[日本語] English
万見
- PDB-5a0z: STRUCTURE OF CUTC CHOLINE LYASE CHOLINE FREE FORM FROM KLEBSIELLA... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a0z
タイトルSTRUCTURE OF CUTC CHOLINE LYASE CHOLINE FREE FORM FROM KLEBSIELLA PNEUMONIAE
要素CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
キーワードLYASE / CUTC / CHOLINE TMA LYASE / GLYCYL RADICAL ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


choline trimethylamine-lyase / carbon-nitrogen lyase activity / choline catabolic process
類似検索 - 分子機能
Choline trimethylamine-lyase / : / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Pyruvate formate lyase domain / Pyruvate formate lyase-like / Pyruvate formate-lyase domain profile. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. ...Choline trimethylamine-lyase / : / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Pyruvate formate lyase domain / Pyruvate formate lyase-like / Pyruvate formate-lyase domain profile. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Choline trimethylamine-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種KLEBSIELLA PNEUMONIAE (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kalnins, G. / Tars, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure and Function of Cutc Choline Lyase from Human Microbiota Bacterium Klebsiella Pneumoniaee
著者: Kalnins, G. / Kuka, J. / Grinberga, S. / Makrecka-Kuka, M. / Liepinsh, E. / Dambrova, M. / Tars, K.
履歴
登録2015年4月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
B: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
C: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
D: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)356,7184
ポリマ－356,7184
非ポリマー00
水00
1
A: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
B: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,3592
ポリマ－178,3592
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-10.3 kcal/mol
Surface area55360 Å2
手法PISA
2
C: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
D: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,3592
ポリマ－178,3592
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area54430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.600, 154.550, 120.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE


分子量: 89179.586 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) KLEBSIELLA PNEUMONIAE (肺炎桿菌) / 解説: THE MICROBIAL STRAIN COLLECTION OF LATVIA / プラスミド: PRSF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0M3KL45*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.39 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3350, 100-160 MM K/NA TARTRATE, 100 MM BIS-TRIS, PH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.984
検出器タイプ: RAYONIX BONDED TO FIBER-OPTIC TAPERS / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR, SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→61.78 Å / Num. obs: 66881 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 76.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5A0U

5a0u


解像度: 3→119.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.849 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.771 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.549 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 937A-946A, 980A-984A, 1004A-1017A, 1027A-1039A, 909B- 916B, 939B-946B, 981B-984B, 1006B-1015B, 1026B-1041B, , 905C- 913C, 938C- ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 937A-946A, 980A-984A, 1004A-1017A, 1027A-1039A, 909B- 916B, 939B-946B, 981B-984B, 1006B-1015B, 1026B-1041B, , 905C- 913C, 938C-944C, 980C-986C, 1007C-1016C, 1029C- -1041C, 902D- 946D, 983D-985D, 997D-1017D, 1029D-1041D ARE EXCLUDED DUE TO INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY, SIDE CHAINS OF RESIDUES 662D, 675D, 769C, 773C, 771D, 799D, 803C, 804D, 808D, 821D, 822A, 822B, 822D, 892D, 897A, 898A, 900B, 901C, 918C, 923C, 934C, 935C, 948A, 950A, 952B, 952 D, 953B, 955A, 1000B, 1000C, 1025A, 1054B, 1054C, 1076D, 1079B,1083B, 1088D, 1089A, 1089D, 1093B, 1100D, 1113D, 1114D, 1118D, 1122D, 1122B ARE MUTATED TO ALANINE DUE TO INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28598 3342 5 %RANDOM
Rwork0.23232 ---
obs0.23501 63518 88.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.544 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å2-0.39 Å2
2--1.48 Å20 Å2
3----0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→119.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23177 0 0 0 23177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01923654
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0222320
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7211.95631992
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.821351293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.76552930
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.63623.8851112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.734154028
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.04715173
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.23515
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0226785
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.025450
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8193.81211786
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8193.81211785
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1385.70614694
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3343.8311868
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 203 -
Rwork0.312 3969 -
obs--74.82 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る