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- PDB-5a1k: Crystal structure of calcium-free human adseverin domains A1-A3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a1k
タイトルCrystal structure of calcium-free human adseverin domains A1-A3
要素ADSEVERIN
キーワードACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of secretion / regulation of chondrocyte differentiation / 1-phosphatidylinositol binding / actin nucleation / positive regulation of actin nucleation / positive regulation of megakaryocyte differentiation / calcium-ion regulated exocytosis / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin filament capping ...positive regulation of secretion / regulation of chondrocyte differentiation / 1-phosphatidylinositol binding / actin nucleation / positive regulation of actin nucleation / positive regulation of megakaryocyte differentiation / calcium-ion regulated exocytosis / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / podosome / anchoring junction / phosphatidylserine binding / brush border / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / central nervous system development / cell projection / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / cell cortex / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / extracellular exosome / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gelsolin-like domain superfamily / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Chumnarnsilpa, S. / Robinson, R.C. / Grimes, J.M. / Leyrat, C.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2015
タイトル: Calcium-Controlled Conformational Choreography in the N-Terminal Half of Adseverin.
著者: Chumnarnsilpa, S. / Robinson, R.C. / Grimes, J.M. / Leyrat, C.
履歴
登録2015年4月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADSEVERIN
B: ADSEVERIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6002
ポリマ－77,6002
非ポリマー00
水1,928107
1
A: ADSEVERIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8001
ポリマ－38,8001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ADSEVERIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8001
ポリマ－38,8001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.410, 65.250, 105.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.551, 0.834), (0.008, -1, -0.006), (0.834, 0.01, -0.551)
ベクター: -25.024, -12.391, 46.356)

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要素

#1: タンパク質 ADSEVERIN / SCINDERIN


分子量: 38799.824 Da / 分子数: 2 / 断片: DOMAINS A1-A3, RESIDUES 6-349 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSY5 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q9Y6U3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20 % POLYETHYLENE GLYCOL 3350, 100 MM BIS-TRIS PROPANE PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0033
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→59.6 Å / Num. obs: 17766 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 79.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 1.33 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1D0N RESIDUES 27-370

1d0n


解像度: 2.9→59.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8939 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.393
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2478 904 5.09 %RANDOM
Rwork0.2396 ---
obs0.24 17745 97.76 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.7867 Å20 Å2-4.5219 Å2
2--0.2475 Å20 Å2
3----4.0342 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.499 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→59.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5414 0 0 107 5521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085527HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.127448HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1967SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes156HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes794HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5527HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.3
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion25.5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion683SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6076SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3332 155 5.5 %
Rwork0.3024 2663 -
all0.3041 2818 -
obs--97.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3365-0.0664-0.21450.5893-0.34880.8591-0.0004-0.00410.01750.00070.0013-0.018-0.0140.0399-0.0009-0.01290.0165-0.0008-0.01010.0073-0.0002-1.25975.195514.4076
21.6810.27620.18220.7865-0.50762.32650.0065-0.05510.00360.0275-0.0014-0.0153-0.0050.038-0.00510.0033-0.00680.00080.01080.0058-0.0066-13.4596-17.822137.3548
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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