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- PDB-5a0c: Crystal Structure of human neutrophil elastase in complex with a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a0c
タイトルCrystal Structure of human neutrophil elastase in complex with a dihydropyrimidone inhibitor
要素NEUTROPHIL ELASTASE
キーワードHYDROLASE / TRYPSIN FAMILY FOLD / PROTEASE / HYDROLASE- INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


leukocyte elastase / biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-negative bacteria / Expression of NOTCH2NL genes / acute inflammatory response to antigenic stimulus / neutrophil-mediated killing of fungus / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / response to yeast / leukocyte migration involved in inflammatory response / negative regulation of interleukin-8 production ...leukocyte elastase / biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-negative bacteria / Expression of NOTCH2NL genes / acute inflammatory response to antigenic stimulus / neutrophil-mediated killing of fungus / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / response to yeast / leukocyte migration involved in inflammatory response / negative regulation of interleukin-8 production / negative regulation of chemokine production / Antimicrobial peptides / pyroptotic inflammatory response / Activation of Matrix Metalloproteinases / cytokine binding / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Collagen degradation / extracellular matrix disassembly / Pyroptosis / phagocytosis / positive regulation of MAP kinase activity / response to UV / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / transcription repressor complex / secretory granule / Regulation of Complement cascade / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / protein catabolic process / positive regulation of immune response / negative regulation of inflammatory response / specific granule lumen / intracellular calcium ion homeostasis / transcription corepressor activity / azurophil granule lumen / peptidase activity / heparin binding / protease binding / : / endopeptidase activity / response to lipopolysaccharide / defense response to bacterium / serine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JJV / Neutrophil elastase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者vonNussbaum, F. / Li, V.M.-J. / Allerheiligen, S. / Anlauf, S. / Baerfacker, L. / Bechem, M. / Delbeck, M. / Fitzgerald, M.F. / Gerisch, M. / Gielen-Haertwig, H. ...vonNussbaum, F. / Li, V.M.-J. / Allerheiligen, S. / Anlauf, S. / Baerfacker, L. / Bechem, M. / Delbeck, M. / Fitzgerald, M.F. / Gerisch, M. / Gielen-Haertwig, H. / Haning, H. / Karthaus, D. / Lang, D. / Lustig, K. / Meibom, D. / Mittendorf, J. / Rosentreter, U. / Schaefer, M. / Schaefer, S. / Schamberger, J. / Telan, L.A. / Tersteegen, A.
引用ジャーナル: ChemMedChem / : 2015
タイトル: Freezing the Bioactive Conformation to Boost Potency: The Identification of BAY 85-8501, a Selective and Potent Inhibitor of Human Neutrophil Elastase for Pulmonary Diseases.
著者: von Nussbaum, F. / Li, V.M. / Allerheiligen, S. / Anlauf, S. / Barfacker, L. / Bechem, M. / Delbeck, M. / Fitzgerald, M.F. / Gerisch, M. / Gielen-Haertwig, H. / Haning, H. / Karthaus, D. / ...著者: von Nussbaum, F. / Li, V.M. / Allerheiligen, S. / Anlauf, S. / Barfacker, L. / Bechem, M. / Delbeck, M. / Fitzgerald, M.F. / Gerisch, M. / Gielen-Haertwig, H. / Haning, H. / Karthaus, D. / Lang, D. / Lustig, K. / Meibom, D. / Mittendorf, J. / Rosentreter, U. / Schafer, M. / Schafer, S. / Schamberger, J. / Telan, L.A. / Tersteegen, A.
履歴
登録2015年4月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 2.02019年1月23日Group: Advisory / Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.pdbx_auth_atom_name / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_atom_name / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUTROPHIL ELASTASE
B: NEUTROPHIL ELASTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,28411
ポリマ-46,6382
非ポリマー3,6469
6,017334
1
A: NEUTROPHIL ELASTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3716
ポリマ-23,3191
非ポリマー2,0525
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: NEUTROPHIL ELASTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9135
ポリマ-23,3191
非ポリマー1,5944
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.517, 71.517, 97.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NEUTROPHIL ELASTASE / BONE MARROW SERINE PROTEASE / ELASTASE-2 / HUMAN LEUKOCYTE EL ASTASE / HLE / MEDULLASIN / PMN ...BONE MARROW SERINE PROTEASE / ELASTASE-2 / HUMAN LEUKOCYTE EL ASTASE / HLE / MEDULLASIN / PMN ELASTASE / ELASTASE / HLE / MEDULIASIN / PMN ELASTASE


分子量: 23318.982 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 30-247 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P08246, leukocyte elastase

-
, 2種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 339分子

#4: 化合物 ChemComp-JJV / (6S)-6-(4-cyano-2-methylsulfonyl-phenyl)-4-methyl-2-oxidanylidene-3-[3-(trifluoromethyl)phenyl]-1,6-dihydropyrimidine-5-carbonitrile


分子量: 460.429 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C21H15F3N4O3S
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-XPE / 3,6,9,12,15,18,21,24,27-NONAOXANONACOSANE-1,29-DIOL / DECAETHYLENE GLYCOL / デカエチレングリコ-ル


分子量: 458.541 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C20H42O11 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.71 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1M MES AT PH6.5,1.2M SODIUMMALONATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.25 Å / Num. obs: 32441 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.95 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.21
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 97.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.1→38.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 9.735 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21279 1641 5.1 %RANDOM
Rwork0.16302 ---
obs0.16553 30767 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.223 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å2-0.16 Å20 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3---1.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3272 0 242 334 3848
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0193586
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023470
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6432.0214879
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2173.0047751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1285425
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.70622.297148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.83115510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.931538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1540.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0213969
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02857
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3391.5731733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3391.5721732
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1442.3482147
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0931.9481853
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 132 -
Rwork0.212 2193 -
obs--97.28 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.6488 Å / Origin y: 7.3342 Å / Origin z: 15.6517 Å
111213212223313233
T0.061 Å2-0.0275 Å2-0.0119 Å2-0.0935 Å2-0.0071 Å2--0.0063 Å2
L0.3452 °2-0.1675 °2-0.0798 °2-0.5597 °2-0.0492 °2--1.1665 °2
S0.0664 Å °0.0634 Å °-0.0229 Å °0.0731 Å °-0.0136 Å °-0.0119 Å °0.0176 Å °0.0097 Å °-0.0527 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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