.7536-3.98860.24031330.19352533X-RAY DIFFRACTION97
3.9886-4.29640.25071330.17982483X-RAY DIFFRACTION93
4.2964-4.72830.1981350.17262541X-RAY DIFFRACTION95
4.7283-5.41160.24341180.21142546X-RAY DIFFRACTION95
5.4116-6.81430.27161240.22052487X-RAY DIFFRACTION92
6.8143-45.40790.22071370.16932429X-RAY DIFFRACTION87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.5507 Å / Origin y: 35.7585 Å / Origin z: -8.5509 Å
111213212223313233
T0.5562 Å20.0131 Å2-0.1226 Å2-0.4351 Å20.0008 Å2--0.6082 Å2
L0.8918 °2-0.4598 °20.2499 °2-0.555 °2-0.4402 °2--1.2146 °2
S0.1583 Å °0.1271 Å °-0.2468 Å °-0.2044 Å °0.0345 Å °0.1941 Å °0.2695 Å °-0.2714 Å °-0.1825 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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