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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4zux | ||||||
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タイトル | SAGA DUB module Ubp8/Sgf11/Sus1/Sgf73 bound to ubiqitinated nucleosome | ||||||
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![]() | Hydrolase/DNA / DUB / deubiquitinase / USP / chromatin / eraser / nucleosome / modified histone / macromolecular complex / Hydrolase-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() RITS complex assembly / DUBm complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I ...RITS complex assembly / DUBm complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / SAGA complex / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / poly(A)+ mRNA export from nucleus / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / protein deubiquitination / Ub-specific processing proteases / nuclear pore / mRNA export from nucleus / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / neuron projection morphogenesis / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / RNA splicing / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Morgan, M. / Wolberger, C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for histone H2B deubiquitination by the SAGA DUB module. 著者: Morgan, M.T. / Haj-Yahya, M. / Ringel, A.E. / Bandi, P. / Brik, A. / Wolberger, C. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 679.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 701.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 155.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 217 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 7種, 28分子 AEKOBFLPCGMQDHNRUZejVafkXchm
#1: タンパク質 | 分子量: 15435.126 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 11394.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 14109.436 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 13655.948 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 53731.281 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UBP8, YMR223W, YM9959.05 / 発現宿主: ![]() ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 11094.497 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SUS1, YBR111W-A / 発現宿主: ![]() ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 8576.831 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-DNA鎖 , 2種, 4分子 ISJT
#5: DNA鎖 | 分子量: 44520.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: ![]() ![]() #6: DNA鎖 | 分子量: 44991.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-SAGA-associated factor ... , 2種, 8分子 WbglYdin
#9: タンパク質 | 分子量: 11297.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: YJM789 / 遺伝子: SGF11, SCY_5678 / 発現宿主: ![]() ![]() #11: タンパク質 | 分子量: 11538.081 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SGF73, YGL066W / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 1種, 32分子 
#12: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.28 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 50 mM Tris-acetate pH 7.4, 50 mM sodium acetate, 5 mM Mg-acetate, 5% sucrose and 5% 2-propanol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0332 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.693→49.5 Å / Num. obs: 121413 / % possible obs: 99.28 % / 冗長度: 7.12 % / Rmerge(I) obs: 0.1053 / Net I/σ(I): 7.12 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 3.82→49.498 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 49.29 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.82→49.498 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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