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万見
- PDB-4zxk: Carbohydrate binding domain from Streptococcus pneumoniae NanA si... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zxk
タイトルCarbohydrate binding domain from Streptococcus pneumoniae NanA sialidase
要素Sialidase A
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / carbohydrate-binding module / sialic acid binding (シアル酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / exo-alpha-(2->3)-sialidase activity / exo-alpha-(2->6)-sialidase activity / exo-alpha-(2->8)-sialidase activity / ノイラミニダーゼ / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular region / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Trans-sialidase, domain 3 / Glycoside hydrolase, family 33, N-terminal / Sialidase, N-terminal domain / BNR repeat-like domain / ラミニン / ラミニン / Sialidase family / ノイラミニダーゼ / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide ...Trans-sialidase, domain 3 / Glycoside hydrolase, family 33, N-terminal / Sialidase, N-terminal domain / BNR repeat-like domain / ラミニン / ラミニン / Sialidase family / ノイラミニダーゼ / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / Sialidase superfamily / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Yang, L. / Connaris, H. / Potter, J.A. / Taylor, G.L.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Carbohydrate binding domain from Streptococcus pneumoniae NanA sialidase
著者: Yang, L. / Connaris, H. / Potter, J.A. / Taylor, G.L.
履歴
登録2015年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sialidase A
B: Sialidase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1332
ポリマ－42,1332
非ポリマー00
水5,729318
1
A: Sialidase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0671
ポリマ－21,0671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Sialidase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0671
ポリマ－21,0671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.234, 66.984, 66.792
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.430, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Sialidase A / Neuraminidase A


分子量: 21066.666 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 121-305 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
遺伝子: nanA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62575, ノイラミニダーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.9 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: DL-malic acid, MES, tris base, PEG 1500 valine / PH範囲: 9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→50 Å / Num. obs: 29236 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Χ2: 2.91 / Net I/av σ(I): 43.895 / Net I/σ(I): 49.1 / Num. measured all: 72568
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.84-1.8720.06911233.3173.9
1.87-1.912.30.06313943.27194
1.91-1.942.40.0614883.36598.9
1.94-1.982.40.05314893.25398.5
1.98-2.032.50.04914893.29198.5
2.03-2.072.50.0514633.44798.4
2.07-2.122.50.04914443.40398.4
2.12-2.182.40.04715063.24998.1
2.18-2.252.50.04314803.04999
2.25-2.322.50.04315003.05499.1
2.32-2.42.50.03914932.82498.9
2.4-2.52.50.03914612.88498.5
2.5-2.612.50.03714952.74798.4
2.61-2.752.50.03514672.72898.5
2.75-2.922.60.03214932.598.4
2.92-3.152.60.0314872.58198.4
3.15-3.462.60.02614922.2898.3
3.46-3.962.60.02415022.15298
3.96-4.992.60.02414822.21897.1
4.99-502.60.02314883.13795.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKHKL2000データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2SLI

2sli


解像度: 1.84→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / WRfactor Rfree: 0.2272 / WRfactor Rwork: 0.1792 / FOM work R set: 0.8625 / SU B: 4.985 / SU ML: 0.08 / SU R Cruickshank DPI: 0.1481 / SU Rfree: 0.1366 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2082 1481 5.1 %RANDOM
Rwork0.1624 ---
obs0.1647 27743 96.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 49.19 Å2 / Biso mean: 17.495 Å2 / Biso min: 7.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7 Å20 Å2-0.53 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2962 0 0 318 3280
Biso mean---25.52 -
残基数----376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.023086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9881.9544185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4335388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.26824.558147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80615551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7241522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1640.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0212360
LS精密化 シェル解像度: 1.839→1.887 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 96 -
Rwork0.197 1673 -
all-1769 -
obs--80.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3958-0.380.44471.44830.18211.59070.0319-0.04130.04310.01790.007-0.07590.02790.0599-0.03890.0244-0.01250.00320.0392-0.00780.00637.98312.41130.048
21.0942-0.20030.31291.34850.09131.26930.0122-0.0282-0.01010.00380.0154-0.11190.03840.07-0.02750.0231-0.0057-0.00070.0298-0.00590.011-10.16713.148-3.355
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A118 - 305
2X-RAY DIFFRACTION2B118 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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